doc/3.2.1/latex/clusterman.tex

   1 \documentclass[12pt]{article}
   2 %\usepackage{latex2html}
   3 \usepackage{enumerate}
   4 \usepackage{longtable}
   5 \usepackage{hyperref}
   6 \usepackage{amsmath}
   7 \usepackage{color}
   8 \parindent=0pt
   9 \parskip=12pt
  10 \textheight=24cm
  11 \textwidth=18cm
  12 \topmargin=-2.5cm
  13 \oddsidemargin=-0.5cm
  14 \setcounter{secnumdepth}{5}
  15 \setcounter{tocdepth}{5}
  16 \begin{document}
  17 \sloppy
  18
  19 \title{CLUSTER\\
  20 Cluster analysis of UNRES simulation results}
  21
  22 \author{Laboratory of Molecular Modeling\\ Faculty of Chemistry\\ University of Gdansk\\ Wita Stwosza 63\\ 80-308 Gdansk, Poland\\
  23 \\
  24 \\
  25 Scheraga Group\\ Baker Laboratory of Chemistry \\
  26 and Chemical Biology\\ Cornell University\\ Ithaca, NY 14853-1301, USA}
  27
  28 \maketitle
  29
  30 \newpage
  31
  32 \tableofcontents
  33
  34 % 1. License terms
  35 % 2. References
  36 % 3. Functions of the program
  37 % 4. Installation
  38 % 5. Running the program
  39 % 6. Input and output files
  40 %    6.1. Summary of files
  41 %    6.2. The main input file
  42 %         6.2.1. Title
  43 %         6.2.2. General data
  44 %         6.2.3. Energy-term weights and parameter files
  45 %         6.2.4 Molecule data
  46 %               6.2.4.1. Sequence information
  47 %               6.2.4.2. Dihedral angle restraint information
  48 %               6.2.4.3. Disulfide-bridge data
  49 %         6.2.5. Reference structure
  50 %    6.3. Main output file (out)
  51 %    6.4. Output coordinate files
  52 %         6.4.1. The internal coordinate (int) files
  53 %         6.4.2. The Cartesian coordinate (x) files
  54 %         6.4.3. The PDB files
  55 %                6.4.3.1. CLUST-UNRES runs
  56 %                6.4.3.2. CLUST-WHAM runs
  57 %                         6.4.3.2.1. Conformation family files
  58 %                         6.4.3.2.2. Average-structure file
  59 %    6.5. The conformation-distance file
  60 %    6.6. The clustering-tree PicTeX file
  61 % 7. Support
  62
  63 \newpage
  64
  65 \section{LICENSE TERMS}
  66 \label{sect:license}
  67
  68 \begin{itemize}
  69
  70 \item
  71                 This software is provided free of charge to academic users, subject to the condition that no part of it be sold or used otherwise for commercial purposes, including, but not limited to its incorporation into commercial software packages, without written consent from the authors. For permission contact Prof. H. A. Scheraga, Cornell University.
  72
  73 \item
  74                 This software package is provided on an ``as is'' basis. We in no way warrant either this software or results it may produce.
  75
  76 \item
  77                 Reports or publications using this software package must contain an acknowledgment to the authors and the NIH Resource in the form commonly used in academic research.
  78
  79 \end{itemize}
  80
  81 \newpage
  82
  83 \section{REFERENCES}
  84 \label{sect:references}
  85
  86 The program incorporates the hierarchical-clustering subroutine, hc.f written
  87 by G. Murtagh (refs 1 and 2). The subroutine contains seven methods of
  88 hierarchical clustering.
  89
  90 \begingroup
  91 \renewcommand{\section}[2]{}%
  92 \begin{thebibliography}{10}
  93
  94 \bibitem{murtagh_1985}
  95 Murtagh. Multidimensional clustering algorithms; Physica-Verlag:
  96 Vienna, Austria, 1985.
  97
  98 \bibitem{murtagh_1987}
  99 F. Murtagh, A. Heck. MultiVariate data analysis; Kluwer Academic:
 100 Dordrecht, Holland, 1987.
 101
 102 \bibitem{liwo_2007}
 103 A. Liwo, M. Khalili, C. Czaplewski, S. Kalinowski, S. Oldziej, K. Wachucik,
 104 H.A. Scheraga.
 105 Modification and optimization of the united-residue (UNRES) potential
 106 energy function for canonical simulations. I. Temperature dependence of the
 107 effective energy function and tests of the optimization method with single
 108 training proteins. {\it J. Phys. Chem. B}, {\bf 2007}, 111, 260-285.
