MPICH2 and energy fixes in WHAM-M and Cluster-M.
[unres.git] / examples / unres / Multichain / 1DKZ / 1DKZ.pdb
1 HEADER    COMPLEX (MOLECULAR CHAPERONE/PEPTIDE)   03-JUN-96   1DKZ              
2 TITLE     THE SUBSTRATE BINDING DOMAIN OF DNAK IN COMPLEX WITH A                
3 TITLE    2 SUBSTRATE PEPTIDE, DETERMINED FROM TYPE 1 NATIVE CRYSTALS            
4 COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
5 COMPND   2 MOLECULE: SUBSTRATE BINDING DOMAIN OF DNAK;                          
6 COMPND   3 CHAIN: A;                                                            
7 COMPND   4 MOL_ID: 2;                                                           
8 COMPND   5 MOLECULE: SUBSTRATE PEPTIDE (7 RESIDUES);                            
9 COMPND   6 CHAIN: B;                                                            
10 COMPND   7 ENGINEERED: YES                                                      
11 SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
12 SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: ESCHERICHIA COLI;                               
13 SOURCE   3 ORGANISM_TAXID: 562;                                                 
14 SOURCE   4 MOL_ID: 2                                                            
15 KEYWDS    DNAK, HEAT SHOCK PROTEIN 70 KDA (HSP70), COMPLEX (MOLECULAR           
16 KEYWDS   2 CHAPERONE/PEPTIDE)                                                   
17 EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
18 AUTHOR    X.ZHU,X.ZHAO,W.F.BURKHOLDER,A.GRAGEROV,C.M.OGATA,                     
19 AUTHOR   2 M.E.GOTTESMAN,W.A.HENDRICKSON                                        
20 REVDAT   2   24-FEB-09 1DKZ    1       VERSN                                    
21 REVDAT   1   07-DEC-96 1DKZ    0                                                
22 JRNL        AUTH   X.ZHU,X.ZHAO,W.F.BURKHOLDER,A.GRAGEROV,C.M.OGATA,            
23 JRNL        AUTH 2 M.E.GOTTESMAN,W.A.HENDRICKSON                                
24 JRNL        TITL   STRUCTURAL ANALYSIS OF SUBSTRATE BINDING BY THE              
25 JRNL        TITL 2 MOLECULAR CHAPERONE DNAK.                                    
26 JRNL        REF    SCIENCE                       V. 272  1606 1996              
27 JRNL        REFN                   ISSN 0036-8075                               
28 JRNL        PMID   8658133                                                      
29 REMARK   1                                                                      
30 REMARK   2                                                                      
31 REMARK   2 RESOLUTION.    2.00 ANGSTROMS.                                       
32 REMARK   3                                                                      
33 REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
34 REMARK   3   PROGRAM     : X-PLOR                                               
35 REMARK   3   AUTHORS     : BRUNGER                                              
36 REMARK   3                                                                      
37 REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
38 REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.00                           
39 REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 5.00                           
40 REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 2.000                          
41 REMARK   3   DATA CUTOFF HIGH         (ABS(F)) : NULL                           
42 REMARK   3   DATA CUTOFF LOW          (ABS(F)) : NULL                           
43 REMARK   3   COMPLETENESS (WORKING+TEST)   (%) : 84.7                           
44 REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 12016                          
45 REMARK   3                                                                      
46 REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
47 REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : NULL                            
48 REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : NULL                            
49 REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.193                           
50 REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.274                           
51 REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.000                           
52 REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : NULL                            
53 REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF FREE R VALUE  : NULL                            
54 REMARK   3                                                                      
55 REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
56 REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : NULL                         
57 REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : NULL                         
58 REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : NULL                         
59 REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : NULL                         
60 REMARK   3   REFLECTIONS IN BIN    (WORKING SET) : NULL                         
61 REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : NULL                         
62 REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : NULL                         
63 REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET SIZE  (%) : NULL                         
64 REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET COUNT     : NULL                         
65 REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF BIN FREE R VALUE : NULL                         
66 REMARK   3                                                                      
67 REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
68 REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 1629                                    
69 REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
70 REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 0                                       
71 REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 224                                     
72 REMARK   3                                                                      
73 REMARK   3  B VALUES.                                                           
74 REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
75 REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 22.50                          
76 REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
77 REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
78 REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
79 REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
80 REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
81 REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
82 REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
83 REMARK   3                                                                      
84 REMARK   3  ESTIMATED COORDINATE ERROR.                                         
85 REMARK   3   ESD FROM LUZZATI PLOT        (A) : NULL                            
86 REMARK   3   ESD FROM SIGMAA              (A) : NULL                            
87 REMARK   3   LOW RESOLUTION CUTOFF        (A) : NULL                            
88 REMARK   3                                                                      
89 REMARK   3  CROSS-VALIDATED ESTIMATED COORDINATE ERROR.                         
90 REMARK   3   ESD FROM C-V LUZZATI PLOT    (A) : NULL                            
91 REMARK   3   ESD FROM C-V SIGMAA          (A) : NULL                            
92 REMARK   3                                                                      
93 REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                   
94 REMARK   3   BOND LENGTHS                 (A) : 0.008                           
95 REMARK   3   BOND ANGLES            (DEGREES) : 1.25                            
96 REMARK   3   DIHEDRAL ANGLES        (DEGREES) : 23.58                           
97 REMARK   3   IMPROPER ANGLES        (DEGREES) : 1.26                            
98 REMARK   3                                                                      
99 REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL MODEL : NULL                                      
100 REMARK   3                                                                      
101 REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA                
102 REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL                 
103 REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL                 
104 REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL                 
105 REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL                 
106 REMARK   3                                                                      
107 REMARK   3  NCS MODEL : NULL                                                    
108 REMARK   3                                                                      
109 REMARK   3  NCS RESTRAINTS.                         RMS   SIGMA/WEIGHT          
110 REMARK   3   GROUP  1  POSITIONAL            (A) : NULL  ; NULL                 
111 REMARK   3   GROUP  1  B-FACTOR           (A**2) : NULL  ; NULL                 
112 REMARK   3                                                                      
113 REMARK   3  PARAMETER FILE  1  : NULL                                           
114 REMARK   3  TOPOLOGY FILE  1   : NULL                                           
115 REMARK   3                                                                      
116 REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
117 REMARK   4                                                                      
118 REMARK   4 1DKZ COMPLIES WITH FORMAT V. 3.15, 01-DEC-08                         
119 REMARK 100                                                                      
120 REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY BNL.                                
121 REMARK 200                                                                      
122 REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
123 REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
124 REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : NULL                               
125 REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : NULL                               
126 REMARK 200  PH                             : NULL                               
127 REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : NULL                               
128 REMARK 200                                                                      
129 REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : N                                  
130 REMARK 200  RADIATION SOURCE               : NULL                               
131 REMARK 200  BEAMLINE                       : NULL                               
132 REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
133 REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : NULL                               
134 REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : NULL                               
135 REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
136 REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
137 REMARK 200                                                                      
138 REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : NULL                               
139 REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : NULL                               
140 REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : NULL                               
141 REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : NULL                               
142 REMARK 200                                                                      
143 REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 13127                              
144 REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.000                              
145 REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 20.000                             
146 REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 2.000                              
147 REMARK 200                                                                      
148 REMARK 200 OVERALL.                                                             
149 REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 91.5                               
150 REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 37.000                             
151 REMARK 200  R MERGE                    (I) : NULL                               
152 REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
153 REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : NULL                               
154 REMARK 200                                                                      
155 REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
156 REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : NULL                     
157 REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : NULL                     
158 REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : NULL                               
159 REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : NULL                               
160 REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : NULL                               
161 REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
162 REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : NULL                               
163 REMARK 200                                                                      
164 REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: NULL                                           
165 REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: NULL                         
166 REMARK 200 SOFTWARE USED: X-PLOR                                                
167 REMARK 200 STARTING MODEL: NULL                                                 
168 REMARK 200                                                                      
169 REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
170 REMARK 280                                                                      
171 REMARK 280 CRYSTAL                                                              
172 REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 43.00                                     
