examples/unres/CSA/EXAMPLES.TXT

   1 * This software is provided free of charge to academic users, subject to the
   2   condition that no part of it be sold or used otherwise for commercial
   3   purposes, including, but not limited to its incorporation into commercial
   4   software packages, without written consent from the authors. For permission
   5   contact Prof. H. A. Scheraga, Cornell University.
   6
   7 * This software package is provided on an "as is" basis. We in no way warrant
   8   either this software or results it may produce.
   9
  10 * Reports or publications using this software package must contain an
  11   acknowledgement to the authors and the NIH Resource in the form commonly used
  12   in academic research.
  13
  14                        DESCRIPTION OF UNRES/CSA EXAMPLES
  15
  16
  17 1. General notes
  18 ----------------
  19
  20 The input and output files pertaining to the variations of the UNRES force field
  21 described in UNRES.TXT are in the directory examples and subdirectories CASP3, ALPHA,
  22 BETA, ALPHABETA, CASP5, 3P, and 4P, respectively. Each of these directories
  23 contains subdirectory ENERGY and CSA; these contain examples of single-point
  24 energy evaluation and minimization and CSA search, respectively. Both ENERGY
  25 and CSA directories contain output subdirectories with sample output files; input
  26 and script files are on the root level. Additionally, CASP5/CSA and ALPHABETA/CSA are
  27 further divided into subdirectories pertaining to specific systems.
  28
  29 The examples contained in ENERGY must be run to test a variation of the force field.
  30 Check the energies obtained in output/*.out_GB000 (BEFORE minimzation) with your
  31 results. Differences in any component larger than the last significant digit mean
  32 that there is an error in your settings or installation. (Note that the differences
  33 in energies AFTER minimization might be greater and are not a reason to worry.)
  34 Check carefully the parameter files, in the C-shell script, the energy-term weights
  35 in the *.inp file and the compiler flags specified in section 4. of UNRES.TXT. If
  36 the differences persist, report the problem to the authors (contact information is
  37 at the end of this file and UNRES.TXT. The energies (before and after minimization)
  38 are listed in the title lines of the input files.
  39
  40 The CSA results are stochastic and you might happen to get completely different
  41 results than those contained in the output directories. Apart from (perhaps)
  42 ALPHA and 4P the other force fields exhibit some "glassy" behavior with the CSA
  43 search method and the search happens to be trapped in higher-energy regions.
  44 For each example, we have provided the lowest energy reached so far for that system,
  45 if different from that in the example. We also provided the respective native
  46 structure.
  47
  48 To save space, in all cases except CASP5 only the master output file is provided.
  49 See section 3. of UNRES.TXT for the description of the output files.
  50
  51 The C-shell scripts for single-point energy evaluation are for interactive runs,
  52 while those for CSA calculations are for batch runs. In each case the master batch
  53 script is start.mat. The batch scripts are for the PBS system.
  54
  55 2. Single-point energy evaluation and minimization tests
  56 --------------------------------------------------------
  57
  58 CASP3
  59
  60 The input file protA.inp and the pertinent output files in output contain the data
  61 and results of energy evaluation and subsequent minimization of the NMR structure
  62 of the 46-residue fragment of the B-domain of staphylococcal protein A. The
  63 C-shell script file is unres_casp3.csh.
  64
  65 The input file proteinA_rms.inp and the pertinent output files contain the data and
  66 results of energy evaluation and minimization and the evaluation of the RMSD from the
  67 NMR structure (prota_nmr.pdb) for a native-like conformation obtained in CSA
  68 search; this structure is native-like [1].
  69
  70 ALPHA
  71
  72 The input file T0102.inp and the pertinent output files contain the data and results
  73 of energy evaluation and minimization of the lowest-energy structure of bacteriocin
  74 As-48 (CASP4 target T0102; PDB code: 1E68) obtained in the CASP4 exercise [2]. The
  75 structure is native-like.
  76
  77 BETA
  78
  79 The input file T0105.inp and the pertinent output files contain the data and results
  80 of energy evaluation and minimization of the lowest-energy structure of the human
  81 Sp100B sand domain (CASP4 target T0105; PDB code: 1H5P). This middle beta-hairpin
  82 corresponds to the hairpin in the native structure.
  83
  84 ALPHABETA
  85
  86 The input file T0104.inp and the pertinent output files contain the data and results
  87 of energy evaluation and minimization of the lowest-energy conformation of Yjee
  88 protein (CASP4 target T0104; PDB code: 1FL9). The structure has some similarity to
  89 the native structure in the N-terminal part.
  90
  91 CASP5
  92
  93 The input file 1igd.inp and the pertinent output files contain the data and results
  94 of energy calculation and minimization for for the lowest-energy structure of the
  95 IGG domain (1IGD). The structure is native-like except misalignment of the two
  96 beta-hairpins. The C-shell script is unres_casp5_1igd.csh.
  97
  98 The input file t0132.inp and the pertinent output files contain the data and results
  99 of energy calculation and minimization for the lowest-energy conformation of
 100 HI0827 (CASP5 target: T0132). The structure shares some features with the native
 101 structures; the latter has not been published yet.  The C-shell script is
 102 unres_casp5_t0149c.csh.
 103
 104 The input file T0149C_dihc.inp and the pertinent output files contain the data and
 105 results of energy calculation and minimization for the lowest-energy conformation of
 106 the C-terminal domain of the Yjia protein (CASP5 target: T0149; PDB code: 1NIJ).
 107 The structure shares and about 80-residue segment with the native structure.
 108 The C-shell script is unres_casp5_t0149c.csh. Dihedral-angle restraints from
 109 secondary-structure prediction were used; they are included in T0149C_dihc.spred.