 109
 110 \bibitem{oldziej_2004}
 111 S. Oldziej, A. Liwo, C. Czaplewski, J. Pillardy, H.A. Scheraga.
 112 Optimization of the UNRES force field by hierarchical design of the
 113 potential-energy landscape. 2. Off-lattice tests of the method with single
 114 proteins.  {\it J. Phys. Chem. B.}, {\bf 2004}, 108, 16934-16949.
 115
 116 \end{thebibliography}
 117 \endgroup
 118
 119 \newpage
 120
 121 \section{FUNCTIONS OF THE PROGRAM}
 122 \label{sect:functions}
 123
 124 The program runs cluster analysis of UNRES simulation results. There are two
 125 versions of the program depending on the origin of input conformation:
 126
 127 \begin{enumerate}
 128
 129 \item
 130    CLUST-UNRES: performs cluster analysis of conformations that are obtained
 131    directly from UNRES runs (CSA, MCM, MD, (M)REMD, multiple-conformation
 132    energy minimization). The source code and other important files are
 133    deposited in CLUST-UNRES subdirectory
 134
 135    The source code of this version is deposited in clust-unres/src
 136
 137 \item
 138    CLUST-WHAM: performs cluster analysis of conformations obtained in UNRES
 139    MREMD simulations and then processed with WHAM (weighted histogram analysis
 140    method). This enables the user to obtain clusters as conformational
 141    ensembles at a given temperature and to compute their probabilities
 142    (section 2.5 of ref 3). This version is deposited in the CLUST-WHAM
 143    subdirectory. This version has single- and multichain variants, whose
 144    source codes are deposited in the following subdirectories:
 145
 146 \begin{enumerate}
 147
 148 \item
 149    clust-wham/src    single-chain proteins
 150
 151 \item
 152    clust-wham/src-M  oligomeric proteins
 153
 154 \end{enumerate}
 155
 156 \end{enumerate}
 157
 158 The version developed for oligomeric proteins treats whole system as a single
 159 chain with dummy residues inserted. It also works for single chains but is
 160 not fully checked and it is recommended to use single-chain version for
 161 single-chain proteins.
 162
 163 \section{INSTALLATION}
 164 \label{sect:install}
 165
 166 It is recommended to use Cmake to install the whole package; please see
 167 Installation Guide.
 168
 169 Customize Makefile to your system. See section 7 of the description of UNRES
 170 for compiler flags that are used to created executables for a particular
 171 force field. There are already several Makefiles prepared for various
 172 systems and force fields.
 173
 174 Run make in the appropriate source directory version. CLUST-UNRES runs
 175 only in single-processor mode an CLUST-WHAM runs in both serial and parallel
 176 mode [only conformation-distance (rmsd) calculations are parallelized].
 177 The parallel version uses MPI.
 178
 179 \section{RUNNING THE PROGRAM}
 180 \label{sect:running}
 181
 182 The program requires a parallel system to run. Depending on system,
 183 either the wham.csh C-shell script (in WHAM/bin directory) can be started
 184 using mpirun or the binary in the C-shell script must be executed through
 185 mpirun. See the wham.csh C-shell script and section 6 for the files
 186 processed by the program.
 187
 188 \newpage
 189
 190 \section{INPUT AND OUTPUT FILES}
 191 \label{sect:inoutfiles}
 192
 193 \subsection{Summary of files}
 194 \label{sect:inoutfiles:summary}
 195
 196 The C-shell script wham.csh is used to run the program (see the
 197 bin/WHAM directory). The data files that the script needs are mostly the same as
 198 for UNRES (see section 6 of UNRES description). In addition, the environmental
 199 variable CONTFUN specifies the method to assess whether two side chains
 200 are at contact; if EONTFUN=GB, the criterion defined by eq 8 of ref 4 is
 201 used to assess whether two side chains are at contact. Also, the parameter
 202 files from the C-shell scripts are overridden if the data from Hamiltonian
 203 MREMD are processed; if so, the parameter files are defined in the main
 204 input file.
 205
 206 The main input file must have inp extension. If it is INPUT.inp, the output
 207 files are as follows:
 208
 209 Coordinate input file COORD.ext, where ext denotes file extension in one of the
 210 following formats:
 211
 212 \begin{description}
 213 \item{int} (extension int; UNRES angles theta, gamma, alpha, and beta),
 214 \item{x}   (extension x; UNRES Cartesian coordinate format; from MD),
 215 \item{pdb} (extension pdb; Protein Data Bank format; fro MD),
 216 \item{cx}  (extension cx; xdrf format; from WHAM).