173 REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.09                     
174 REMARK 280                                                                      
175 REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: NULL                                     
176 REMARK 290                                                                      
177 REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
178 REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: I 2 2 2                          
179 REMARK 290                                                                      
180 REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
181 REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
182 REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
183 REMARK 290       2555   -X,-Y,Z                                                 
184 REMARK 290       3555   -X,Y,-Z                                                 
185 REMARK 290       4555   X,-Y,-Z                                                 
186 REMARK 290       5555   X+1/2,Y+1/2,Z+1/2                                       
187 REMARK 290       6555   -X+1/2,-Y+1/2,Z+1/2                                     
188 REMARK 290       7555   -X+1/2,Y+1/2,-Z+1/2                                     
189 REMARK 290       8555   X+1/2,-Y+1/2,-Z+1/2                                     
190 REMARK 290                                                                      
191 REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
192 REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
193 REMARK 290                                                                      
194 REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
195 REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
196 REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
197 REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
198 REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
199 REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
200 REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
201 REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
202 REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
203 REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
204 REMARK 290   SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
205 REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
206 REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
207 REMARK 290   SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
208 REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
209 REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
210 REMARK 290   SMTRY1   5  1.000000  0.000000  0.000000       47.20000            
211 REMARK 290   SMTRY2   5  0.000000  1.000000  0.000000       58.35000            
212 REMARK 290   SMTRY3   5  0.000000  0.000000  1.000000       18.65000            
213 REMARK 290   SMTRY1   6 -1.000000  0.000000  0.000000       47.20000            
214 REMARK 290   SMTRY2   6  0.000000 -1.000000  0.000000       58.35000            
215 REMARK 290   SMTRY3   6  0.000000  0.000000  1.000000       18.65000            
216 REMARK 290   SMTRY1   7 -1.000000  0.000000  0.000000       47.20000            
217 REMARK 290   SMTRY2   7  0.000000  1.000000  0.000000       58.35000            
218 REMARK 290   SMTRY3   7  0.000000  0.000000 -1.000000       18.65000            
219 REMARK 290   SMTRY1   8  1.000000  0.000000  0.000000       47.20000            
220 REMARK 290   SMTRY2   8  0.000000 -1.000000  0.000000       58.35000            
221 REMARK 290   SMTRY3   8  0.000000  0.000000 -1.000000       18.65000            
222 REMARK 290                                                                      
223 REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
224 REMARK 300                                                                      
225 REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
226 REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
227 REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
228 REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
229 REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
230 REMARK 350                                                                      
231 REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
232 REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
233 REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
234 REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
235 REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
236 REMARK 350                                                                      
237 REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
238 REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: TETRAMERIC                        
239 REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B                                  
240 REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
241 REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
242 REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
243 REMARK 350   BIOMT1   2 -1.000000  0.000000  0.000000       94.40000            
244 REMARK 350   BIOMT2   2  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
245 REMARK 350   BIOMT3   2  0.000000  0.000000 -1.000000       74.60000            
246 REMARK 465                                                                      
247 REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
248 REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
249 REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
250 REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
251 REMARK 465                                                                      
252 REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
253 REMARK 465     GLN A   604                                                      
254 REMARK 465     GLN A   605                                                      
255 REMARK 465     HIS A   606                                                      
256 REMARK 465     ALA A   607                                                      
257 REMARK 470                                                                      
258 REMARK 470 MISSING ATOM                                                         
259 REMARK 470 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE MISSING ATOMS(M=MODEL NUMBER;            
260 REMARK 470 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER;          
261 REMARK 470 I=INSERTION CODE):                                                   
262 REMARK 470   M RES CSSEQI  ATOMS                                                
263 REMARK 470     VAL A 389    CG1  CG2                                            
264 REMARK 470     LEU A 391    CG   CD1  CD2                                       
265 REMARK 470     GLU A 430    CG   CD   OE1  OE2                                  
266 REMARK 470     GLU A 509    CG   CD   OE1  OE2                                  
267 REMARK 470     GLN A 513    CG   CD   OE1  NE2                                  
268 REMARK 470     GLU A 520    CG   CD   OE1  OE2                                  
269 REMARK 470     GLU A 524    CG   CD   OE1  OE2                                  
270 REMARK 470     GLU A 530    CG   CD   OE1  OE2                                  
271 REMARK 470     ARG A 536    CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                        
272 REMARK 470     LYS A 548    CG   CD   CE   NZ                                   
273 REMARK 470     GLU A 551    CG   CD   OE1  OE2                                  
274 REMARK 470     GLU A 552    CG   CD   OE1  OE2                                  
275 REMARK 500                                                                      
276 REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
277 REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND LENGTHS                                      
278 REMARK 500                                                                      
279 REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
280 REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
281 REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
282 REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
283 REMARK 500                                                                      
284 REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
285 REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,2(A3,1X,A1,I4,A1,1X,A4,3X),1X,F6.3)               
286 REMARK 500                                                                      
287 REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
288 REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
289 REMARK 500                                                                      
290 REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   RES CSSEQI ATM2   DEVIATION                     
291 REMARK 500    GLY B   7   C     GLY B   7   OXT     2.322                       
292 REMARK 500                                                                      
293 REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
294 REMARK 500                                                                      
295 REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
296 REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND ANGLES                                       
297 REMARK 500                                                                      
298 REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
299 REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
300 REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
301 REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
302 REMARK 500                                                                      
303 REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
304 REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,3(1X,A4,2X),12X,F5.1)              
305 REMARK 500                                                                      
306 REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
307 REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
308 REMARK 500                                                                      
309 REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   ATM2   ATM3                                     
310 REMARK 500    ARG B   2   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =   3.0 DEGREES          
311 REMARK 500    THR B   6   O   -  C   -  N   ANGL. DEV. = -14.9 DEGREES          
312 REMARK 500                                                                      
313 REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
314 REMARK 525                                                                      
315 REMARK 525 SOLVENT                                                              
316 REMARK 525                                                                      
317 REMARK 525 THE SOLVENT MOLECULES HAVE CHAIN IDENTIFIERS THAT                    
318 REMARK 525 INDICATE THE POLYMER CHAIN WITH WHICH THEY ARE MOST                  
319 REMARK 525 CLOSELY ASSOCIATED. THE REMARK LISTS ALL THE SOLVENT                 
320 REMARK 525 MOLECULES WHICH ARE MORE THAN 5A AWAY FROM THE                       
321 REMARK 525 NEAREST POLYMER CHAIN (M = MODEL NUMBER;                             
322 REMARK 525 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE                  
323 REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE):                                           
324 REMARK 525                                                                      
325 REMARK 525  M RES CSSEQI                                                        
326 REMARK 525    HOH A2107        DISTANCE =  6.73 ANGSTROMS                       
327 REMARK 525    HOH A2116        DISTANCE =  5.25 ANGSTROMS                       
328 REMARK 525    HOH A2198        DISTANCE =  5.53 ANGSTROMS                       
329 REMARK 525    HOH A3250        DISTANCE =  5.68 ANGSTROMS                       
330 DBREF  1DKZ A  389   607  UNP    P0A6Y8   DNAK_ECOLI     388    606             
331 DBREF  1DKZ B    1     7  PDB    1DKZ     1DKZ             1      7             
332 SEQADV 1DKZ SER A  437  UNP  P0A6Y8    THR   436 CONFLICT                       
333 SEQRES   1 A  219  VAL LEU LEU LEU ASP VAL THR PRO LEU SER LEU GLY ILE          
334 SEQRES   2 A  219  GLU THR MET GLY GLY VAL MET THR THR LEU ILE ALA LYS          
335 SEQRES   3 A  219  ASN THR THR ILE PRO THR LYS HIS SER GLN VAL PHE SER          
336 SEQRES   4 A  219  THR ALA GLU ASP ASN GLN SER ALA VAL SER ILE HIS VAL          
337 SEQRES   5 A  219  LEU GLN GLY GLU ARG LYS ARG ALA ALA ASP ASN LYS SER          
338 SEQRES   6 A  219  LEU GLY GLN PHE ASN LEU ASP GLY ILE ASN PRO ALA PRO          
339 SEQRES   7 A  219  ARG GLY MET PRO GLN ILE GLU VAL THR PHE ASP ILE ASP          
340 SEQRES   8 A  219  ALA ASP GLY ILE LEU HIS VAL SER ALA LYS ASP LYS ASN          
341 SEQRES   9 A  219  SER GLY LYS GLU GLN LYS ILE THR ILE LYS ALA SER SER          
342 SEQRES  10 A  219  GLY LEU ASN GLU ASP GLU ILE GLN LYS MET VAL ARG ASP          
343 SEQRES  11 A  219  ALA GLU ALA ASN ALA GLU ALA ASP ARG LYS PHE GLU GLU          
344 SEQRES  12 A  219  LEU VAL GLN THR ARG ASN GLN GLY ASP HIS LEU LEU HIS          
345 SEQRES  13 A  219  SER THR ARG LYS GLN VAL GLU GLU ALA GLY ASP LYS LEU          
346 SEQRES  14 A  219  PRO ALA ASP ASP LYS THR ALA ILE GLU SER ALA LEU THR          
347 SEQRES  15 A  219  ALA LEU GLU THR ALA LEU LYS GLY GLU ASP LYS ALA ALA          
348 SEQRES  16 A  219  ILE GLU ALA LYS MET GLN GLU LEU ALA GLN VAL SER GLN          
349 SEQRES  17 A  219  LYS LEU MET GLU ILE ALA GLN GLN GLN HIS ALA                  
350 SEQRES   1 B    7  ASN ARG LEU LEU LEU THR GLY                                  
351 FORMUL   3  HOH   *223(H2 O)                                                    
352 HELIX    1   1 ALA A  448  ASP A  450  5                                   3    
353 HELIX    2   2 GLU A  509  ALA A  521  1                                  13    
354 HELIX    3   3 ALA A  523  LYS A  556  1                                  34    
355 HELIX    4   4 ALA A  559  LYS A  577  1                                  19    
356 HELIX    5   5 LYS A  581  VAL A  594  1                                  14    
357 HELIX    6   6 GLN A  596  ALA A  602  1                                   7    