 110
 111 3P
 112
 113 The file IGD_3P7_iter81_1_i1.inp and the pertinent output files contain the results
 114 of energy evaluation and minimization of the lowest-enerrgy conformation of 1IGD.
 115 The structure shares the topology with the native structure, but the RMSD is
 116 6.3 A.
 117
 118 4P
 119
 120 The file 4P5_iter33_3_i3.inp and the pertinent output files contain the results
 121 of energy evaluation and minimization of the lowest-enerrgy conformation of 1IGD.
 122 The structure shares the topology with the native structure, but the RMSD is about
 123 5.6 A.
 124
 125 3. CSA calculations
 126 -------------------
 127
 128 CASP3
 129
 130 The example pertains to protein A. The search resulted in the mirror image of
 131 the native structure (which is not the lowest-energy structure; the lowest energy
 132 ever found is -157.103 kcal/mol and corresponds to a native-like structure).
 133 Native-like structures are, however, present in the final bank. The files
 134 proteinA_CASP3@???.pdb contain the lowest-energy conformations found by CSA every
 135 100 minimizations; they can be used to construct the "evolution path" of the
 136 system. The experimental structure is in prota_nmr.pdb.
 137
 138 ALPHA
 139
 140 The example also pertains to protein A. The search results in a native-like
 141 structure as the lowest-energy structure with RMSD=3.2 A from the NMR structure.
 142 The experimental structure is in prota_nmr.pdb.
 143
 144 BETA
 145
 146 The example pertains to the betanova three-stranded beta-sheet peptide. The native-
 147 like structure is obtained in the search. The experimental structure is in
 148 bh35.pdb (it should be noted that this structure was not accepted by the PDB and
 149 the only certain information from the experiment is that this peptide forms
 150 predominantly a three-stranded beta-sheet).
 151
 152 ALPHABETA
 153
 154 The CSA directory is divided into the BETANOVA and proteinA subdirectories for
 155 these two molecules. In both cases the search results in a native-like structure
 156 as the lowest-energy structure.
 157
 158 CASP5
 159
 160 The example pertains to the 1FSD alpha/beta peptide. The directory run1 corresponds
 161 to a "successful" run in which a native-like alpha/beta structure was obtained, while
 162 the directory run2 to an "unsuccesful" one, in which a three-stranded non-native
 163 beta-sheet was obtained as the lowest-energy structure. However, even this
 164 native-like structure has a higher energy than the lowest energy structure found
 165 so far (-77.518 kcal/mol; native-like). The NMR structure is in 1FSD.pdb.
 166
 167 3P
 168
 169 The example pertains to 1IGD. This run has led to a non-native "negative" of
 170 the protein, in which the beta-sheet is formed in the middle of the sequence and
 171 not in the N- and the C-end. The energy is much higher than that of the lowest-energy
 172 native structure, which is -745.355 kcal/mol. The native structure is in 1igd.pdb.
 173
 174 4P
 175
 176 Another 1IGD example; this time the search resulted in the native structure.
 177 However, the energy is higher than the lowest energy found (-747.433 kcal/mol).
 178
 179
 180 4. References
 181 -------------
 182
 183 [1] J. Lee, A. Liwo, H.A. Scheraga.  Conformational space annealing and an
 184     off-lattice united-residue force field: application to the 10-55 fragment of
 185     staphylococcal protein A and to apo calbindin D9K. Proc. Natl. Acad. Sci. USA},
 186     1999, 96, 2025-2030.
 187
 188 [2] J.  Pillardy, C. Czaplewski, A. Liwo, J. Lee, D.R. Ripoll, R. Kazmierkiewicz,
 189     St. Oldziej, W.J. Wedemeyer, K.D. Gibson, Y.A. Arnautova, J. Saunders,
 190     Y.-J. Ye, H. A. Scheraga. Recent improvements in prediction of protein structure
 191     by global optimization of a potential energy function.  Proc. Natl. Acad. Sci.
 192     USA, 2001, 98, 2329--2333.
 193
 194
 195
 196 5. Contact information
 197 ----------------------
 198
 199    Dr. Adam Liwo
 200    Faculty of Chemistry, University of Gdansk
 201    ul. Sobieskiego 18, 80-952 Gdansk Poland.
 202    phone: +48 58 345 0361
 203    fax: +48 58 341 0357
 204    e-mail: adam@chem.univ.gda.pl
 205
 206    Dr. Cezary Czaplewski
 207    Faculty of Chemistry, University of Gdansk
 208    ul. Sobieskiego 18, 80-952 Gdansk Poland.
 209    phone: +48 58 345 0361
 210    fax: +48 58 341 0357
 211    e-mail: czarek@chem.univ.gda.pl
 212
 213    Dr. Stanislaw Oldziej
 214    Baker Laboratory of Chemistry and Chemical Biology
 215    Cornell University
 216    Ithaca, NY 14853-1301, U.S.A.
 217    phone: (607) 255 0556
 218    fax: (607) 255 4137
 219    e-mail: stan@scheraga2.chem.cornell.edu
 220
 221    Dr. Jaroslaw Pillardy
 222    Baker Laboratory of Chemistry and Chemical Biology
 223    Cornell University
 224    Ithaca, NY 14853-1301, U.S.A.
 225    phone: (607) 255 0556
 226    fax: (607) 255 4137
 227    e-mail: jp86@cornell.edu
 228
 229    Dr. Jooyoung Lee
 230    Korea Institute for Advanced Study
 231    207-43 Cheongryangri-dong Dongdaemun-gu
 232    Seoul 130-012, Korea
 233    phone: 82-2-958-3731
 234    fax: 82-2-958-3786
 235    e-mail: jlee@kias.re.kr
 236
 237 Prepared by Adam Liwo, Cezary Czaplewski, and Stanislaw Oldziej, 9/1/03