 217 \end{description}
 218
 219 \begin{description}
 220 \item{INPUT\_clust.out} (single-processor mode) or INPUT\_clust.out\_xxx (parallel mode) --
 221      output file(s) (INPUT.out\_000 is the main output file for parallel mode).
 222
 223 \item{COORD\_clust.int} -- leading (lowest-energy) members of the families.
 224     in internal-coordinate format.
 225 \item{COORD\_clust.x} -- leading members of the families in UNRES Cartesian coordinate
 226     format.
 227 \item{COORD\_xxxx.pdb} or COORD\_xxxx\_yyy.pdb (CLUST-UNRES) -- PDB file of member yyy
 228     of family xxxx; yyy is omitted if the family contains only one member
 229     within a given energy cut-off.
 230 \item{COORD\_TxxxK\_yyyy.pdb} -- concatenated conformations in PDB format of the
 231     members of family yyyy clustered at T=xxxK ranked by probabilities in
 232     descending order at this temperature (CLUST-WHAM).
 233 \item{COORD\_T\_xxxK\_ave.pdb} -- cluster-averaged coordinates and coordinates of a
 234     member of each family that is closest to the cluster average in PDB
 235     format, concatenated in a single file (CLUST-WHAM).
 236
 237 \item{INPUT\_clust.tex} -- PicTeX code of the cluster tree.
 238
 239 \item{INPUT.rms} -- rmsds between conformations.
 240
 241 \end{description}
 242
 243 \subsection{Main input file}
 244 \label{sect:inoutfiles:main}
 245
 246 This file has the same structure as the UNRES input file; most of the data are
 247 input in a keyword-based form (see section 7.1 of UNRES description). The data
 248 are grouped into records, referred to as lines. Each record, except for the
 249 records that are input in non-keyword based form, can be continued by placing
 250 an ampersand (\&) in column 80. Such a format is referred to as the data list
 251 format.
 252
 253 In the following description, the default values are given in parentheses.
 254
 255 \subsubsection{Title}
 256
 257 An 80-character string from the first line is input.
 258
 259 \subsubsection{General data}
 260 \label{sect:inoutfiles:main:general}
 261
 262 (Data list format.)
 263
 264 \begin{description}
 265
 266 \item{NRES} (0) -- the number of residues.
 267
 268 \item{ONE\_LETTER} -- if present, the sequence is input in one-letter code.
 269
 270 \item{SYM} (1) -- number of chains with same sequence (for oligomeric proteins only).
 271
 272 \item{WITH\_DIHED\_CONSTR} -- if present, dihedral-angle restraints were imposed in the
 273     processed MREMD simulations
 274
 275 \item{RESCALE} (1) -- Choice of the type of temperature dependence of the force field.
 276
 277 \begin{description}
 278 \item{0}  -- no temperature dependence,
 279 \item{1}  -- homographic dependence (not implemented yet with any force field)
 280 \item{2}  -- hyperbolic tangent dependence \cite{liwo_2007}.
 281 \end{description}
 282
 283 \item{DISTCHAINMAX} (50.0) -- for oligomeric proteins, distance between the chains
 284      above which restraints will be switched on to keep the chains at a
 285      reasonable distance.
 286
 287 \item{PDBOUT} -- clusters will be printed in PDB format.
 288
 289 \item{ECUT} -- energy cut-off criterion to print conformations (UNRES-CLUST runs).
 290      Only those families will be output the energy of the lowest-energy
 291      conformation of which is within ECUT kcal/mol above that of the
 292      lowest-energy conformation and for a family only those members will be
 293      output which have energy within ECUT kcal/mol above the energy of the
 294      lowest-energy member of the family.
 295
 296 \item{PRINT\_CART} -- output leading members of the families in UNRES x format.
 297
 298 \item{PRINT\_INT} -- output leading members of the families in UNRES int format.
 299
 300 \item{REF\_STR} -- if present, reference structure is input and rmsd will be computed
 301       with respect to it (CLUST-UNRES only; rmsd is provided in the cx file
 302       from WHAM for CLUST-WHAM runs).
 303
 304 \item{PDBREF} -- if present, reference structure will be read in from a pdb file.