358 SHEET    1   A 4 VAL A 407  ILE A 412  0                                        
359 SHEET    2   A 4 LEU A 399  THR A 403 -1  N  THR A 403   O  VAL A 407           
360 SHEET    3   A 4 ALA A 435  GLN A 442 -1  N  LEU A 441   O  GLY A 400           
361 SHEET    4   A 4 LYS A 452  ASP A 460 -1  N  LEU A 459   O  VAL A 436           
362 SHEET    1   B 5 ARG B   2  LEU B   4  0                                        
363 SHEET    2   B 5 THR A 420  THR A 428  1  N  SER A 427   O  ARG B   2           
364 SHEET    3   B 5 ILE A 472  ILE A 478 -1  N  ILE A 478   O  THR A 420           
365 SHEET    4   B 5 LEU A 484  ASP A 490 -1  N  LYS A 489   O  GLU A 473           
366 SHEET    5   B 5 GLU A 496  ILE A 501 -1  N  ILE A 501   O  LEU A 484           
367 CISPEP   1 ILE A  418    PRO A  419          0         0.21                     
368 CRYST1   94.400  116.700   37.300  90.00  90.00  90.00 I 2 2 2       8          
369 ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
370 ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
371 ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
372 SCALE1      0.010593  0.000000  0.000000        0.00000                         
373 SCALE2      0.000000  0.008569  0.000000        0.00000                         
374 SCALE3      0.000000  0.000000  0.026810        0.00000                         
375 ATOM      1  N   VAL A 389      66.802 120.401  46.176  1.00 41.56           N  
376 ATOM      2  CA  VAL A 389      65.777 121.306  46.779  1.00 41.78           C  
377 ATOM      3  C   VAL A 389      65.253 122.357  45.800  1.00 41.02           C  
378 ATOM      4  O   VAL A 389      64.058 122.636  45.764  1.00 39.90           O  
379 ATOM      5  CB  VAL A 389      66.329 121.964  48.013  1.00 39.87           C  
380 ATOM      6  N   LEU A 390      66.143 122.957  45.023  1.00 41.11           N  
381 ATOM      7  CA  LEU A 390      65.714 123.947  44.045  1.00 44.28           C  
382 ATOM      8  C   LEU A 390      65.207 123.185  42.818  1.00 44.82           C  
383 ATOM      9  O   LEU A 390      64.273 123.614  42.142  1.00 45.78           O  
384 ATOM     10  CB  LEU A 390      66.884 124.862  43.673  1.00 46.75           C  
385 ATOM     11  CG  LEU A 390      66.593 126.287  43.194  1.00 48.49           C  
386 ATOM     12  CD1 LEU A 390      67.884 127.093  43.241  1.00 47.83           C  
387 ATOM     13  CD2 LEU A 390      65.990 126.295  41.790  1.00 50.58           C  
388 ATOM     14  N   LEU A 391      65.813 122.031  42.562  1.00 44.73           N  
389 ATOM     15  CA  LEU A 391      65.434 121.192  41.436  1.00 44.44           C  
390 ATOM     16  C   LEU A 391      65.396 119.728  41.862  1.00 42.78           C  
391 ATOM     17  O   LEU A 391      65.798 119.386  42.979  1.00 44.32           O  
392 ATOM     18  CB  LEU A 391      66.417 121.384  40.291  1.00 46.46           C  
393 ATOM     19  N   LEU A 392      64.891 118.882  40.972  1.00 41.38           N  
394 ATOM     20  CA  LEU A 392      64.778 117.442  41.198  1.00 39.49           C  
395 ATOM     21  C   LEU A 392      65.043 116.715  39.892  1.00 38.29           C  
396 ATOM     22  O   LEU A 392      64.561 117.144  38.840  1.00 39.82           O  
397 ATOM     23  CB  LEU A 392      63.358 117.070  41.653  1.00 39.37           C  
398 ATOM     24  CG  LEU A 392      62.921 117.208  43.115  1.00 41.05           C  
399 ATOM     25  CD1 LEU A 392      61.500 116.713  43.260  1.00 39.05           C  
400 ATOM     26  CD2 LEU A 392      63.840 116.404  44.020  1.00 42.81           C  
401 ATOM     27  N   ASP A 393      65.845 115.655  39.940  1.00 37.58           N  
402 ATOM     28  CA  ASP A 393      66.110 114.854  38.743  1.00 37.73           C  
403 ATOM     29  C   ASP A 393      64.936 113.879  38.702  1.00 35.53           C  
404 ATOM     30  O   ASP A 393      64.737 113.105  39.644  1.00 34.50           O  
405 ATOM     31  CB  ASP A 393      67.406 114.054  38.888  1.00 43.79           C  
406 ATOM     32  CG  ASP A 393      68.618 114.928  39.144  1.00 51.76           C  
407 ATOM     33  OD1 ASP A 393      68.601 115.723  40.114  1.00 57.00           O  
408 ATOM     34  OD2 ASP A 393      69.603 114.793  38.389  1.00 54.82           O  
409 ATOM     35  N   VAL A 394      64.130 113.933  37.652  1.00 33.56           N  
410 ATOM     36  CA  VAL A 394      62.982 113.037  37.571  1.00 32.50           C  
411 ATOM     37  C   VAL A 394      62.840 112.339  36.228  1.00 32.81           C  
412 ATOM     38  O   VAL A 394      63.392 112.788  35.219  1.00 33.51           O  
413 ATOM     39  CB  VAL A 394      61.657 113.783  37.859  1.00 31.45           C  
414 ATOM     40  CG1 VAL A 394      61.667 114.355  39.263  1.00 30.02           C  
415 ATOM     41  CG2 VAL A 394      61.438 114.884  36.831  1.00 31.87           C  
416 ATOM     42  N   THR A 395      62.133 111.212  36.235  1.00 30.90           N  
417 ATOM     43  CA  THR A 395      61.870 110.458  35.021  1.00 26.98           C  
418 ATOM     44  C   THR A 395      60.657 111.114  34.374  1.00 24.98           C  
419 ATOM     45  O   THR A 395      59.589 111.180  34.967  1.00 26.02           O  
420 ATOM     46  CB  THR A 395      61.548 108.963  35.330  1.00 29.07           C  
421 ATOM     47  OG1 THR A 395      60.572 108.869  36.388  1.00 28.48           O  
422 ATOM     48  CG2 THR A 395      62.807 108.225  35.737  1.00 26.54           C  
423 ATOM     49  N   PRO A 396      60.814 111.643  33.162  1.00 23.61           N  
424 ATOM     50  CA  PRO A 396      59.695 112.289  32.485  1.00 20.47           C  
425 ATOM     51  C   PRO A 396      58.544 111.358  32.104  1.00 20.74           C  
426 ATOM     52  O   PRO A 396      57.381 111.764  32.132  1.00 20.33           O  
427 ATOM     53  CB  PRO A 396      60.356 112.894  31.250  1.00 23.24           C  
428 ATOM     54  CG  PRO A 396      61.504 111.971  30.984  1.00 23.30           C  
429 ATOM     55  CD  PRO A 396      62.046 111.738  32.360  1.00 23.04           C  
430 ATOM     56  N   LEU A 397      58.866 110.126  31.726  1.00 18.68           N  
431 ATOM     57  CA  LEU A 397      57.857 109.143  31.317  1.00 17.41           C  
432 ATOM     58  C   LEU A 397      58.069 107.825  32.059  1.00 15.99           C  
433 ATOM     59  O   LEU A 397      59.146 107.577  32.613  1.00 13.79           O  
434 ATOM     60  CB  LEU A 397      57.972 108.871  29.819  1.00 16.09           C  
435 ATOM     61  CG  LEU A 397      57.756 110.042  28.861  1.00 20.40           C  
436 ATOM     62  CD1 LEU A 397      58.199 109.663  27.460  1.00 17.52           C  
437 ATOM     63  CD2 LEU A 397      56.292 110.471  28.886  1.00 15.98           C  
438 ATOM     64  N   SER A 398      57.052 106.973  32.036  1.00 16.06           N  
439 ATOM     65  CA  SER A 398      57.121 105.673  32.685  1.00 16.55           C  
440 ATOM     66  C   SER A 398      58.120 104.749  31.958  1.00 15.71           C  
441 ATOM     67  O   SER A 398      58.355 104.877  30.744  1.00 13.62           O  
442 ATOM     68  CB  SER A 398      55.733 105.026  32.713  1.00 18.19           C  
443 ATOM     69  OG  SER A 398      54.820 105.780  33.492  1.00 22.62           O  
444 ATOM     70  N   LEU A 399      58.725 103.849  32.724  1.00 15.69           N  
445 ATOM     71  CA  LEU A 399      59.700 102.881  32.202  1.00 14.76           C  
446 ATOM     72  C   LEU A 399      59.206 101.487  32.601  1.00 12.15           C  
447 ATOM     73  O   LEU A 399      58.778 101.284  33.747  1.00 10.59           O  
448 ATOM     74  CB  LEU A 399      61.082 103.131  32.823  1.00 12.03           C  
449 ATOM     75  CG  LEU A 399      61.747 104.453  32.435  1.00 12.23           C  
450 ATOM     76  CD1 LEU A 399      62.966 104.713  33.295  1.00 11.64           C  
451 ATOM     77  CD2 LEU A 399      62.118 104.409  30.961  1.00 11.18           C  
452 ATOM     78  N   GLY A 400      59.239 100.542  31.667  1.00 10.84           N  
453 ATOM     79  CA  GLY A 400      58.770  99.204  31.989  1.00  9.25           C  
454 ATOM     80  C   GLY A 400      59.089  98.218  30.897  1.00  9.67           C  
455 ATOM     81  O   GLY A 400      59.953  98.483  30.066  1.00 10.03           O  
456 ATOM     82  N   ILE A 401      58.383  97.092  30.871  1.00  8.21           N  
457 ATOM     83  CA  ILE A 401      58.655  96.082  29.850  1.00  9.91           C  
458 ATOM     84  C   ILE A 401      57.394  95.592  29.184  1.00  8.71           C  
459 ATOM     85  O   ILE A 401      56.280  95.892  29.633  1.00 11.06           O  
460 ATOM     86  CB  ILE A 401      59.398  94.858  30.434  1.00  8.37           C  
461 ATOM     87  CG1 ILE A 401      58.536  94.169  31.503  1.00 12.17           C  
462 ATOM     88  CG2 ILE A 401      60.751  95.279  30.991  1.00 10.44           C  
463 ATOM     89  CD1 ILE A 401      59.088  92.816  31.959  1.00  9.69           C  
464 ATOM     90  N   GLU A 402      57.563  94.872  28.086  1.00  8.45           N  
465 ATOM     91  CA  GLU A 402      56.418  94.330  27.399  1.00  7.95           C  
466 ATOM     92  C   GLU A 402      56.050  92.962  27.968  1.00 11.41           C  
467 ATOM     93  O   GLU A 402      56.903  92.077  28.075  1.00 11.33           O  
468 ATOM     94  CB  GLU A 402      56.700  94.189  25.917  1.00  7.95           C  
469 ATOM     95  CG  GLU A 402      55.536  93.564  25.185  1.00 14.85           C  
470 ATOM     96  CD  GLU A 402      55.736  93.497  23.699  1.00 21.61           C  
471 ATOM     97  OE1 GLU A 402      56.767  93.998  23.196  1.00 22.57           O  
472 ATOM     98  OE2 GLU A 402      54.837  92.953  23.028  1.00 22.87           O  
473 ATOM     99  N   THR A 403      54.785  92.800  28.343  1.00 11.89           N  
474 ATOM    100  CA  THR A 403      54.304  91.528  28.856  1.00 10.43           C  
475 ATOM    101  C   THR A 403      53.280  90.934  27.877  1.00 10.97           C  
476 ATOM    102  O   THR A 403      52.814  91.614  26.946  1.00  9.54           O  
477 ATOM    103  CB  THR A 403      53.726  91.666  30.277  1.00  6.79           C  
478 ATOM    104  OG1 THR A 403      52.708  92.678  30.295  1.00 12.17           O  
479 ATOM    105  CG2 THR A 403      54.824  92.035  31.257  1.00  4.52           C  
480 ATOM    106  N   MET A 404      52.954  89.660  28.080  1.00 11.93           N  
481 ATOM    107  CA  MET A 404      52.016  88.922  27.234  1.00 12.96           C  
482 ATOM    108  C   MET A 404      50.735  89.689  26.908  1.00 11.37           C  
483 ATOM    109  O   MET A 404      50.009  90.122  27.806  1.00 10.74           O  
484 ATOM    110  CB  MET A 404      51.686  87.573  27.876  1.00 12.49           C  
485 ATOM    111  CG  MET A 404      50.795  86.699  27.042  1.00 18.77           C  
486 ATOM    112  SD  MET A 404      50.531  85.155  27.894  1.00 24.43           S  
487 ATOM    113  CE  MET A 404      49.002  85.427  28.684  1.00 25.73           C  
488 ATOM    114  N   GLY A 405      50.452  89.801  25.614  1.00  9.34           N  
489 ATOM    115  CA  GLY A 405      49.294  90.540  25.151  1.00 12.51           C  
490 ATOM    116  C   GLY A 405      49.763  91.833  24.487  1.00 16.11           C  
491 ATOM    117  O   GLY A 405      48.956  92.613  23.984  1.00 15.45           O  
492 ATOM    118  N   GLY A 406      51.077  92.054  24.476  1.00 16.41           N  
493 ATOM    119  CA  GLY A 406      51.631  93.257  23.870  1.00 18.11           C  
494 ATOM    120  C   GLY A 406      51.307  94.518  24.656  1.00 17.99           C  
495 ATOM    121  O   GLY A 406      51.162  95.602  24.090  1.00 16.57           O  
496 ATOM    122  N   VAL A 407      51.251  94.390  25.973  1.00 17.23           N  
497 ATOM    123  CA  VAL A 407      50.920  95.521  26.827  1.00 19.49           C  
498 ATOM    124  C   VAL A 407      52.169  95.992  27.563  1.00 19.92           C  
499 ATOM    125  O   VAL A 407      53.065  95.189  27.839  1.00 19.84           O  
500 ATOM    126  CB  VAL A 407      49.830  95.108  27.846  1.00 19.90           C  
501 ATOM    127  CG1 VAL A 407      50.353  94.017  28.768  1.00 22.99           C  
502 ATOM    128  CG2 VAL A 407      49.345  96.306  28.634  1.00 23.54           C  
503 ATOM    129  N   MET A 408      52.264  97.291  27.839  1.00 17.66           N  
504 ATOM    130  CA  MET A 408      53.421  97.781  28.572  1.00 15.92           C  
505 ATOM    131  C   MET A 408      53.141  97.680  30.052  1.00 15.87           C  
506 ATOM    132  O   MET A 408      52.107  98.153  30.523  1.00 16.93           O  
507 ATOM    133  CB  MET A 408      53.773  99.235  28.238  1.00 16.80           C  
508 ATOM    134  CG  MET A 408      54.873  99.820  29.160  1.00 20.57           C  
509 ATOM    135  SD  MET A 408      55.368 101.540  28.812  1.00 20.16           S  
510 ATOM    136  CE  MET A 408      56.196 101.989  30.304  1.00 16.81           C  
511 ATOM    137  N   THR A 409      54.044  97.016  30.764  1.00 14.10           N  
512 ATOM    138  CA  THR A 409      53.949  96.882  32.198  1.00 13.16           C  
513 ATOM    139  C   THR A 409      55.027  97.787  32.783  1.00 14.78           C  
514 ATOM    140  O   THR A 409      56.213  97.636  32.490  1.00 14.06           O  
515 ATOM    141  CB  THR A 409      54.121  95.420  32.663  1.00 11.10           C  
516 ATOM    142  OG1 THR A 409      53.025  94.639  32.152  1.00  8.04           O  
517 ATOM    143  CG2 THR A 409      54.107  95.341  34.196  1.00 10.13           C  
518 ATOM    144  N   THR A 410      54.588  98.754  33.582  1.00 14.80           N  
519 ATOM    145  CA  THR A 410      55.474  99.726  34.197  1.00 13.89           C  
520 ATOM    146  C   THR A 410      56.242  99.215  35.401  1.00 13.38           C  
521 ATOM    147  O   THR A 410      55.669  98.566  36.274  1.00 12.16           O  
522 ATOM    148  CB  THR A 410      54.663 100.969  34.621  1.00 14.10           C  
523 ATOM    149  OG1 THR A 410      54.024 101.521  33.468  1.00 13.11           O  
524 ATOM    150  CG2 THR A 410      55.572 102.027  35.248  1.00 13.01           C  
525 ATOM    151  N   LEU A 411      57.546  99.482  35.413  1.00 11.80           N  
526 ATOM    152  CA  LEU A 411      58.410  99.117  36.528  1.00 16.13           C  
527 ATOM    153  C   LEU A 411      58.706 100.395  37.328  1.00 18.37           C  
528 ATOM    154  O   LEU A 411      58.712 100.373  38.565  1.00 18.72           O  
529 ATOM    155  CB  LEU A 411      59.710  98.475  36.037  1.00 15.48           C  
530 ATOM    156  CG  LEU A 411      59.746  96.942  35.846  1.00 15.57           C  
531 ATOM    157  CD1 LEU A 411      59.718  96.267  37.205  1.00 16.13           C  
532 ATOM    158  CD2 LEU A 411      58.611  96.448  34.964  1.00  5.82           C  
533 ATOM    159  N   ILE A 412      58.954 101.503  36.619  1.00 18.85           N  
534 ATOM    160  CA  ILE A 412      59.214 102.797  37.264  1.00 17.72           C  
535 ATOM    161  C   ILE A 412      58.268 103.844  36.680  1.00 17.54           C  
536 ATOM    162  O   ILE A 412      58.315 104.165  35.492  1.00 14.35           O  
537 ATOM    163  CB  ILE A 412      60.701 103.240  37.133  1.00 16.52           C  
538 ATOM    164  CG1 ILE A 412      61.594 102.233  37.886  1.00 13.92           C  
539 ATOM    165  CG2 ILE A 412      60.899 104.680  37.707  1.00 16.75           C  
540 ATOM    166  CD1 ILE A 412      63.045 102.556  37.869  1.00 12.03           C  
541 ATOM    167  N   ALA A 413      57.404 104.364  37.545  1.00 18.91           N  
542 ATOM    168  CA  ALA A 413      56.392 105.341  37.161  1.00 17.66           C  
543 ATOM    169  C   ALA A 413      56.924 106.705  36.770  1.00 18.18           C  
544 ATOM    170  O   ALA A 413      58.031 107.102  37.136  1.00 17.15           O  
545 ATOM    171  CB  ALA A 413      55.377 105.496  38.270  1.00 15.49           C  
546 ATOM    172  N   LYS A 414      56.114 107.395  35.981  1.00 20.59           N  
547 ATOM    173  CA  LYS A 414      56.382 108.743  35.505  1.00 21.53           C  
548 ATOM    174  C   LYS A 414      56.621 109.667  36.694  1.00 20.07           C  
549 ATOM    175  O   LYS A 414      56.027 109.501  37.750  1.00 18.51           O  
550 ATOM    176  CB  LYS A 414      55.153 109.206  34.727  1.00 25.08           C  
551 ATOM    177  CG  LYS A 414      55.048 110.673  34.389  1.00 30.47           C  
552 ATOM    178  CD  LYS A 414      53.819 110.887  33.510  1.00 33.46           C  
553 ATOM    179  CE  LYS A 414      53.612 112.346  33.156  1.00 39.48           C  
554 ATOM    180  NZ  LYS A 414      53.148 113.134  34.333  1.00 44.57           N  
555 ATOM    181  N   ASN A 415      57.512 110.629  36.515  1.00 22.84           N  
556 ATOM    182  CA  ASN A 415      57.822 111.611  37.547  1.00 21.61           C  
557 ATOM    183  C   ASN A 415      58.380 111.024  38.822  1.00 23.19           C  
558 ATOM    184  O   ASN A 415      58.092 111.496  39.917  1.00 24.54           O  
559 ATOM    185  CB  ASN A 415      56.604 112.492  37.833  1.00 21.79           C  
560 ATOM    186  CG  ASN A 415      56.214 113.327  36.634  1.00 25.98           C  
561 ATOM    187  OD1 ASN A 415      55.044 113.385  36.249  1.00 26.39           O  
562 ATOM    188  ND2 ASN A 415      57.206 113.941  35.999  1.00 26.69           N  
563 ATOM    189  N   THR A 416      59.186 109.984  38.684  1.00 23.58           N  
564 ATOM    190  CA  THR A 416      59.804 109.382  39.849  1.00 24.31           C  
565 ATOM    191  C   THR A 416      61.166 110.054  39.911  1.00 24.51           C  
566 ATOM    192  O   THR A 416      61.769 110.338  38.868  1.00 23.99           O  
567 ATOM    193  CB  THR A 416      59.944 107.843  39.685  1.00 25.54           C  
568 ATOM    194  OG1 THR A 416      58.639 107.269  39.557  1.00 21.39           O  
569 ATOM    195  CG2 THR A 416      60.663 107.214  40.885  1.00 21.56           C  
570 ATOM    196  N   THR A 417      61.619 110.371  41.116  1.00 24.36           N  
571 ATOM    197  CA  THR A 417      62.903 111.025  41.279  1.00 26.52           C  
572 ATOM    198  C   THR A 417      63.982 109.963  41.344  1.00 28.73           C  
573 ATOM    199  O   THR A 417      63.783 108.915  41.969  1.00 30.83           O  
574 ATOM    200  CB  THR A 417      62.922 111.872  42.555  1.00 28.66           C  
575 ATOM    201  OG1 THR A 417      62.785 111.022  43.701  1.00 32.67           O  
576 ATOM    202  CG2 THR A 417      61.750 112.853  42.538  1.00 26.79           C  
577 ATOM    203  N   ILE A 418      65.108 110.206  40.679  1.00 29.04           N  
578 ATOM    204  CA  ILE A 418      66.204 109.242  40.680  1.00 28.96           C  
579 ATOM    205  C   ILE A 418      67.332 109.728  41.578  1.00 28.42           C  
580 ATOM    206  O   ILE A 418      67.393 110.908  41.908  1.00 28.60           O  
581 ATOM    207  CB  ILE A 418      66.720 108.960  39.247  1.00 29.51           C  
582 ATOM    208  CG1 ILE A 418      67.172 110.252  38.569  1.00 29.89           C  
583 ATOM    209  CG2 ILE A 418      65.622 108.292  38.430  1.00 32.48           C  
584 ATOM    210  CD1 ILE A 418      67.527 110.080  37.094  1.00 29.98           C  
585 ATOM    211  N   PRO A 419      68.204 108.815  42.044  1.00 28.69           N  
586 ATOM    212  CA  PRO A 419      68.231 107.368  41.802  1.00 25.76           C  
587 ATOM    213  C   PRO A 419      67.046 106.597  42.388  1.00 25.14           C  
588 ATOM    214  O   PRO A 419      66.499 106.955  43.444  1.00 22.39           O  
589 ATOM    215  CB  PRO A 419      69.537 106.947  42.469  1.00 26.64           C  
590 ATOM    216  CG  PRO A 419      69.626 107.878  43.619  1.00 27.03           C  
591 ATOM    217  CD  PRO A 419      69.284 109.197  42.971  1.00 26.88           C  
592 ATOM    218  N   THR A 420      66.686 105.513  41.710  1.00 25.10           N  
593 ATOM    219  CA  THR A 420      65.576 104.663  42.126  1.00 24.18           C  
594 ATOM    220  C   THR A 420      65.779 103.235  41.598  1.00 23.09           C  
595 ATOM    221  O   THR A 420      66.352 103.031  40.530  1.00 24.81           O  
596 ATOM    222  CB  THR A 420      64.226 105.236  41.624  1.00 24.71           C  
597 ATOM    223  OG1 THR A 420      63.142 104.421  42.096  1.00 28.31           O  
598 ATOM    224  CG2 THR A 420      64.205 105.305  40.107  1.00 24.49           C  
599 ATOM    225  N   LYS A 421      65.323 102.254  42.363  1.00 21.76           N  
600 ATOM    226  CA  LYS A 421      65.455 100.853  41.987  1.00 22.47           C  
601 ATOM    227  C   LYS A 421      64.149 100.129  42.310  1.00 20.75           C  
602 ATOM    228  O   LYS A 421      63.688 100.148  43.451  1.00 23.41           O  
603 ATOM    229  CB  LYS A 421      66.618 100.221  42.765  1.00 23.33           C  
604 ATOM    230  CG  LYS A 421      66.883  98.738  42.501  1.00 25.89           C  
605 ATOM    231  CD  LYS A 421      68.139  98.278  43.249  1.00 29.75           C  
606 ATOM    232  CE  LYS A 421      68.287  96.759  43.241  1.00 37.86           C  
607 ATOM    233  NZ  LYS A 421      69.589  96.292  43.838  1.00 45.14           N  
608 ATOM    234  N   HIS A 422      63.519  99.557  41.292  1.00 18.18           N  
609 ATOM    235  CA  HIS A 422      62.275  98.815  41.474  1.00 17.13           C  
610 ATOM    236  C   HIS A 422      62.412  97.460  40.785  1.00 17.39           C  
611 ATOM    237  O   HIS A 422      63.183  97.315  39.830  1.00 14.28           O  
612 ATOM    238  CB  HIS A 422      61.081  99.577  40.890  1.00 21.39           C  
613 ATOM    239  CG  HIS A 422      60.766 100.860  41.604  1.00 27.67           C  
614 ATOM    240  ND1 HIS A 422      60.012 101.861  41.033  1.00 32.47           N  
615 ATOM    241  CD2 HIS A 422      61.105 101.305  42.837  1.00 29.53           C  
616 ATOM    242  CE1 HIS A 422      59.900 102.870  41.879  1.00 29.44           C  
617 ATOM    243  NE2 HIS A 422      60.554 102.557  42.981  1.00 31.55           N  
618 ATOM    244  N   SER A 423      61.683  96.469  41.297  1.00 15.06           N  
619 ATOM    245  CA  SER A 423      61.700  95.126  40.751  1.00 11.62           C  
620 ATOM    246  C   SER A 423      60.320  94.480  40.757  1.00 12.51           C  
621 ATOM    247  O   SER A 423      59.406  94.931  41.448  1.00 11.09           O  
622 ATOM    248  CB  SER A 423      62.658  94.273  41.563  1.00  9.00           C  
623 ATOM    249  OG  SER A 423      63.951  94.857  41.541  1.00 24.06           O  
624 ATOM    250  N   GLN A 424      60.158  93.451  39.935  1.00 13.35           N  
625 ATOM    251  CA  GLN A 424      58.911  92.695  39.878  1.00 14.06           C  
626 ATOM    252  C   GLN A 424      59.264  91.342  39.270  1.00 11.40           C  
627 ATOM    253  O   GLN A 424      60.202  91.246  38.481  1.00 11.05           O  
628 ATOM    254  CB  GLN A 424      57.859  93.412  39.029  1.00 14.96           C  
629 ATOM    255  CG  GLN A 424      56.540  92.689  38.983  1.00 20.11           C  
630 ATOM    256  CD  GLN A 424      55.426  93.493  38.351  1.00 25.34           C  
631 ATOM    257  OE1 GLN A 424      54.387  92.932  37.996  1.00 30.61           O  
632 ATOM    258  NE2 GLN A 424      55.617  94.806  38.221  1.00 20.73           N  
633 ATOM    259  N   VAL A 425      58.576  90.294  39.706  1.00 10.18           N  
634 ATOM    260  CA  VAL A 425      58.829  88.952  39.192  1.00  8.33           C  
635 ATOM    261  C   VAL A 425      57.794  88.615  38.132  1.00  7.89           C  
636 ATOM    262  O   VAL A 425      56.605  88.909  38.289  1.00  9.02           O  
637 ATOM    263  CB  VAL A 425      58.787  87.892  40.313  1.00  6.98           C  
638 ATOM    264  CG1 VAL A 425      58.993  86.491  39.745  1.00  6.62           C  
639 ATOM    265  CG2 VAL A 425      59.872  88.171  41.317  1.00 13.22           C  
640 ATOM    266  N   PHE A 426      58.276  88.075  37.017  1.00 10.04           N  
641 ATOM    267  CA  PHE A 426      57.427  87.661  35.908  1.00  7.96           C  
642 ATOM    268  C   PHE A 426      57.672  86.171  35.691  1.00 10.67           C  
643 ATOM    269  O   PHE A 426      58.504  85.559  36.377  1.00  7.43           O  
644 ATOM    270  CB  PHE A 426      57.786  88.424  34.635  1.00  7.53           C  
645 ATOM    271  CG  PHE A 426      57.647  89.905  34.771  1.00  9.29           C  
646 ATOM    272  CD1 PHE A 426      58.675  90.661  35.337  1.00  6.40           C  
647 ATOM    273  CD2 PHE A 426      56.461  90.537  34.417  1.00  6.17           C  
648 ATOM    274  CE1 PHE A 426      58.511  92.030  35.562  1.00  8.24           C  
649 ATOM    275  CE2 PHE A 426      56.291  91.902  34.638  1.00 10.63           C  
650 ATOM    276  CZ  PHE A 426      57.319  92.649  35.214  1.00  9.18           C  
651 ATOM    277  N   SER A 427      56.972  85.602  34.723  1.00 12.13           N  
652 ATOM    278  CA  SER A 427      57.120  84.186  34.419  1.00 13.88           C  
653 ATOM    279  C   SER A 427      56.950  83.936  32.924  1.00 13.74           C  
654 ATOM    280  O   SER A 427      56.724  84.866  32.141  1.00 13.14           O  
655 ATOM    281  CB  SER A 427      56.115  83.359  35.226  1.00 14.23           C  
656 ATOM    282  OG  SER A 427      56.395  81.974  35.123  1.00 16.58           O  
657 ATOM    283  N   THR A 428      57.045  82.672  32.539  1.00 10.10           N  
658 ATOM    284  CA  THR A 428      56.934  82.270  31.154  1.00  9.89           C  
659 ATOM    285  C   THR A 428      55.486  82.143  30.699  1.00  9.58           C  
660 ATOM    286  O   THR A 428      54.625  81.724  31.469  1.00 10.73           O  
661 ATOM    287  CB  THR A 428      57.641  80.922  30.950  1.00  7.43           C  
662 ATOM    288  OG1 THR A 428      57.137  79.983  31.908  1.00  8.81           O  
663 ATOM    289  CG2 THR A 428      59.123  81.088  31.164  1.00  7.80           C  
664 ATOM    290  N   ALA A 429      55.239  82.473  29.435  1.00 10.07           N  
665 ATOM    291  CA  ALA A 429      53.898  82.384  28.872  1.00 12.15           C  
666 ATOM    292  C   ALA A 429      53.564  80.983  28.370  1.00 14.59           C  
667 ATOM    293  O   ALA A 429      52.389  80.627  28.270  1.00 16.23           O  
668 ATOM    294  CB  ALA A 429      53.749  83.381  27.720  1.00 10.07           C  
669 ATOM    295  N   GLU A 430      54.587  80.189  28.053  1.00 17.52           N  
670 ATOM    296  CA  GLU A 430      54.390  78.840  27.508  1.00 16.86           C  
671 ATOM    297  C   GLU A 430      55.124  77.746  28.279  1.00 18.04           C  
672 ATOM    298  O   GLU A 430      56.199  77.993  28.840  1.00 16.68           O  
673 ATOM    299  CB  GLU A 430      54.848  78.814  26.038  1.00 14.43           C  
674 ATOM    300  N   ASP A 431      54.566  76.528  28.237  1.00 17.18           N  
675 ATOM    301  CA  ASP A 431      55.146  75.362  28.902  1.00 15.57           C  
676 ATOM    302  C   ASP A 431      56.484  75.062  28.274  1.00 13.47           C  
677 ATOM    303  O   ASP A 431      56.638  75.174  27.058  1.00 14.51           O  
678 ATOM    304  CB  ASP A 431      54.267  74.112  28.726  1.00 19.02           C  
679 ATOM    305  CG  ASP A 431      52.948  74.190  29.477  1.00 25.04           C  
680 ATOM    306  OD1 ASP A 431      52.830  74.923  30.474  1.00 23.97           O  
681 ATOM    307  OD2 ASP A 431      51.987  73.521  29.055  1.00 32.17           O  
682 ATOM    308  N   ASN A 432      57.462  74.721  29.107  1.00 14.82           N  
683 ATOM    309  CA  ASN A 432      58.804  74.371  28.643  1.00 15.76           C  
684 ATOM    310  C   ASN A 432      59.527  75.517  27.935  1.00 16.11           C  
685 ATOM    311  O   ASN A 432      60.479  75.280  27.185  1.00 16.39           O  
686 ATOM    312  CB  ASN A 432      58.721  73.138  27.717  1.00 19.52           C  
687 ATOM    313  CG  ASN A 432      60.063  72.478  27.484  1.00 20.42           C  
688 ATOM    314  OD1 ASN A 432      60.890  72.411  28.379  1.00 24.71           O  
689 ATOM    315  ND2 ASN A 432      60.277  71.969  26.280  1.00 21.78           N  
690 ATOM    316  N   GLN A 433      59.103  76.757  28.186  1.00 14.05           N  
691 ATOM    317  CA  GLN A 433      59.739  77.922  27.550  1.00 12.48           C  
692 ATOM    318  C   GLN A 433      61.156  78.027  28.086  1.00 11.79           C  
693 ATOM    319  O   GLN A 433      61.354  78.060  29.300  1.00 14.24           O  
694 ATOM    320  CB  GLN A 433      58.952  79.198  27.867  1.00 12.34           C  
695 ATOM    321  CG  GLN A 433      59.344  80.435  27.040  1.00 13.59           C  
696 ATOM    322  CD  GLN A 433      58.410  81.618  27.304  1.00 12.02           C  
697 ATOM    323  OE1 GLN A 433      57.200  81.439  27.424  1.00 11.84           O  
698 ATOM    324  NE2 GLN A 433      58.967  82.822  27.396  1.00  8.54           N  
699 ATOM    325  N   SER A 434      62.133  78.126  27.190  1.00 12.10           N  
700 ATOM    326  CA  SER A 434      63.534  78.166  27.595  1.00 13.39           C  