 305
 306 \item{SIDE} -- side chains will be considered in superposition when calculating rmsd.
 307
 308 \item{CA\_ONLY} -- only the Calpha atoms will be used in rmsd calculation.
 309
 310 \item{NSTART} (0) -- first residue to superpose.
 311
 312 \item{NEND} (0) -- last residue to superpose.
 313
 314 \item{NTEMP} (1) -- number of temperatures at which probabilities will be calculated
 315          and clustering performed (CLUST-WHAM).
 316
 317 \item{TEMPER} (NTEMP tiles) -- temperatures at which clustering will be performed
 318         (CLUST-WHAM).
 319
 320 \item{EFREE} -- if present, conformation entropy factor is read if the conformation
 321         is input from an x or pdb file.
 322
 323 \item{PROB} (0.99) -- cut-off on the summary probability of the conformations that
 324      are clustered at a given temperature (CLUST-WHAM).
 325
 326 \item{IOPT} (2) - clustering algorithm:
 327
 328 \begin{description}
 329 \item{1} -- Ward's minimum variance method.
 330 \item{2} -- single link method.
 331 \item{3} -- complete link method.
 332 \item{4} -- average link (or group average) method.
 333 \item{5} -- McQuitty's method.
 334 \item{6} -- Median (Gower's) method.
 335 \item{7} -- centroid method.
 336 \end{description}
 337
 338 Instead of IOPT=1, MINTREE and instead of IOPT=2 MINVAR can be specified
 339
 340 \item{NCUT} (1) -- number of cut-offs in clustering.
 341
 342 \item{CUTOFF} (-1.0; NCUT values) cut-offs at which clustering will be performed;
 343     at the cut-off flagged by a ``-'' sign clustering will be performed with
 344     cutoff value=abs(cutoff(i)) and conformations corresponding to clusters
 345     will be output in the desired format.
 346
 347 \item{MAKE\_TREE} -- if present, produce a clustering-tree graph.
 348
 349 \item{PLOT\_TREE} -- if present, the tree is written in PicTeX format to a file.
 350
 351 \item{PRINT\_DIST} -- if present, distance (rmsd) matrix is printed to main output
 352     file.
 353
 354 \item{PUNCH\_DIST} -- if present, the upper-triangle of the distance matrix will be
 355     printed to a file.
 356
 357 \item{NSAXS} -- number of distance-distribution bins corresponding to to SAXS
 358 restraints (to be included in further section of the input).
 359
 360 \item{SCAL\_RAD} -- scaling factor of sidechain radii in calculating Gaussian-smoothed distance distribution.
 361
 362 \item{BOXX, BOXY, BOXZ} - periodic-box dimensions.
 363 \end{description}
 364
 365 \subsubsection{Energy-term weights and parameter files}
 366 \label{sect:inoutfiles:main:weights}
 367
 368 \begin{description}
 369 \item{WSC (1.0)}  --  side-chain-side-chain interaction energy.
 370
 371 \item{WSCP} (1.0)  --  side chain-peptide group interaction energya.
 372
 373 \item{WELEC} (1.0) --  peptide-group-peptide group interaction energy.
 374
 375 \item{WEL\_LOC} (1.0) -- third-order backbone-local correlation energy.
 376
 377 \item{WCORR} (1.0) -- fourth-order backbone-local correlation energy.
 378
 379 \item{WCORR5} (1.0) -- fifth-order backbone-local correlation energy.
 380
 381 \item{WCORR6} (1.0) -- sixth-order backbone-local correlation energy.
 382
 383 \item{WTURN3} (1.0) -- third-order backbone-local correlation energy of pairs of
 384                peptide groups separated by a single peptide group.
 385
 386 \item{WTURN4} (1.0) -- fourth-order backbone-local correlation energy of pairs of
 387                peptide groups separated by two peptide groups.
 388
 389 \item{WTURN6} (1.0) -- sixth-order backbone-local correlation energy for pairs of
 390                peptide groups separated by four peptide groups.
 391
 392 \item{WBOND} (1.0) -- virtual-bond-stretching energy.
 393
 394 \item{WANG} (1.0) --  virtual-bond-angle-bending energy.
 395
 396 \item{WTOR} (1.0) --  virtual-bond-torsional energy.
 397
 398 \item{WTORD} (1.0) -- virtual-bond-double-torsional energy.
 399
 400 \item{WSCCOR} (1.0) -- sequence-specific virtual-bond-torsional energy.