701 ATOM    327  C   SER A 434      64.153  79.546  27.714  1.00 14.28           C  
702 ATOM    328  O   SER A 434      65.289  79.674  28.168  1.00 14.50           O  
703 ATOM    329  CB  SER A 434      64.381  77.322  26.649  1.00 13.31           C  
704 ATOM    330  OG  SER A 434      64.452  77.915  25.361  1.00 19.35           O  
705 ATOM    331  N   ALA A 435      63.433  80.570  27.280  1.00 14.54           N  
706 ATOM    332  CA  ALA A 435      63.951  81.936  27.358  1.00 14.68           C  
707 ATOM    333  C   ALA A 435      62.812  82.947  27.354  1.00 14.21           C  
708 ATOM    334  O   ALA A 435      61.692  82.644  26.912  1.00 10.12           O  
709 ATOM    335  CB  ALA A 435      64.900  82.222  26.177  1.00 10.81           C  
710 ATOM    336  N   VAL A 436      63.097  84.131  27.895  1.00 11.95           N  
711 ATOM    337  CA  VAL A 436      62.139  85.228  27.922  1.00 11.64           C  
712 ATOM    338  C   VAL A 436      62.855  86.402  27.284  1.00 11.42           C  
713 ATOM    339  O   VAL A 436      64.095  86.500  27.360  1.00  8.50           O  
714 ATOM    340  CB  VAL A 436      61.706  85.633  29.372  1.00  9.06           C  
715 ATOM    341  CG1 VAL A 436      60.902  84.522  30.018  1.00 15.67           C  
716 ATOM    342  CG2 VAL A 436      62.909  85.942  30.220  1.00  8.10           C  
717 ATOM    343  N   SER A 437      62.098  87.216  26.554  1.00 13.13           N  
718 ATOM    344  CA  SER A 437      62.654  88.418  25.924  1.00 14.74           C  
719 ATOM    345  C   SER A 437      62.221  89.623  26.766  1.00 13.83           C  
720 ATOM    346  O   SER A 437      61.047  89.752  27.135  1.00 12.93           O  
721 ATOM    347  CB  SER A 437      62.144  88.563  24.490  1.00 16.34           C  
722 ATOM    348  OG  SER A 437      62.450  87.392  23.754  1.00 14.28           O  
723 ATOM    349  N   ILE A 438      63.186  90.457  27.127  1.00 15.00           N  
724 ATOM    350  CA  ILE A 438      62.916  91.644  27.933  1.00 12.80           C  
725 ATOM    351  C   ILE A 438      62.983  92.826  26.984  1.00 12.73           C  
726 ATOM    352  O   ILE A 438      64.051  93.158  26.471  1.00 11.25           O  
727 ATOM    353  CB  ILE A 438      63.961  91.824  29.054  1.00 12.22           C  
728 ATOM    354  CG1 ILE A 438      63.994  90.585  29.958  1.00 11.06           C  
729 ATOM    355  CG2 ILE A 438      63.633  93.057  29.903  1.00 13.49           C  
730 ATOM    356  CD1 ILE A 438      62.702  90.329  30.723  1.00 13.39           C  
731 ATOM    357  N   HIS A 439      61.822  93.390  26.677  1.00 13.43           N  
732 ATOM    358  CA  HIS A 439      61.747  94.530  25.775  1.00 14.48           C  
733 ATOM    359  C   HIS A 439      61.481  95.766  26.638  1.00 12.92           C  
734 ATOM    360  O   HIS A 439      60.375  95.951  27.164  1.00  9.78           O  
735 ATOM    361  CB  HIS A 439      60.648  94.302  24.735  1.00 15.94           C  
736 ATOM    362  CG  HIS A 439      60.520  95.405  23.727  1.00 24.67           C  
737 ATOM    363  ND1 HIS A 439      59.388  95.583  22.958  1.00 24.89           N  
738 ATOM    364  CD2 HIS A 439      61.385  96.379  23.355  1.00 23.80           C  
739 ATOM    365  CE1 HIS A 439      59.563  96.615  22.152  1.00 24.10           C  
740 ATOM    366  NE2 HIS A 439      60.767  97.115  22.374  1.00 24.13           N  
741 ATOM    367  N   VAL A 440      62.523  96.573  26.824  1.00 13.20           N  
742 ATOM    368  CA  VAL A 440      62.427  97.786  27.640  1.00 14.26           C  
743 ATOM    369  C   VAL A 440      61.654  98.903  26.929  1.00 13.79           C  
744 ATOM    370  O   VAL A 440      61.915  99.221  25.766  1.00 11.88           O  
745 ATOM    371  CB  VAL A 440      63.824  98.267  28.083  1.00 14.63           C  
746 ATOM    372  CG1 VAL A 440      63.699  99.403  29.104  1.00  8.57           C  
747 ATOM    373  CG2 VAL A 440      64.599  97.096  28.675  1.00  7.93           C  
748 ATOM    374  N   LEU A 441      60.725  99.521  27.644  1.00 13.56           N  
749 ATOM    375  CA  LEU A 441      59.887 100.550  27.051  1.00 13.65           C  
750 ATOM    376  C   LEU A 441      59.816 101.829  27.870  1.00 14.13           C  
751 ATOM    377  O   LEU A 441      59.875 101.794  29.105  1.00 13.65           O  
752 ATOM    378  CB  LEU A 441      58.460 100.009  26.896  1.00 13.29           C  
753 ATOM    379  CG  LEU A 441      58.189  98.693  26.150  1.00  8.24           C  
754 ATOM    380  CD1 LEU A 441      56.842  98.150  26.579  1.00 11.87           C  
755 ATOM    381  CD2 LEU A 441      58.228  98.886  24.660  1.00  6.76           C  
756 ATOM    382  N   GLN A 442      59.699 102.956  27.171  1.00 12.71           N  
757 ATOM    383  CA  GLN A 442      59.557 104.267  27.811  1.00 13.03           C  
758 ATOM    384  C   GLN A 442      58.280 104.877  27.225  1.00 10.54           C  
759 ATOM    385  O   GLN A 442      58.120 104.923  26.009  1.00 12.26           O  
760 ATOM    386  CB  GLN A 442      60.755 105.176  27.495  1.00  9.71           C  
761 ATOM    387  CG  GLN A 442      60.667 106.537  28.177  1.00 15.82           C  
762 ATOM    388  CD  GLN A 442      61.711 107.544  27.702  1.00 17.30           C  
763 ATOM    389  OE1 GLN A 442      61.967 107.674  26.502  1.00 18.88           O  
764 ATOM    390  NE2 GLN A 442      62.281 108.293  28.642  1.00 14.70           N  
765 ATOM    391  N   GLY A 443      57.353 105.310  28.070  1.00 13.43           N  
766 ATOM    392  CA  GLY A 443      56.140 105.914  27.545  1.00 14.05           C  
767 ATOM    393  C   GLY A 443      54.951 105.758  28.471  1.00 16.58           C  
768 ATOM    394  O   GLY A 443      55.047 105.069  29.494  1.00 16.73           O  
769 ATOM    395  N   GLU A 444      53.814 106.329  28.073  1.00 15.05           N  
770 ATOM    396  CA  GLU A 444      52.596 106.292  28.892  1.00 17.52           C  
771 ATOM    397  C   GLU A 444      51.451 105.506  28.287  1.00 16.68           C  
772 ATOM    398  O   GLU A 444      50.338 105.497  28.834  1.00 19.22           O  
773 ATOM    399  CB  GLU A 444      52.102 107.718  29.150  1.00 18.82           C  
774 ATOM    400  CG  GLU A 444      53.064 108.556  29.941  1.00 16.64           C  
775 ATOM    401  CD  GLU A 444      53.346 107.956  31.282  1.00 16.62           C  
776 ATOM    402  OE1 GLU A 444      52.404 107.750  32.067  1.00 25.29           O  
777 ATOM    403  OE2 GLU A 444      54.519 107.701  31.567  1.00 19.25           O  
778 ATOM    404  N   ARG A 445      51.707 104.889  27.141  1.00 18.04           N  
779 ATOM    405  CA  ARG A 445      50.698 104.104  26.420  1.00 18.94           C  
780 ATOM    406  C   ARG A 445      50.529 102.690  26.988  1.00 16.02           C  
781 ATOM    407  O   ARG A 445      51.450 102.143  27.591  1.00 12.94           O  
782 ATOM    408  CB  ARG A 445      51.073 104.045  24.938  1.00 20.30           C  
783 ATOM    409  CG  ARG A 445      51.384 105.417  24.351  1.00 25.36           C  
784 ATOM    410  CD  ARG A 445      50.133 106.305  24.221  1.00 26.65           C  
785 ATOM    411  NE  ARG A 445      49.486 106.076  22.935  1.00 28.47           N  
786 ATOM    412  CZ  ARG A 445      48.235 105.670  22.801  1.00 27.14           C  
787 ATOM    413  NH1 ARG A 445      47.505 105.480  23.876  1.00 31.50           N  
788 ATOM    414  NH2 ARG A 445      47.755 105.352  21.607  1.00 28.78           N  
789 ATOM    415  N   LYS A 446      49.336 102.126  26.833  1.00 17.01           N  
790 ATOM    416  CA  LYS A 446      49.063 100.785  27.334  1.00 19.65           C  
791 ATOM    417  C   LYS A 446      49.576  99.738  26.354  1.00 19.50           C  
792 ATOM    418  O   LYS A 446      49.998  98.648  26.753  1.00 17.95           O  
793 ATOM    419  CB  LYS A 446      47.574 100.609  27.633  1.00 19.82           C  
794 ATOM    420  CG  LYS A 446      47.060 101.622  28.657  1.00 26.33           C  
795 ATOM    421  CD  LYS A 446      47.786 101.509  29.998  1.00 31.41           C  
796 ATOM    422  CE  LYS A 446      47.709 102.806  30.793  1.00 32.23           C  
797 ATOM    423  NZ  LYS A 446      48.514 103.886  30.145  1.00 39.76           N  
798 ATOM    424  N   ARG A 447      49.579 100.088  25.074  1.00 19.52           N  
799 ATOM    425  CA  ARG A 447      50.090  99.192  24.051  1.00 19.78           C  
800 ATOM    426  C   ARG A 447      51.608  99.380  24.011  1.00 19.42           C  
801 ATOM    427  O   ARG A 447      52.107 100.496  23.870  1.00 17.44           O  
802 ATOM    428  CB  ARG A 447      49.481  99.529  22.689  1.00 21.82           C  
803 ATOM    429  CG  ARG A 447      49.502  98.376  21.710  1.00 29.62           C  
804 ATOM    430  CD  ARG A 447      48.851  98.730  20.376  1.00 31.19           C  
805 ATOM    431  NE  ARG A 447      47.428  99.073  20.472  1.00 30.45           N  
806 ATOM    432  CZ  ARG A 447      46.427  98.243  20.178  1.00 30.88           C  
807 ATOM    433  NH1 ARG A 447      46.687  97.001  19.787  1.00 30.02           N  
808 ATOM    434  NH2 ARG A 447      45.168  98.679  20.183  1.00 26.32           N  
809 ATOM    435  N   ALA A 448      52.347  98.297  24.206  1.00 17.43           N  
810 ATOM    436  CA  ALA A 448      53.798  98.353  24.178  1.00 15.79           C  
811 ATOM    437  C   ALA A 448      54.318  98.989  22.889  1.00 16.31           C  
812 ATOM    438  O   ALA A 448      55.266  99.771  22.924  1.00 17.69           O  
813 ATOM    439  CB  ALA A 448      54.373  96.945  24.329  1.00 16.65           C  
814 ATOM    440  N   ALA A 449      53.685  98.666  21.762  1.00 13.73           N  
815 ATOM    441  CA  ALA A 449      54.100  99.174  20.457  1.00 16.36           C  
816 ATOM    442  C   ALA A 449      54.001 100.697  20.309  1.00 19.16           C  
817 ATOM    443  O   ALA A 449      54.694 101.289  19.479  1.00 20.23           O  
818 ATOM    444  CB  ALA A 449      53.299  98.484  19.349  1.00 15.52           C  
819 ATOM    445  N   ASP A 450      53.144 101.321  21.112  1.00 19.48           N  
820 ATOM    446  CA  ASP A 450      52.947 102.766  21.053  1.00 19.98           C  
821 ATOM    447  C   ASP A 450      53.927 103.514  21.950  1.00 21.32           C  
822 ATOM    448  O   ASP A 450      53.852 104.736  22.095  1.00 23.98           O  
823 ATOM    449  CB  ASP A 450      51.505 103.105  21.450  1.00 19.13           C  
824 ATOM    450  CG  ASP A 450      50.485 102.534  20.485  1.00 18.79           C  
825 ATOM    451  OD1 ASP A 450      50.839 102.321  19.311  1.00 18.21           O  
826 ATOM    452  OD2 ASP A 450      49.321 102.306  20.888  1.00 20.85           O  
827 ATOM    453  N   ASN A 451      54.852 102.780  22.552  1.00 18.41           N  
828 ATOM    454  CA  ASN A 451      55.817 103.387  23.444  1.00 16.55           C  
829 ATOM    455  C   ASN A 451      57.175 103.406  22.794  1.00 13.65           C  
830 ATOM    456  O   ASN A 451      57.362 102.834  21.729  1.00 14.21           O  
831 ATOM    457  CB  ASN A 451      55.862 102.654  24.790  1.00 14.56           C  
832 ATOM    458  CG  ASN A 451      54.583 102.831  25.585  1.00 19.32           C  
833 ATOM    459  OD1 ASN A 451      54.323 103.904  26.125  1.00 15.66           O  
834 ATOM    460  ND2 ASN A 451      53.758 101.790  25.631  1.00 18.15           N  
835 ATOM    461  N   LYS A 452      58.103 104.127  23.404  1.00 14.23           N  
836 ATOM    462  CA  LYS A 452      59.449 104.221  22.875  1.00 14.44           C  
837 ATOM    463  C   LYS A 452      60.241 102.995  23.306  1.00 15.79           C  
838 ATOM    464  O   LYS A 452      60.340 102.686  24.490  1.00 14.96           O  
839 ATOM    465  CB  LYS A 452      60.116 105.492  23.372  1.00 11.04           C  
840 ATOM    466  CG  LYS A 452      61.612 105.564  23.157  1.00 17.41           C  
841 ATOM    467  CD  LYS A 452      61.979 105.577  21.685  1.00 22.69           C  
842 ATOM    468  CE  LYS A 452      63.461 105.876  21.496  1.00 22.34           C  
843 ATOM    469  NZ  LYS A 452      63.803 105.823  20.057  1.00 24.57           N  
844 ATOM    470  N   SER A 453      60.778 102.277  22.333  1.00 18.15           N  
845 ATOM    471  CA  SER A 453      61.564 101.096  22.638  1.00 17.53           C  
846 ATOM    472  C   SER A 453      62.982 101.507  22.989  1.00 16.09           C  
847 ATOM    473  O   SER A 453      63.659 102.170  22.199  1.00 19.51           O  
848 ATOM    474  CB  SER A 453      61.572 100.150  21.449  1.00 16.75           C  
849 ATOM    475  OG  SER A 453      62.535  99.134  21.652  1.00 24.36           O  
850 ATOM    476  N   LEU A 454      63.431 101.146  24.182  1.00 14.22           N  
851 ATOM    477  CA  LEU A 454      64.786 101.487  24.592  1.00 14.90           C  
852 ATOM    478  C   LEU A 454      65.785 100.387  24.259  1.00 14.80           C  
853 ATOM    479  O   LEU A 454      66.993 100.601  24.332  1.00 16.22           O  
854 ATOM    480  CB  LEU A 454      64.831 101.820  26.083  1.00 14.89           C  
855 ATOM    481  CG  LEU A 454      64.027 103.063  26.493  1.00 17.20           C  
856 ATOM    482  CD1 LEU A 454      63.992 103.197  28.016  1.00 10.63           C  
857 ATOM    483  CD2 LEU A 454      64.633 104.304  25.856  1.00 11.70           C  
858 ATOM    484  N   GLY A 455      65.276  99.219  23.879  1.00 14.73           N  
859 ATOM    485  CA  GLY A 455      66.133  98.093  23.540  1.00 14.05           C  
860 ATOM    486  C   GLY A 455      65.555  96.790  24.078  1.00 15.34           C  
861 ATOM    487  O   GLY A 455      64.476  96.786  24.713  1.00 13.36           O  
862 ATOM    488  N   GLN A 456      66.229  95.678  23.784  1.00 12.93           N  
863 ATOM    489  CA  GLN A 456      65.789  94.372  24.270  1.00 12.80           C  
864 ATOM    490  C   GLN A 456      66.929  93.396  24.337  1.00 13.30           C  
865 ATOM    491  O   GLN A 456      67.979  93.599  23.712  1.00 12.62           O  
866 ATOM    492  CB  GLN A 456      64.635  93.793  23.437  1.00 14.53           C  
867 ATOM    493  CG  GLN A 456      64.971  93.109  22.114  1.00 23.29           C  
868 ATOM    494  CD  GLN A 456      63.703  92.589  21.426  1.00 29.80           C  
869 ATOM    495  OE1 GLN A 456      62.597  92.739  21.953  1.00 34.08           O  
870 ATOM    496  NE2 GLN A 456      63.855  91.989  20.257  1.00 29.06           N  
871 ATOM    497  N   PHE A 457      66.743  92.368  25.153  1.00 14.97           N  
872 ATOM    498  CA  PHE A 457      67.742  91.309  25.329  1.00 13.65           C  
873 ATOM    499  C   PHE A 457      66.997  90.070  25.825  1.00 13.62           C  
874 ATOM    500  O   PHE A 457      65.842  90.160  26.274  1.00 12.08           O  
875 ATOM    501  CB  PHE A 457      68.825  91.735  26.337  1.00 11.87           C  
876 ATOM    502  CG  PHE A 457      68.316  91.909  27.742  1.00  8.91           C  
877 ATOM    503  CD1 PHE A 457      67.640  93.070  28.115  1.00 12.90           C  
878 ATOM    504  CD2 PHE A 457      68.489  90.899  28.691  1.00  8.56           C  
879 ATOM    505  CE1 PHE A 457      67.134  93.223  29.423  1.00 11.62           C  
880 ATOM    506  CE2 PHE A 457      67.994  91.034  29.986  1.00  8.11           C  
881 ATOM    507  CZ  PHE A 457      67.314  92.200  30.358  1.00 13.83           C  
882 ATOM    508  N   ASN A 458      67.645  88.918  25.732  1.00 14.19           N  
883 ATOM    509  CA  ASN A 458      67.024  87.667  26.165  1.00 14.76           C  
884 ATOM    510  C   ASN A 458      67.722  87.094  27.383  1.00 11.69           C  
885 ATOM    511  O   ASN A 458      68.898  87.383  27.640  1.00  9.44           O  
886 ATOM    512  CB  ASN A 458      67.137  86.581  25.078  1.00 15.86           C  
887 ATOM    513  CG  ASN A 458      66.479  86.963  23.779  1.00 19.81           C  
888 ATOM    514  OD1 ASN A 458      67.007  86.673  22.704  1.00 27.44           O  
889 ATOM    515  ND2 ASN A 458      65.319  87.584  23.854  1.00 22.23           N  
890 ATOM    516  N   LEU A 459      66.972  86.309  28.146  1.00 10.65           N  
891 ATOM    517  CA  LEU A 459      67.527  85.580  29.277  1.00 11.81           C  
892 ATOM    518  C   LEU A 459      67.174  84.131  28.891  1.00 12.42           C  
893 ATOM    519  O   LEU A 459      65.999  83.826  28.691  1.00  9.59           O  
894 ATOM    520  CB  LEU A 459      66.846  85.945  30.605  1.00 11.29           C  
895 ATOM    521  CG  LEU A 459      67.260  85.016  31.768  1.00 10.65           C  
896 ATOM    522  CD1 LEU A 459      68.761  85.094  31.999  1.00 11.16           C  
897 ATOM    523  CD2 LEU A 459      66.503  85.336  33.039  1.00  6.22           C  
898 ATOM    524  N   ASP A 460      68.180  83.287  28.661  1.00 14.64           N  
899 ATOM    525  CA  ASP A 460      67.912  81.892  28.309  1.00 18.46           C  
900 ATOM    526  C   ASP A 460      68.342  80.926  29.426  1.00 18.08           C  
901 ATOM    527  O   ASP A 460      68.667  81.349  30.546  1.00 18.20           O  
902 ATOM    528  CB  ASP A 460      68.523  81.516  26.925  1.00 22.97           C  
903 ATOM    529  CG  ASP A 460      70.047  81.349  26.947  1.00 28.32           C  
904 ATOM    530  OD1 ASP A 460      70.686  81.610  27.988  1.00 35.64           O  
905 ATOM    531  OD2 ASP A 460      70.625  80.929  25.910  1.00 31.91           O  
906 ATOM    532  N   GLY A 461      68.247  79.632  29.157  1.00 17.48           N  
907 ATOM    533  CA  GLY A 461      68.633  78.640  30.149  1.00 14.64           C  
908 ATOM    534  C   GLY A 461      67.545  78.300  31.153  1.00 14.37           C  
909 ATOM    535  O   GLY A 461      67.823  77.658  32.173  1.00 13.00           O  
910 ATOM    536  N   ILE A 462      66.314  78.745  30.897  1.00 11.24           N  
911 ATOM    537  CA  ILE A 462      65.219  78.468  31.805  1.00  9.81           C  
912 ATOM    538  C   ILE A 462      64.905  76.972  31.656  1.00 14.99           C  
913 ATOM    539  O   ILE A 462      64.709  76.476  30.545  1.00 13.71           O  
914 ATOM    540  CB  ILE A 462      63.991  79.350  31.487  1.00 10.90           C  
915 ATOM    541  CG1 ILE A 462      64.380  80.833  31.581  1.00  7.22           C  
916 ATOM    542  CG2 ILE A 462      62.855  79.086  32.476  1.00  5.99           C  
917 ATOM    543  CD1 ILE A 462      63.321  81.764  31.036  1.00  9.22           C  
918 ATOM    544  N   ASN A 463      64.951  76.254  32.775  1.00 15.96           N  
919 ATOM    545  CA  ASN A 463      64.709  74.811  32.799  1.00 16.40           C  
920 ATOM    546  C   ASN A 463      63.254  74.485  32.560  1.00 15.65           C  
921 ATOM    547  O   ASN A 463      62.377  75.279  32.905  1.00 16.06           O  
922 ATOM    548  CB  ASN A 463      65.158  74.215  34.142  1.00 15.65           C  
923 ATOM    549  CG  ASN A 463      66.664  74.314  34.354  1.00 17.94           C  
924 ATOM    550  OD1 ASN A 463      67.121  74.739  35.410  1.00 24.45           O  
925 ATOM    551  ND2 ASN A 463      67.438  73.951  33.340  1.00 11.62           N  
926 ATOM    552  N   PRO A 464      62.971  73.297  31.985  1.00 17.97           N  
927 ATOM    553  CA  PRO A 464      61.604  72.848  31.693  1.00 16.55           C  
928 ATOM    554  C   PRO A 464      60.667  72.951  32.888  1.00 15.79           C  
929 ATOM    555  O   PRO A 464      60.966  72.466  33.980  1.00 13.53           O  
930 ATOM    556  CB  PRO A 464      61.804  71.400  31.227  1.00 16.73           C  
931 ATOM    557  CG  PRO A 464      63.151  71.016  31.789  1.00 17.77           C  
932 ATOM    558  CD  PRO A 464      63.945  72.265  31.589  1.00 16.44           C  
933 ATOM    559  N   ALA A 465      59.538  73.621  32.675  1.00 15.68           N  
934 ATOM    560  CA  ALA A 465      58.559  73.831  33.736  1.00 13.01           C  
935 ATOM    561  C   ALA A 465      57.234  74.257  33.153  1.00 11.36           C  
936 ATOM    562  O   ALA A 465      57.167  74.726  32.013  1.00 11.74           O  
937 ATOM    563  CB  ALA A 465      59.048  74.910  34.701  1.00 12.79           C  
938 ATOM    564  N   PRO A 466      56.145  74.023  33.890  1.00  9.53           N  
939 ATOM    565  CA  PRO A 466      54.845  74.429  33.375  1.00 10.46           C  
940 ATOM    566  C   PRO A 466      54.871  75.952  33.215  1.00 13.60           C  
941 ATOM    567  O   PRO A 466      55.627  76.643  33.900  1.00 15.01           O  
942 ATOM    568  CB  PRO A 466      53.897  74.027  34.502  1.00 10.38           C  
943 ATOM    569  CG  PRO A 466      54.561  72.841  35.092  1.00 10.19           C  
944 ATOM    570  CD  PRO A 466      56.002  73.249  35.138  1.00 11.09           C  
945 ATOM    571  N   ARG A 467      54.061  76.472  32.310  1.00 11.58           N  
946 ATOM    572  CA  ARG A 467      53.988  77.909  32.098  1.00 14.67           C  
947 ATOM    573  C   ARG A 467      53.558  78.601  33.405  1.00 14.39           C  
948 ATOM    574  O   ARG A 467      52.734  78.067  34.168  1.00 12.28           O  
949 ATOM    575  CB  ARG A 467      53.007  78.201  30.950  1.00 15.27           C  
950 ATOM    576  CG  ARG A 467      52.027  79.319  31.186  1.00 26.52           C  
951 ATOM    577  CD  ARG A 467      50.714  78.794  31.708  1.00 32.97           C  
952 ATOM    578  NE  ARG A 467      49.671  79.819  31.745  1.00 38.01           N  
953 ATOM    579  CZ  ARG A 467      49.172  80.440  30.676  1.00 39.71           C  
954 ATOM    580  NH1 ARG A 467      49.618  80.168  29.453  1.00 40.17           N  
955 ATOM    581  NH2 ARG A 467      48.193  81.318  30.830  1.00 43.12           N  
956 ATOM    582  N   GLY A 468      54.154  79.754  33.691  1.00 12.30           N  
957 ATOM    583  CA  GLY A 468      53.780  80.487  34.886  1.00 13.22           C  
958 ATOM    584  C   GLY A 468      54.484  80.068  36.161  1.00 13.24           C  
959 ATOM    585  O   GLY A 468      54.252  80.643  37.226  1.00 16.18           O  
960 ATOM    586  N   MET A 469      55.357  79.074  36.070  1.00 13.95           N  
961 ATOM    587  CA  MET A 469      56.066  78.613  37.248  1.00  9.80           C  
962 ATOM    588  C   MET A 469      57.419  79.270  37.432  1.00  7.30           C  
963 ATOM    589  O   MET A 469      57.776  79.628  38.560  1.00 11.24           O  
964 ATOM    590  CB  MET A 469      56.210  77.090  37.235  1.00 14.57           C  
965 ATOM    591  CG  MET A 469      54.886  76.349  37.252  1.00 11.74           C  
966 ATOM    592  SD  MET A 469      53.964  76.624  38.773  1.00 16.63           S  
967 ATOM    593  CE  MET A 469      55.032  75.788  40.004  1.00 16.22           C  
968 ATOM    594  N   PRO A 470      58.197  79.451  36.344  1.00  6.43           N  
969 ATOM    595  CA  PRO A 470      59.512  80.084  36.498  1.00  6.36           C  
970 ATOM    596  C   PRO A 470      59.396  81.471  37.126  1.00  7.96           C  
971 ATOM    597  O   PRO A 470      58.376  82.144  36.964  1.00  8.42           O  
972 ATOM    598  CB  PRO A 470      60.020  80.182  35.058  1.00  2.01           C  
973 ATOM    599  CG  PRO A 470      59.389  79.016  34.407  1.00  6.74           C  
974 ATOM    600  CD  PRO A 470      57.981  79.049  34.942  1.00  2.87           C  
975 ATOM    601  N   GLN A 471      60.427  81.878  37.854  1.00  8.89           N  
976 ATOM    602  CA  GLN A 471      60.474  83.192  38.501  1.00  9.20           C  
977 ATOM    603  C   GLN A 471      61.597  84.033  37.899  1.00  8.16           C  
978 ATOM    604  O   GLN A 471      62.773  83.866  38.237  1.00 10.02           O  
979 ATOM    605  CB  GLN A 471      60.717  83.039  39.995  1.00  9.60           C  
980 ATOM    606  CG  GLN A 471      59.567  82.423  40.734  1.00 10.12           C  
981 ATOM    607  CD  GLN A 471      59.960  82.060  42.130  1.00 13.38           C  
982 ATOM    608  OE1 GLN A 471      60.435  82.909  42.887  1.00 11.80           O  
983 ATOM    609  NE2 GLN A 471      59.823  80.787  42.473  1.00 13.04           N  
984 ATOM    610  N   ILE A 472      61.221  84.941  37.015  1.00  5.99           N  
985 ATOM    611  CA  ILE A 472      62.178  85.798  36.347  1.00  8.12           C  
986 ATOM    612  C   ILE A 472      62.032  87.165  36.977  1.00 10.61           C  
987 ATOM    613  O   ILE A 472      61.027  87.849  36.766  1.00 10.65           O  
988 ATOM    614  CB  ILE A 472      61.872  85.907  34.830  1.00  9.37           C  
989 ATOM    615  CG1 ILE A 472      61.720  84.507  34.197  1.00 10.81           C  
990 ATOM    616  CG2 ILE A 472      62.947  86.719  34.146  1.00  2.00           C  
991 ATOM    617  CD1 ILE A 472      62.913  83.562  34.408  1.00  5.14           C  
992 ATOM    618  N   GLU A 473      62.992  87.524  37.820  1.00 10.16           N  
993 ATOM    619  CA  GLU A 473      62.950  88.805  38.495  1.00  8.64           C  
994 ATOM    620  C   GLU A 473      63.565  89.842  37.582  1.00 10.86           C  
995 ATOM    621  O   GLU A 473      64.688  89.655  37.091  1.00  8.36           O  
996 ATOM    622  CB  GLU A 473      63.712  88.730  39.805  1.00  7.22           C  
997 ATOM    623  CG  GLU A 473      63.725  90.015  40.579  1.00 14.90           C  
998 ATOM    624  CD  GLU A 473      64.629  89.940  41.783  1.00 19.59           C  
999 ATOM    625  OE1 GLU A 473      65.819  89.581  41.620  1.00 25.85           O  
1000 ATOM    626  OE2 GLU A 473      64.144  90.224  42.894  1.00 26.41           O  
1001 ATOM    627  N   VAL A 474      62.793  90.890  37.293  1.00 10.41           N  
1002 ATOM    628  CA  VAL A 474      63.241  91.976  36.432  1.00  7.34           C  
1003 ATOM    629  C   VAL A 474      63.401  93.199  37.308  1.00 11.85           C  
1004 ATOM    630  O   VAL A 474      62.461  93.599  37.994  1.00 13.14           O  
1005 ATOM    631  CB  VAL A 474      62.223  92.280  35.335  1.00  8.66           C  
1006 ATOM    632  CG1 VAL A 474      62.700  93.465  34.495  1.00  9.00           C  
1007 ATOM    633  CG2 VAL A 474      62.004  91.045  34.451  1.00  9.49           C  
1008 ATOM    634  N   THR A 475      64.581  93.807  37.255  1.00 15.60           N  
1009 ATOM    635  CA  THR A 475      64.896  94.989  38.053  1.00 14.35           C  
1010 ATOM    636  C   THR A 475      65.283  96.182  37.177  1.00 15.41           C  
1011 ATOM    637  O   THR A 475      66.068  96.037  36.233  1.00 13.92           O  
1012 ATOM    638  CB  THR A 475      66.087  94.685  38.989  1.00 16.07           C  
1013 ATOM    639  OG1 THR A 475      65.759  93.586  39.843  1.00 13.37           O  
1014 ATOM    640  CG2 THR A 475      66.445  95.896  39.839  1.00 20.82           C  
1015 ATOM    641  N   PHE A 476      64.691  97.339  37.460  1.00 12.42           N  
1016 ATOM    642  CA  PHE A 476      65.006  98.580  36.758  1.00 13.77           C  
1017 ATOM    643  C   PHE A 476      65.728  99.423  37.814  1.00 16.87           C  
1018 ATOM    644  O   PHE A 476      65.172  99.702  38.886  1.00 13.02           O  
1019 ATOM    645  CB  PHE A 476      63.732  99.306  36.304  1.00 14.67           C  
1020 ATOM    646  CG  PHE A 476      63.227  98.882  34.945  1.00 12.91           C  
1021 ATOM    647  CD1 PHE A 476      63.041  97.541  34.635  1.00 10.02           C  
1022 ATOM    648  CD2 PHE A 476      62.915  99.837  33.985  1.00 12.28           C  
1023 ATOM    649  CE1 PHE A 476      62.550  97.158  33.383  1.00 11.60           C  
1024 ATOM    650  CE2 PHE A 476      62.424  99.466  32.733  1.00 11.44           C  
1025 ATOM    651  CZ  PHE A 476      62.243  98.122  32.433  1.00  9.27           C  
1026 ATOM    652  N   ASP A 477      66.963  99.810  37.517  1.00 18.69           N  
1027 ATOM    653  CA  ASP A 477      67.772 100.582  38.456  1.00 22.47           C  
1028 ATOM    654  C   ASP A 477      68.377 101.817  37.801  1.00 21.82           C  
1029 ATOM    655  O   ASP A 477      69.232 101.693  36.918  1.00 20.46           O  
1030 ATOM    656  CB  ASP A 477      68.896  99.688  38.991  1.00 26.01           C  
1031 ATOM    657  CG  ASP A 477      69.900 100.443  39.837  1.00 30.07           C  
1032 ATOM    658  OD1 ASP A 477      69.486 101.141  40.778  1.00 30.49           O  
1033 ATOM    659  OD2 ASP A 477      71.113 100.325  39.566  1.00 36.36           O  
1034 ATOM    660  N   ILE A 478      67.896 102.999  38.184  1.00 19.59           N  
1035 ATOM    661  CA  ILE A 478      68.428 104.246  37.623  1.00 18.97           C  
1036 ATOM    662  C   ILE A 478      69.321 104.879  38.677  1.00 19.77           C  
1037 ATOM    663  O   ILE A 478      68.871 105.142  39.800  1.00 19.45           O  
1038 ATOM    664  CB  ILE A 478      67.312 105.246  37.215  1.00 18.41           C  
1039 ATOM    665  CG1 ILE A 478      66.319 104.566  36.274  1.00 18.51           C  
1040 ATOM    666  CG2 ILE A 478      67.930 106.427  36.475  1.00 12.69           C  
1041 ATOM    667  CD1 ILE A 478      65.093 105.396  35.945  1.00 21.42           C  