 401
 402 \item{WDIHC} (0.0) -- dihedral-angle-restraint energy.
 403
 404 \item{WHPB} (1.0)  -- distance-restraint energy.
 405
 406 \item{SCAL14} (0.4) -- scaling factor of 1,4-interactions
 407
 408 \item{WSAXS=number} (real) (1.0d0) -- weight of the maximum-likelihood SAXS-restraint term.
 409
 410 \end{description}
 411
 412 \subsubsection{Molecule information}
 413 \label{sect:inoutfiles:main:molinfo}
 414
 415 \paragraph{Sequence information\\ \\}
 416 \label{sect:inoutfiles:main:molinfo:sequence}
 417
 418 Amino-acid sequence
 419
 420 3-letter code: Sequence is input in format 20(1X,A3)
 421
 422 1-letter code: Sequence is input in format 80A1
 423
 424 \paragraph{Dihedral angle restraint information\\ \\}
 425 \label{sect:inoutfiles:molinfo:dihrestr}
 426
 427 This is the information about dihedral-angle restraints, if any are present.
 428 It is specified only when WITH\_DIHED\_CONSTR is present in the first record.
 429
 430 1st line: ndih\_constr -- number of restraints (free format)
 431
 432 2nd line: ftors -- force constant (free format)
 433
 434 Each of the following ndih\_constr lines:
 435
 436 idih\_constr(i),phi0(i),drange(i)  (free format)
 437
 438 \begin{description}
 439 \item{idih\_constr(i)} -- the number of the dihedral angle gamma corresponding to the
 440 ith restraint
 441
 442 \item{phi0(i)} -- center of dihedral-angle restraint
 443
 444 \item{drange(i)} -- range of flat well (no restraints for phi0(i) +/- drange(i))
 445
 446 \end{description}
 447
 448 \paragraph{Disulfide-bridge data \\ \\}
 449 \label{sect:inoutfiles:molinfo:disulfide}
 450
 451 1st line: NS, (ISS(I),I=1,NS)    (free format)
 452
 453 \begin{description}
 454
 455 \item{NS} -- number of cystine residues forming disulfide bridges.
 456
 457 \item{ISS(I)} -- the number of the Ith disulfide-bonding cystine in the sequence.
 458
 459 \end{description}
 460
 461 2nd line: NSS, (IHPB(I),JHPB(I),I=1,NSS) (free format)
 462
 463 \begin{description}
 464
 465 \item{NSS} -- number of disulfide bridges
 466
 467 \item{IHPB(I),JHPB(I)} -- the first and the second residue of ith disulfide link.
 468
 469 Because the input is in free format, each line can be split
 470 \end{description}
 471
 472 \subsubsection{Reference structure}
 473 \label{sect:inoutfiles:molinfo:refstr}
 474
 475 If PDBREF is specified, filename with reference (experimental) structure,
 476 otherwise UNRES internal coordinates as the theta, gamma, alpha, and beta
 477 angles.
 478
 479 \subsection{Main output file}
 480 \label{sect:inoutfiles:mainoutput}
 481
 482 The main (with name INPUT\_clust.out or INPUT\_clust.out\_000 for parallel runs)
 483 output file contains the results of clustering (numbers of families
 484 at different cut-off values, probabilities of clusters, composition of
 485 families, and rmsd values corresponding to families (0 if rmsd was not
 486 computed or read from WHAM-generated cx file).
 487
 488 The output files corresponding to non-master processors
 489 (INPUT\_clust.out\_xxx where xxx$>$0 contain only the information up to the
 490 clustering protocol. These files can be deleted right after the run.