1042 ATOM    668  N   ASP A 479      70.587 105.086  38.328  1.00 20.34           N  
1043 ATOM    669  CA  ASP A 479      71.556 105.659  39.253  1.00 20.88           C  
1044 ATOM    670  C   ASP A 479      71.618 107.187  39.212  1.00 19.84           C  
1045 ATOM    671  O   ASP A 479      70.958 107.817  38.399  1.00 20.02           O  
1046 ATOM    672  CB  ASP A 479      72.944 105.063  38.996  1.00 18.94           C  
1047 ATOM    673  CG  ASP A 479      73.431 105.290  37.574  1.00 21.82           C  
1048 ATOM    674  OD1 ASP A 479      72.894 106.174  36.872  1.00 26.62           O  
1049 ATOM    675  OD2 ASP A 479      74.367 104.585  37.156  1.00 18.76           O  
1050 ATOM    676  N   ALA A 480      72.452 107.761  40.071  1.00 22.83           N  
1051 ATOM    677  CA  ALA A 480      72.628 109.212  40.167  1.00 24.90           C  
1052 ATOM    678  C   ALA A 480      72.970 109.864  38.833  1.00 26.79           C  
1053 ATOM    679  O   ALA A 480      72.529 110.981  38.560  1.00 27.24           O  
1054 ATOM    680  CB  ALA A 480      73.698 109.542  41.194  1.00 24.16           C  
1055 ATOM    681  N   ASP A 481      73.747 109.165  38.003  1.00 26.14           N  
1056 ATOM    682  CA  ASP A 481      74.133 109.680  36.691  1.00 24.86           C  
1057 ATOM    683  C   ASP A 481      72.981 109.616  35.685  1.00 24.40           C  
1058 ATOM    684  O   ASP A 481      73.103 110.109  34.561  1.00 24.03           O  
1059 ATOM    685  CB  ASP A 481      75.319 108.894  36.133  1.00 25.96           C  
1060 ATOM    686  CG  ASP A 481      76.555 109.006  36.994  1.00 29.98           C  
1061 ATOM    687  OD1 ASP A 481      76.743 110.048  37.659  1.00 30.46           O  
1062 ATOM    688  OD2 ASP A 481      77.356 108.050  36.990  1.00 32.22           O  
1063 ATOM    689  N   GLY A 482      71.876 108.985  36.071  1.00 23.05           N  
1064 ATOM    690  CA  GLY A 482      70.736 108.878  35.175  1.00 20.03           C  
1065 ATOM    691  C   GLY A 482      70.788 107.705  34.206  1.00 16.32           C  
1066 ATOM    692  O   GLY A 482      70.020 107.659  33.239  1.00 18.11           O  
1067 ATOM    693  N   ILE A 483      71.715 106.782  34.438  1.00 15.92           N  
1068 ATOM    694  CA  ILE A 483      71.871 105.583  33.607  1.00 14.59           C  
1069 ATOM    695  C   ILE A 483      70.904 104.491  34.106  1.00 15.14           C  
1070 ATOM    696  O   ILE A 483      70.839 104.216  35.305  1.00 16.12           O  
1071 ATOM    697  CB  ILE A 483      73.331 105.045  33.686  1.00 14.84           C  
1072 ATOM    698  CG1 ILE A 483      74.308 106.098  33.157  1.00 13.34           C  
1073 ATOM    699  CG2 ILE A 483      73.485 103.762  32.855  1.00 13.31           C  
1074 ATOM    700  CD1 ILE A 483      75.706 105.940  33.682  1.00 12.87           C  
1075 ATOM    701  N   LEU A 484      70.127 103.914  33.192  1.00 14.92           N  
1076 ATOM    702  CA  LEU A 484      69.172 102.861  33.535  1.00 15.98           C  
1077 ATOM    703  C   LEU A 484      69.782 101.474  33.324  1.00 14.99           C  
1078 ATOM    704  O   LEU A 484      70.229 101.140  32.221  1.00 14.72           O  
1079 ATOM    705  CB  LEU A 484      67.890 102.982  32.690  1.00 12.65           C  
1080 ATOM    706  CG  LEU A 484      66.842 101.847  32.788  1.00  7.97           C  
1081 ATOM    707  CD1 LEU A 484      66.310 101.700  34.192  1.00  4.68           C  
1082 ATOM    708  CD2 LEU A 484      65.702 102.101  31.828  1.00  3.80           C  
1083 ATOM    709  N   HIS A 485      69.804 100.684  34.387  1.00 15.17           N  
1084 ATOM    710  CA  HIS A 485      70.333  99.323  34.342  1.00 15.17           C  
1085 ATOM    711  C   HIS A 485      69.158  98.348  34.501  1.00 13.77           C  
1086 ATOM    712  O   HIS A 485      68.480  98.356  35.538  1.00 13.48           O  
1087 ATOM    713  CB  HIS A 485      71.339  99.122  35.483  1.00 15.73           C  
1088 ATOM    714  CG  HIS A 485      72.443 100.139  35.502  1.00 21.24           C  
1089 ATOM    715  ND1 HIS A 485      73.679  99.908  34.934  1.00 19.68           N  
1090 ATOM    716  CD2 HIS A 485      72.501 101.387  36.032  1.00 21.32           C  
1091 ATOM    717  CE1 HIS A 485      74.450 100.967  35.110  1.00 19.75           C  
1092 ATOM    718  NE2 HIS A 485      73.760 101.879  35.773  1.00 19.65           N  
1093 ATOM    719  N   VAL A 486      68.846  97.590  33.450  1.00 11.85           N  
1094 ATOM    720  CA  VAL A 486      67.745  96.618  33.521  1.00 11.77           C  
1095 ATOM    721  C   VAL A 486      68.301  95.199  33.558  1.00 13.52           C  
1096 ATOM    722  O   VAL A 486      69.104  94.826  32.696  1.00 12.86           O  
1097 ATOM    723  CB  VAL A 486      66.784  96.715  32.311  1.00 12.64           C  
1098 ATOM    724  CG1 VAL A 486      65.697  95.617  32.411  1.00 11.96           C  
1099 ATOM    725  CG2 VAL A 486      66.123  98.093  32.256  1.00 10.30           C  
1100 ATOM    726  N   SER A 487      67.891  94.418  34.554  1.00 13.56           N  
1101 ATOM    727  CA  SER A 487      68.356  93.045  34.688  1.00 13.63           C  
1102 ATOM    728  C   SER A 487      67.209  92.045  34.815  1.00 12.44           C  
1103 ATOM    729  O   SER A 487      66.109  92.399  35.283  1.00 10.32           O  
1104 ATOM    730  CB  SER A 487      69.287  92.910  35.894  1.00 13.74           C  
1105 ATOM    731  OG  SER A 487      68.581  92.984  37.114  1.00 21.07           O  
1106 ATOM    732  N   ALA A 488      67.457  90.825  34.339  1.00  8.16           N  
1107 ATOM    733  CA  ALA A 488      66.487  89.727  34.408  1.00  7.91           C  
1108 ATOM    734  C   ALA A 488      67.249  88.552  35.007  1.00  8.58           C  
1109 ATOM    735  O   ALA A 488      68.328  88.192  34.527  1.00  4.81           O  
1110 ATOM    736  CB  ALA A 488      65.957  89.365  33.025  1.00 10.66           C  
1111 ATOM    737  N   LYS A 489      66.702  87.989  36.075  1.00  8.42           N  
1112 ATOM    738  CA  LYS A 489      67.337  86.883  36.759  1.00 12.32           C  
1113 ATOM    739  C   LYS A 489      66.364  85.739  37.007  1.00 11.01           C  
1114 ATOM    740  O   LYS A 489      65.258  85.932  37.514  1.00  9.21           O  
1115 ATOM    741  CB  LYS A 489      67.942  87.362  38.094  1.00 14.53           C  
1116 ATOM    742  CG  LYS A 489      68.610  86.265  38.916  1.00 16.80           C  
1117 ATOM    743  CD  LYS A 489      68.954  86.724  40.334  1.00 19.07           C  
1118 ATOM    744  CE  LYS A 489      70.126  87.694  40.331  1.00 25.36           C  
1119 ATOM    745  NZ  LYS A 489      70.574  88.097  41.703  1.00 28.89           N  
1120 ATOM    746  N   ASP A 490      66.802  84.547  36.621  1.00 13.64           N  
1121 ATOM    747  CA  ASP A 490      66.054  83.311  36.798  1.00  9.13           C  
1122 ATOM    748  C   ASP A 490      66.400  82.856  38.220  1.00 10.93           C  
1123 ATOM    749  O   ASP A 490      67.553  82.516  38.514  1.00 10.73           O  
1124 ATOM    750  CB  ASP A 490      66.551  82.284  35.773  1.00 11.04           C  
1125 ATOM    751  CG  ASP A 490      65.825  80.956  35.858  1.00 11.18           C  
1126 ATOM    752  OD1 ASP A 490      65.365  80.547  36.946  1.00 14.69           O  
1127 ATOM    753  OD2 ASP A 490      65.737  80.292  34.817  1.00 12.26           O  
1128 ATOM    754  N   LYS A 491      65.410  82.844  39.100  1.00  8.67           N  
1129 ATOM    755  CA  LYS A 491      65.653  82.464  40.475  1.00 12.93           C  
1130 ATOM    756  C   LYS A 491      66.023  80.985  40.695  1.00 14.76           C  
1131 ATOM    757  O   LYS A 491      66.626  80.639  41.706  1.00 13.75           O  
1132 ATOM    758  CB  LYS A 491      64.463  82.874  41.346  1.00 18.59           C  
1133 ATOM    759  CG  LYS A 491      64.299  84.388  41.511  1.00 19.61           C  
1134 ATOM    760  CD  LYS A 491      63.313  84.701  42.635  1.00 28.45           C  
1135 ATOM    761  CE  LYS A 491      63.119  86.198  42.831  1.00 29.16           C  
1136 ATOM    762  NZ  LYS A 491      62.432  86.509  44.122  1.00 25.47           N  
1137 ATOM    763  N   ASN A 492      65.650  80.112  39.768  1.00 17.50           N  
1138 ATOM    764  CA  ASN A 492      65.977  78.690  39.896  1.00 19.40           C  
1139 ATOM    765  C   ASN A 492      67.449  78.462  39.578  1.00 20.79           C  
1140 ATOM    766  O   ASN A 492      68.177  77.863  40.367  1.00 19.46           O  
1141 ATOM    767  CB  ASN A 492      65.115  77.818  38.961  1.00 15.11           C  
1142 ATOM    768  CG  ASN A 492      65.778  76.465  38.635  1.00 20.28           C  
1143 ATOM    769  OD1 ASN A 492      65.884  75.581  39.491  1.00 20.97           O  
1144 ATOM    770  ND2 ASN A 492      66.250  76.319  37.404  1.00 14.67           N  
1145 ATOM    771  N   SER A 493      67.880  78.963  38.423  1.00 23.22           N  
1146 ATOM    772  CA  SER A 493      69.249  78.787  37.964  1.00 24.63           C  
1147 ATOM    773  C   SER A 493      70.219  79.870  38.378  1.00 24.93           C  
1148 ATOM    774  O   SER A 493      71.431  79.672  38.328  1.00 27.46           O  
1149 ATOM    775  CB  SER A 493      69.263  78.644  36.447  1.00 27.73           C  
1150 ATOM    776  OG  SER A 493      68.571  79.720  35.845  1.00 34.02           O  
1151 ATOM    777  N   GLY A 494      69.697  81.019  38.777  1.00 22.99           N  
1152 ATOM    778  CA  GLY A 494      70.564  82.109  39.174  1.00 19.82           C  
1153 ATOM    779  C   GLY A 494      71.187  82.834  37.988  1.00 19.85           C  
1154 ATOM    780  O   GLY A 494      72.002  83.728  38.174  1.00 21.97           O  
1155 ATOM    781  N   LYS A 495      70.836  82.451  36.767  1.00 17.96           N  
1156 ATOM    782  CA  LYS A 495      71.393  83.115  35.600  1.00 18.31           C  
1157 ATOM    783  C   LYS A 495      70.795  84.520  35.511  1.00 17.17           C  
1158 ATOM    784  O   LYS A 495      69.678  84.753  35.977  1.00 13.63           O  
1159 ATOM    785  CB  LYS A 495      71.079  82.328  34.335  1.00 19.98           C  
1160 ATOM    786  CG  LYS A 495      71.951  81.104  34.124  1.00 27.41           C  
1161 ATOM    787  CD  LYS A 495      71.598  80.404  32.822  1.00 29.29           C  
1162 ATOM    788  CE  LYS A 495      72.654  79.368  32.444  1.00 34.97           C  
1163 ATOM    789  NZ  LYS A 495      72.173  78.415  31.395  1.00 35.82           N  
1164 ATOM    790  N   GLU A 496      71.553  85.452  34.939  1.00 17.01           N  
1165 ATOM    791  CA  GLU A 496      71.109  86.841  34.794  1.00 16.72           C  
1166 ATOM    792  C   GLU A 496      71.662  87.462  33.526  1.00 14.22           C  
1167 ATOM    793  O   GLU A 496      72.761  87.130  33.079  1.00 13.39           O  
1168 ATOM    794  CB  GLU A 496      71.568  87.683  35.993  1.00 18.97           C  
1169 ATOM    795  CG  GLU A 496      71.193  89.165  35.896  1.00 23.03           C  
1170 ATOM    796  CD  GLU A 496      71.872  90.017  36.943  1.00 23.18           C  
1171 ATOM    797  OE1 GLU A 496      72.999  90.475  36.694  1.00 30.54           O  
1172 ATOM    798  OE2 GLU A 496      71.291  90.253  38.011  1.00 24.92           O  
1173 ATOM    799  N   GLN A 497      70.867  88.334  32.924  1.00 13.08           N  
1174 ATOM    800  CA  GLN A 497      71.256  89.058  31.719  1.00 11.76           C  
1175 ATOM    801  C   GLN A 497      70.858  90.501  31.956  1.00  8.51           C  
1176 ATOM    802  O   GLN A 497      69.843  90.780  32.598  1.00  5.20           O  
1177 ATOM    803  CB  GLN A 497      70.582  88.498  30.467  1.00 10.18           C  
1178 ATOM    804  CG  GLN A 497      71.297  87.287  29.885  1.00 18.27           C  
1179 ATOM    805  CD  GLN A 497      72.736  87.597  29.459  1.00 21.11           C  
1180 ATOM    806  OE1 GLN A 497      73.043  88.705  29.024  1.00 23.51           O  
1181 ATOM    807  NE2 GLN A 497      73.617  86.620  29.597  1.00 20.23           N  
1182 ATOM    808  N   LYS A 498      71.685  91.417  31.470  1.00 13.59           N  
1183 ATOM    809  CA  LYS A 498      71.447  92.839  31.669  1.00 13.39           C  
1184 ATOM    810  C   LYS A 498      71.565  93.670  30.411  1.00 13.34           C  
1185 ATOM    811  O   LYS A 498      72.190  93.256  29.425  1.00 11.28           O  
1186 ATOM    812  CB  LYS A 498      72.476  93.397  32.667  1.00 12.51           C  
1187 ATOM    813  CG  LYS A 498      72.373  92.892  34.090  1.00 13.84           C  
1188 ATOM    814  CD  LYS A 498      73.587  93.308  34.905  1.00 18.86           C  
1189 ATOM    815  CE  LYS A 498      73.620  94.823  35.138  1.00 26.55           C  
1190 ATOM    816  NZ  LYS A 498      74.862  95.297  35.856  1.00 25.10           N  
1191 ATOM    817  N   ILE A 499      70.938  94.844  30.457  1.00 13.86           N  
1192 ATOM    818  CA  ILE A 499      71.045  95.833  29.391  1.00 13.88           C  
1193 ATOM    819  C   ILE A 499      71.201  97.173  30.106  1.00 15.33           C  
1194 ATOM    820  O   ILE A 499      70.588  97.415  31.156  1.00 11.89           O  
1195 ATOM    821  CB  ILE A 499      69.846  95.861  28.413  1.00 14.18           C  
1196 ATOM    822  CG1 ILE A 499      70.166  96.802  27.240  1.00  7.28           C  
1197 ATOM    823  CG2 ILE A 499      68.547  96.249  29.137  1.00 15.59           C  
1198 ATOM    824  CD1 ILE A 499      69.145  96.727  26.070  1.00  4.44           C  
1199 ATOM    825  N   THR A 500      72.116  97.990  29.603  1.00 16.68           N  
1200 ATOM    826  CA  THR A 500      72.361  99.286  30.198  1.00 15.95           C  
1201 ATOM    827  C   THR A 500      71.986 100.347  29.167  1.00 17.18           C  
1202 ATOM    828  O   THR A 500      72.340 100.231  27.982  1.00 15.59           O  
1203 ATOM    829  CB  THR A 500      73.814  99.401  30.646  1.00 16.64           C  
1204 ATOM    830  OG1 THR A 500      74.091  98.342  31.567  1.00 12.58           O  
1205 ATOM    831  CG2 THR A 500      74.049 100.732  31.352  1.00 16.76           C  
1206 ATOM    832  N   ILE A 501      71.202 101.331  29.609  1.00 13.94           N  
1207 ATOM    833  CA  ILE A 501      70.720 102.391  28.738  1.00 14.16           C  
1208 ATOM    834  C   ILE A 501      71.192 103.778  29.206  1.00 14.76           C  
1209 ATOM    835  O   ILE A 501      70.867 104.222  30.302  1.00  9.96           O  
1210 ATOM    836  CB  ILE A 501      69.172 102.319  28.662  1.00 15.23           C  