 491
 492 Excerpts from the a sample output file are given below:
 493
 494 CLUST-UNRES:
 495
 496 \begin{verbatim}
 497
 498 THERE ARE   20 FAMILIES OF CONFORMATIONS
 499
 500 FAMILY    1 CONTAINS    2 CONFORMATION(S):
 501   42 -2.9384E+03  50 -2.9134E+03
 502
 503
 504 Max. distance in the family:    14.0; average distance in the family:    14.0
 505
 506 FAMILY    2 CONTAINS    3 CONFORMATION(S):
 507   13 -2.9342E+03   7 -2.8827E+03  10 -2.8682E+03
 508 \end{verbatim}
 509
 510 CLUST-WHAM:
 511
 512 \begin{verbatim}
 513 AT CUTOFF: 200.00000
 514 Maximum distance found:  137.82
 515 Free energies and probabilities of clusters at 325.0 K
 516 clust   efree    prob sumprob
 517     1   -76.5 0.25035 0.25035
 518     2   -76.5 0.24449 0.49484
 519     3   -76.4 0.21645 0.71129
 520     4   -76.4 0.20045 0.91174
 521     5   -75.8 0.08826 1.00000
 522
 523
 524 THERE ARE    5 FAMILIES OF CONFORMATIONS
 525
 526 FAMILY    1 WITH TOTAL FREE ENERGY   -7.65228E+01 CONTAINS  548 CONFORMATION(S):
 527 8363  -7.332E+013939  -7.332E+012583  -7.332E+017395  -7.332E+019932  -7.332E+01
 528 5816  -7.332E+013096  -7.332E+012663  -7.332E+014099  -7.332E+016822  -7.332E+01
 529 3176  -7.332E+017542  -7.332E+018933  -7.332E+017315  -7.332E+01 200  -7.332E+01.
 530 .
 531 5637  -7.062E+018060  -7.061E+013797  -7.060E+018800  -7.057E+016295  -7.057E+01
 532 6298  -7.057E+012332  -7.057E+012709  -7.057E+01
 533
 534 Max. distance in the family:    16.5; average distance in the family:     8.8
 535 Average RMSD 8.22 A
 536 \end{verbatim}
 537
 538 \subsection{Output coordinate files}
 539 \label{sect:inoutfiles:outcoord}
 540
 541 \subsubsection{The internal coordinate (int) files}
 542 \label{sect:inoutfiles:int}
 543
 544 The file with name COORD\_clust.int contains the angles theta, gamma, alpha,
 545 and beta of all residues of the leaders (lowest UNRES energy conformations
 546 from consecutive families for CLUST-UNRES runs and lowest free energy
 547 conformations for CLUST-WHAM runs). The format is the same as that of the
 548 file output by UNRES; see section 9.1.1 of UNRES description.
 549
 550 For CLUST-WHAM runs, the first line contains more items:
 551
 552 \begin{tabular}{ll}
 553 number of family                             &(format i5)\\
 554 UNRES free energy of the conformation        &(format f12.3)\\
 555 Free energy of the entire family             &(format f12.3)\\
 556 number of disulfide bonds                    &(format i2)\\
 557 list disulfide-bonded pairs                  &(format 2i3)\\
 558 conformation class number (0 if not provided)&(format i10)\\
 559 \end{tabular}
 560
 561 \subsubsection{The Cartesian coordinate (x) files}
 562 \label{sect:inoutfiles:card}
 563
 564 The file with name COORD\_clust.x contains the Cartesian coordinates of the
 565 alpha-carbon and side-chain-center coordinates. The coordinate format is
 566 as in section 9.1.2 of UNRES description and the first line contains the
 567 following items:
 568
 569 \begin{tabular}{ll}
 570 Number of the family                         &(format I5)\\
 571 UNRES free energy of the conformation        &(format f12.3)\\
 572 Free energy of the entire family             &(format f12.3)\\
 573 number of disulfide bonds                    &(format i2)\\
 574 list disulfide-bonded pairs                  &(format 2i3)\\
 575 conformation class number (0 if not provided)&(format i10)\\
 576 \end{tabular}
 577
 578 \subsubsection{The PDB files}
 579 \label{sect:inoutfiles:PDB}
 580
 581 The PDB files are in standard format (see
 582 \href{ftp://ftp.wwpdb.org/pub/pdb/doc/format_descriptions/Format_v33_Letter.pdf}{ftp://ftp.wwpdb.org/pub/pdb/doc/format\_descriptions}).
 583 The ATOM records contain Calpha coordinates (CA) or UNRES side-chain-center
 584 coordinates (CB). For oligomeric proteins chain identifiers are present
 585 (A, B, ..., etc.) and each chain ends with a TER record. Coordinates of a
 586 single conformation or multiple conformations  The header (REMARK) records
 587 and the contents depends on cluster run type. The next subsections are devoted
 588 to different run types.
 589
 590 \paragraph{CLUST-UNRES runs \\ \\}
 591 \label{sect:inoutfiles:PDB:clust-unres}
 592
 593 The files contain the members of the families obtained from clustering such
 594 that the lowest-energy conformation of a family is within ECUT kcal/mol higher
 595 in energy than the lowest-energy conformation. Again, within a family, only
 596 those conformations are output whose energy is within ECUT kcal/mol above
 597 that of the lowest-energy member of the family. Families and the members
 598 of a family within a family are ranked by increasing energy. The file names are:
 599
 600 COORD\_xxxx.pdb  where xxxx is the number of the family, if the family contains
 601     only one member of if only one member is output.
 602
 603 COORD\_xxxx\_yyy.pdb where xxxx is the number of the family and yyy is the number
 604     of the member of this family.
 605
 606 An example is the following:
 607
 608 \begin{verbatim}
 609 REMARK R0001                            ENERGY    -2.93843E+03
 610 ATOM      1  CA  GLY     1       0.000   0.000   0.000
 611 ATOM      2  CA  HIS     2       3.800   0.000   0.000
 612 ATOM      3  CB  HIS     2       5.113   1.656   0.015
 613 ATOM      4  CA  VAL     3       5.927  -3.149   0.000
 614 .
 615 .
 616 .
 617 ATOM    346  CB  GLU   183     -43.669 -32.853  -7.320
 618 TER
 619 CONECT    1    2
 620 CONECT    2    4    3
 621 .
 622 .
 623 .
 624 CONECT  341  343  342
 625 CONECT  343  344
 626 CONECT  345  346
 627 \end{verbatim}
 628
 629 where ENERGY is the UNRES energy. The CONECT records defined the Calpha-Calpha
 630 and Calpha-SC connection.
 631
 632 \paragraph{CLUST-WHAM runs\\ \\}
 633 \label{sect:inoutfiles:PDB:clust-wham}
 634
 635 The program generates a file for each family with its members and a summary
 636 file with ensemble-averaged conformations for all families. These are described
 637 in the two next sections.
 638
 639 \subparagraph{Conformation family files\\ \\}
 640 \label{sect:inoutfiles:PDB:clust-unres:family}
 641
 642 For each family, the file name is COORD\_TxxxK\_yyyy.pdb, where yyyy is the
 643 number of the family and xxx is the integer part of the temperature (K).
 644 The first REMARK line in the file contains the information about the free
 645 energy and average rmsd of the entire cluster and, for each conformation,
 646 the initial REMARK line contains these quantities for this conformation.
 647 Same applies to oligomeric proteins, for which the TER records separate the
 648 chains and the ENDMDL record separates conformations.
 649 An example is given below.
 650
 651 \begin{verbatim}
 652 REMARK CLUSTER    1 FREE ENERGY  -7.65228E+01 AVE RMSD 8.22
 653 REMARK 1BDD L18G full clust ENERGY    -7.33241E+01 RMS  10.40
 654 ATOM      1  CA  VAL     1      18.059 -33.585   4.616  1.00  5.00
 655 ATOM      2  CB  VAL     1      18.720 -32.797   3.592  1.00  5.00
 656 .
 657 .
 658 .
 659 ATOM    115  CA  LYS    58      29.641 -44.596  -8.159  1.00  5.00
 660 ATOM    116  CB  LYS    58      27.593 -45.927  -8.930  1.00  5.00
 661 TER
 662 CONECT    1    3    2
 663 CONECT    3    5    4
 664 .
 665 .
 666 CONECT  113  114
 667 CONECT  115  116
 668 TER
 669 REMARK 1BDD L18G full clust ENERGY    -7.33240E+01 RMS  10.04
 670 ATOM      1  CA  VAL     1       3.174   2.833 -34.386  1.00  5.00
 671 ATOM      2  CB  VAL     1       3.887   2.811 -33.168  1.00  5.00
 672 .
 673 .
 674 ATOM    115  CA  LYS    58      16.682   6.695 -20.438  1.00  5.00
 675 ATOM    116  CB  LYS    58      18.925   5.540 -20.776  1.00  5.00
 676 TER
 677 CONECT    1    3    2
 678 CONECT    3    5    4
 679 CONECT  113  114
 680 CONECT  115  116
 681 TER
 682 \end{verbatim}
 683
 684 \subparagraph{Average-structure file\\ \\}
 685 \label{sect:inoutfiles:PDB:clust-unres:average}
 686
 687 The file name is COORD\_T\_xxxK\_ave.pdb. The entries are in pairs; the first
 688 one is cluster-averaged conformation and the second is a family member which
 689 has the lowest rmsd from this average conformation. Computing average
 690 conformations is explained in section 2.5 of ref 3. Example excerpts from
 691 an entry corresponding to a given family are shown below.
 692
 693 \begin{verbatim}
 694 REMAR AVERAGE CONFORMATIONS AT TEMPERATURE  300.00
 695 REMARK CLUSTER    1
 696 REMARK 2HEP clustering 300K ENERGY    -8.22572E+01 RMS   3.29
 697 ATOM      1  CA  MET     1     -17.748  48.148 -19.284  1.00  5.96
 698 ATOM      2  CB  MET     1     -17.373  47.911 -19.294  1.00  6.34
 699 ATOM      3  CA  ILE     2     -18.770  49.138 -18.133  1.00  3.98
 700 .
 701 .
 702 .
 703 ATOM     80  CB  PHE    41     -14.353  44.680 -15.642  1.00  2.62
 704 ATOM     81  CA  ARG    42     -11.619  41.645 -13.117  1.00  4.06
 705 ATOM     82  CB  ARG    42     -11.330  40.378 -13.313  1.00  5.19
 706 TER
 707 CONECT    1    3    2
 708 CONECT    3    5    4
 709 .
 710 .
 711 .
 712 CONECT   76   78   77
 713 CONECT   78   79
 714 CONECT   79   80
 715 CONECT   81   82
 716 TER
 717 REMARK 2HEP clustering 300K ENERGY    -8.22572E+01 RMS   3.29
 718 ATOM      1  CA  MET     1     -37.698  40.489 -32.408  1.00  5.96
 719 ATOM      2  CB  MET     1     -38.477  39.426 -34.159  1.00  6.34
 720 .
 721 .
 722 .
 723 ATOM     80  CB  PHE    41     -35.345  50.342 -31.371  1.00  2.62
 724 ATOM     81  CA  ARG    42     -33.603  54.332 -27.130  1.00  4.06
 725 ATOM     82  CB  ARG    42     -33.832  53.074 -24.415  1.00  5.19
 726 TER
 727 CONECT    1    3    2
 728 CONECT    3    5    4
 729 .
 730 .
 731 .
 732 CONECT   76   78   77
 733 CONECT   78   79
 734 CONECT   79   80
 735 CONECT   81   82
 736 TER
 737 \end{verbatim}
 738
 739 \subsection{The conformation-distance file}
 740 \label{sect:inoutfiles:confdist}
 741
 742 The file name is INPUT\_clust.rms. It contains the upper-diagonal part of
 743 the matrix of rmsds between conformations and differences between their
 744 energies:
 745
 746 i,j,rmsd,energy(j)-energy(i) (format 2i5,2f10.5)
 747
 748 where i and j, j$>$i are the numbers of the conformations, rmsd is the rmsd
 749 between conformation i and conformation j and energy(i) and energy(j) are
 750 the UNRES energies of conformations i and j, respectively.
 751
 752 \subsection{The clustering-tree PicTeX file}
 753 \label{sect:inoutfiles:tree}
 754
 755 This file contains the PicTeX code of the clustering tree. The file name is
 756 INPUT\_clust.tex. It should be supplemented with LaTeX preamble and final
 757 commands or incorporated into a LaTeX source and compiled with LaTeX. The
 758 picture is produced by running LaTeX followed by dvips, dvipdf or other command
 759 to convert LaTeX-generated dvi files into a human-readable files.
 760
 761 \newpage
 762
 763 \section{SUPPORT}
 764 \label{sect:support}
 765
 766    Dr. Adam Liwo\\
 767    Faculty of Chemistry, University of Gdansk\\
 768    ul. Wita Stwosza 63, 80-308 Gdansk Poland.\\
 769    phone: +48 58 523 5124\\
 770    fax: +48 58 523 5012\\
 771    e-mail: \href{mailto:adam@sun1.chem.univ.gda.pl}{\textcolor{blue}{adam@sun1.chem.univ.gda.pl}}\\
 772
 773    Dr. Cezary Czaplewski\\
 774    Faculty of Chemistry, University of Gdansk\\
 775    ul. Wita Stwosza 63, 80-308 Gdansk Poland.\\
 776    phone: +48 58 523 5126\\
 777    fax: +48 58 523 5012\\
 778    e-mail: \href{mailto:cezary.czaplewski@ug.edu.pl}{cezary.czaplewski@ug.edu.pl}
 779
 780
 781 Prepared by Adam Liwo, 02/19/12
 782
 783 \LaTeX versioin, 09/28/12
 784
 785 Revised by Adam Liwo, 12/04/14
 786
 787 \end{document}