1211 ATOM    837  CG1 ILE A 501      68.751 100.989  28.018  1.00 16.69           C  
1212 ATOM    838  CG2 ILE A 501      68.615 103.482  27.885  1.00 14.88           C  
1213 ATOM    839  CD1 ILE A 501      67.352 100.552  28.342  1.00 18.46           C  
1214 ATOM    840  N   LYS A 502      71.994 104.427  28.371  1.00 16.89           N  
1215 ATOM    841  CA  LYS A 502      72.532 105.760  28.658  1.00 22.06           C  
1216 ATOM    842  C   LYS A 502      71.405 106.735  28.999  1.00 23.27           C  
1217 ATOM    843  O   LYS A 502      70.312 106.649  28.430  1.00 19.42           O  
1218 ATOM    844  CB  LYS A 502      73.276 106.313  27.431  1.00 22.06           C  
1219 ATOM    845  CG  LYS A 502      74.526 105.569  27.042  1.00 23.88           C  
1220 ATOM    846  CD  LYS A 502      75.168 106.219  25.840  1.00 27.25           C  
1221 ATOM    847  CE  LYS A 502      74.219 106.267  24.651  1.00 31.81           C  
1222 ATOM    848  NZ  LYS A 502      74.702 107.221  23.601  1.00 37.96           N  
1223 ATOM    849  N   ALA A 503      71.722 107.717  29.846  1.00 24.51           N  
1224 ATOM    850  CA  ALA A 503      70.761 108.731  30.281  1.00 25.70           C  
1225 ATOM    851  C   ALA A 503      70.206 109.595  29.146  1.00 26.15           C  
1226 ATOM    852  O   ALA A 503      69.131 110.194  29.281  1.00 26.12           O  
1227 ATOM    853  CB  ALA A 503      71.391 109.615  31.338  1.00 26.99           C  
1228 ATOM    854  N   SER A 504      70.932 109.669  28.039  1.00 25.26           N  
1229 ATOM    855  CA  SER A 504      70.497 110.477  26.914  1.00 29.50           C  
1230 ATOM    856  C   SER A 504      69.573 109.737  25.962  1.00 31.60           C  
1231 ATOM    857  O   SER A 504      69.030 110.332  25.026  1.00 34.19           O  
1232 ATOM    858  CB  SER A 504      71.710 111.006  26.160  1.00 32.33           C  
1233 ATOM    859  OG  SER A 504      72.628 109.960  25.865  1.00 42.78           O  
1234 ATOM    860  N   SER A 505      69.412 108.436  26.186  1.00 32.64           N  
1235 ATOM    861  CA  SER A 505      68.553 107.603  25.349  1.00 30.69           C  
1236 ATOM    862  C   SER A 505      67.092 107.863  25.674  1.00 29.51           C  
1237 ATOM    863  O   SER A 505      66.780 108.538  26.658  1.00 28.21           O  
1238 ATOM    864  CB  SER A 505      68.886 106.132  25.569  1.00 31.88           C  
1239 ATOM    865  OG  SER A 505      70.269 105.899  25.327  1.00 39.50           O  
1240 ATOM    866  N   GLY A 506      66.203 107.354  24.834  1.00 28.97           N  
1241 ATOM    867  CA  GLY A 506      64.788 107.549  25.064  1.00 33.25           C  
1242 ATOM    868  C   GLY A 506      64.239 108.667  24.206  1.00 34.99           C  
1243 ATOM    869  O   GLY A 506      64.752 108.916  23.110  1.00 36.14           O  
1244 ATOM    870  N   LEU A 507      63.199 109.333  24.699  1.00 33.21           N  
1245 ATOM    871  CA  LEU A 507      62.566 110.423  23.972  1.00 31.96           C  
1246 ATOM    872  C   LEU A 507      63.085 111.776  24.443  1.00 32.48           C  
1247 ATOM    873  O   LEU A 507      63.427 111.941  25.616  1.00 31.60           O  
1248 ATOM    874  CB  LEU A 507      61.046 110.365  24.142  1.00 28.23           C  
1249 ATOM    875  CG  LEU A 507      60.277 109.173  23.568  1.00 28.63           C  
1250 ATOM    876  CD1 LEU A 507      58.778 109.364  23.818  1.00 24.97           C  
1251 ATOM    877  CD2 LEU A 507      60.548 109.024  22.070  1.00 28.07           C  
1252 ATOM    878  N   ASN A 508      63.154 112.736  23.524  1.00 34.23           N  
1253 ATOM    879  CA  ASN A 508      63.621 114.078  23.854  1.00 35.91           C  
1254 ATOM    880  C   ASN A 508      62.470 114.904  24.433  1.00 36.92           C  
1255 ATOM    881  O   ASN A 508      61.312 114.484  24.376  1.00 36.54           O  
1256 ATOM    882  CB  ASN A 508      64.234 114.766  22.624  1.00 37.07           C  
1257 ATOM    883  CG  ASN A 508      63.239 114.966  21.496  1.00 36.55           C  
1258 ATOM    884  OD1 ASN A 508      62.067 115.265  21.731  1.00 40.02           O  
1259 ATOM    885  ND2 ASN A 508      63.708 114.830  20.265  1.00 33.81           N  
1260 ATOM    886  N   GLU A 509      62.783 116.098  24.930  1.00 37.62           N  
1261 ATOM    887  CA  GLU A 509      61.793 116.973  25.556  1.00 38.31           C  
1262 ATOM    888  C   GLU A 509      60.465 117.162  24.824  1.00 38.83           C  
1263 ATOM    889  O   GLU A 509      59.402 117.015  25.431  1.00 38.66           O  
1264 ATOM    890  CB  GLU A 509      62.410 118.311  25.896  1.00 40.42           C  
1265 ATOM    891  N   ASP A 510      60.505 117.494  23.541  1.00 39.61           N  
1266 ATOM    892  CA  ASP A 510      59.259 117.673  22.803  1.00 40.71           C  
1267 ATOM    893  C   ASP A 510      58.497 116.358  22.736  1.00 39.99           C  
1268 ATOM    894  O   ASP A 510      57.296 116.309  23.047  1.00 39.46           O  
1269 ATOM    895  CB  ASP A 510      59.517 118.195  21.389  1.00 44.59           C  
1270 ATOM    896  CG  ASP A 510      59.970 119.642  21.372  1.00 50.46           C  
1271 ATOM    897  OD1 ASP A 510      59.719 120.378  22.356  1.00 52.27           O  
1272 ATOM    898  OD2 ASP A 510      60.581 120.040  20.363  1.00 52.70           O  
1273 ATOM    899  N   GLU A 511      59.204 115.296  22.340  1.00 37.96           N  
1274 ATOM    900  CA  GLU A 511      58.630 113.955  22.228  1.00 35.21           C  
1275 ATOM    901  C   GLU A 511      57.934 113.531  23.518  1.00 30.98           C  
1276 ATOM    902  O   GLU A 511      56.887 112.885  23.482  1.00 29.80           O  
1277 ATOM    903  CB  GLU A 511      59.717 112.954  21.857  1.00 40.28           C  
1278 ATOM    904  CG  GLU A 511      60.237 113.131  20.438  1.00 46.56           C  
1279 ATOM    905  CD  GLU A 511      61.567 112.441  20.195  1.00 49.62           C  
1280 ATOM    906  OE1 GLU A 511      62.051 111.713  21.091  1.00 50.35           O  
1281 ATOM    907  OE2 GLU A 511      62.156 112.649  19.114  1.00 50.33           O  
1282 ATOM    908  N   ILE A 512      58.505 113.926  24.650  1.00 28.78           N  
1283 ATOM    909  CA  ILE A 512      57.935 113.625  25.954  1.00 27.55           C  
1284 ATOM    910  C   ILE A 512      56.574 114.310  26.018  1.00 31.55           C  
1285 ATOM    911  O   ILE A 512      55.561 113.684  26.361  1.00 31.52           O  
1286 ATOM    912  CB  ILE A 512      58.847 114.138  27.093  1.00 23.33           C  
1287 ATOM    913  CG1 ILE A 512      60.199 113.419  27.030  1.00 24.23           C  
1288 ATOM    914  CG2 ILE A 512      58.197 113.911  28.458  1.00 17.30           C  
1289 ATOM    915  CD1 ILE A 512      61.208 113.887  28.054  1.00 24.00           C  
1290 ATOM    916  N   GLN A 513      56.542 115.578  25.613  1.00 32.83           N  
1291 ATOM    917  CA  GLN A 513      55.308 116.351  25.615  1.00 33.69           C  
1292 ATOM    918  C   GLN A 513      54.269 115.739  24.666  1.00 33.37           C  
1293 ATOM    919  O   GLN A 513      53.075 115.724  24.963  1.00 34.00           O  
1294 ATOM    920  CB  GLN A 513      55.598 117.786  25.231  1.00 36.19           C  
1295 ATOM    921  N   LYS A 514      54.721 115.253  23.519  1.00 32.33           N  
1296 ATOM    922  CA  LYS A 514      53.827 114.630  22.560  1.00 32.80           C  
1297 ATOM    923  C   LYS A 514      53.264 113.328  23.153  1.00 35.02           C  
1298 ATOM    924  O   LYS A 514      52.075 113.046  23.019  1.00 36.22           O  
1299 ATOM    925  CB  LYS A 514      54.575 114.321  21.265  1.00 34.03           C  
1300 ATOM    926  CG  LYS A 514      53.665 113.855  20.146  1.00 40.15           C  
1301 ATOM    927  CD  LYS A 514      54.258 112.729  19.320  1.00 39.19           C  
1302 ATOM    928  CE  LYS A 514      53.206 112.206  18.358  1.00 41.69           C  
1303 ATOM    929  NZ  LYS A 514      53.362 110.758  18.079  1.00 49.03           N  
1304 ATOM    930  N   MET A 515      54.116 112.563  23.840  1.00 34.74           N  
1305 ATOM    931  CA  MET A 515      53.714 111.291  24.450  1.00 33.05           C  
1306 ATOM    932  C   MET A 515      52.629 111.497  25.490  1.00 33.29           C  
1307 ATOM    933  O   MET A 515      51.654 110.744  25.535  1.00 31.10           O  
1308 ATOM    934  CB  MET A 515      54.925 110.578  25.076  1.00 34.04           C  
1309 ATOM    935  CG  MET A 515      54.589 109.380  25.988  1.00 33.07           C  
1310 ATOM    936  SD  MET A 515      53.778 107.958  25.190  1.00 28.90           S  
1311 ATOM    937  CE  MET A 515      55.159 107.265  24.234  1.00 25.24           C  
1312 ATOM    938  N   VAL A 516      52.798 112.508  26.335  1.00 33.64           N  
1313 ATOM    939  CA  VAL A 516      51.800 112.797  27.354  1.00 37.10           C  
1314 ATOM    940  C   VAL A 516      50.491 113.223  26.676  1.00 38.99           C  
1315 ATOM    941  O   VAL A 516      49.400 112.814  27.093  1.00 39.24           O  
1316 ATOM    942  CB  VAL A 516      52.283 113.895  28.324  1.00 37.41           C  
1317 ATOM    943  CG1 VAL A 516      51.163 114.290  29.280  1.00 37.73           C  
1318 ATOM    944  CG2 VAL A 516      53.477 113.394  29.111  1.00 35.44           C  
1319 ATOM    945  N   ARG A 517      50.615 114.013  25.610  1.00 40.99           N  
1320 ATOM    946  CA  ARG A 517      49.461 114.490  24.850  1.00 42.17           C  
1321 ATOM    947  C   ARG A 517      48.668 113.325  24.264  1.00 41.75           C  
1322 ATOM    948  O   ARG A 517      47.464 113.208  24.497  1.00 43.86           O  
1323 ATOM    949  CB  ARG A 517      49.905 115.436  23.723  1.00 40.30           C  
1324 ATOM    950  CG  ARG A 517      50.274 116.843  24.186  1.00 41.52           C  
1325 ATOM    951  CD  ARG A 517      50.728 117.711  23.015  1.00 37.97           C  
1326 ATOM    952  NE  ARG A 517      52.153 118.033  23.088  1.00 37.55           N  
1327 ATOM    953  CZ  ARG A 517      52.962 118.099  22.031  1.00 38.18           C  
1328 ATOM    954  NH1 ARG A 517      52.485 117.869  20.811  1.00 38.87           N  
1329 ATOM    955  NH2 ARG A 517      54.253 118.375  22.193  1.00 40.62           N  
1330 ATOM    956  N   ASP A 518      49.355 112.457  23.528  1.00 41.08           N  
1331 ATOM    957  CA  ASP A 518      48.734 111.295  22.905  1.00 41.40           C  
1332 ATOM    958  C   ASP A 518      48.105 110.330  23.915  1.00 40.14           C  
1333 ATOM    959  O   ASP A 518      47.019 109.789  23.686  1.00 36.92           O  
1334 ATOM    960  CB  ASP A 518      49.762 110.549  22.055  1.00 45.73           C  
1335 ATOM    961  CG  ASP A 518      50.058 111.246  20.749  1.00 51.43           C  
1336 ATOM    962  OD1 ASP A 518      49.388 112.251  20.428  1.00 53.85           O  
1337 ATOM    963  OD2 ASP A 518      50.964 110.772  20.025  1.00 55.42           O  
1338 ATOM    964  N   ALA A 519      48.788 110.110  25.033  1.00 37.94           N  
1339 ATOM    965  CA  ALA A 519      48.278 109.211  26.051  1.00 34.61           C  
1340 ATOM    966  C   ALA A 519      46.931 109.703  26.536  1.00 32.54           C  
1341 ATOM    967  O   ALA A 519      46.010 108.911  26.728  1.00 31.52           O  
1342 ATOM    968  CB  ALA A 519      49.259 109.105  27.213  1.00 34.60           C  
1343 ATOM    969  N   GLU A 520      46.813 111.019  26.700  1.00 32.44           N  
1344 ATOM    970  CA  GLU A 520      45.572 111.640  27.172  1.00 28.95           C  
1345 ATOM    971  C   GLU A 520      44.517 111.612  26.077  1.00 25.59           C  
1346 ATOM    972  O   GLU A 520      43.336 111.377  26.330  1.00 25.90           O  
1347 ATOM    973  CB  GLU A 520      45.840 113.057  27.620  1.00 30.47           C  
1348 ATOM    974  N   ALA A 521      44.964 111.819  24.850  1.00 26.90           N  
1349 ATOM    975  CA  ALA A 521      44.081 111.795  23.698  1.00 30.98           C  
1350 ATOM    976  C   ALA A 521      43.489 110.394  23.500  1.00 33.29           C  
1351 ATOM    977  O   ALA A 521      42.345 110.253  23.063  1.00 35.39           O  
1352 ATOM    978  CB  ALA A 521      44.850 112.207  22.451  1.00 26.46           C  
1353 ATOM    979  N   ASN A 522      44.282 109.369  23.814  1.00 34.51           N  
1354 ATOM    980  CA  ASN A 522      43.873 107.979  23.647  1.00 31.51           C  
1355 ATOM    981  C   ASN A 522      43.632 107.235  24.956  1.00 31.04           C  
1356 ATOM    982  O   ASN A 522      43.869 106.030  25.040  1.00 32.48           O  
1357 ATOM    983  CB  ASN A 522      44.928 107.227  22.837  1.00 31.70           C  
1358 ATOM    984  CG  ASN A 522      45.206 107.872  21.508  1.00 32.38           C  
1359 ATOM    985  OD1 ASN A 522      44.542 107.587  20.517  1.00 38.44           O  
1360 ATOM    986  ND2 ASN A 522      46.208 108.731  21.467  1.00 33.80           N  
1361 ATOM    987  N   ALA A 523      43.135 107.926  25.972  1.00 27.22           N  
1362 ATOM    988  CA  ALA A 523      42.887 107.271  27.245  1.00 26.88           C  
1363 ATOM    989  C   ALA A 523      41.809 106.190  27.143  1.00 27.07           C  
1364 ATOM    990  O   ALA A 523      41.922 105.132  27.765  1.00 24.13           O  
1365 ATOM    991  CB  ALA A 523      42.521 108.287  28.306  1.00 26.63           C  
1366 ATOM    992  N   GLU A 524      40.779 106.442  26.341  1.00 26.94           N  
1367 ATOM    993  CA  GLU A 524      39.694 105.475  26.192  1.00 29.61           C  
1368 ATOM    994  C   GLU A 524      40.140 104.261  25.373  1.00 28.73           C  
1369 ATOM    995  O   GLU A 524      39.923 103.119  25.777  1.00 29.92           O  
1370 ATOM    996  CB  GLU A 524      38.464 106.135  25.559  1.00 27.99           C  
1371 ATOM    997  N   ALA A 525      40.757 104.517  24.225  1.00 26.59           N  
1372 ATOM    998  CA  ALA A 525      41.244 103.458  23.359  1.00 24.65           C  
1373 ATOM    999  C   ALA A 525      42.188 102.548  24.150  1.00 25.10           C  
1374 ATOM   1000  O   ALA A 525      42.147 101.322  24.017  1.00 23.92           O  
1375 ATOM   1001  CB  ALA A 525      41.958 104.061  22.153  1.00 25.17           C  
1376 ATOM   1002  N   ASP A 526      43.017 103.146  24.997  1.00 22.61           N  
1377 ATOM   1003  CA  ASP A 526      43.950 102.377  25.807  1.00 21.55           C  
1378 ATOM   1004  C   ASP A 526      43.230 101.530  26.837  1.00 22.42           C  
1379 ATOM   1005  O   ASP A 526      43.650 100.413  27.121  1.00 23.31           O  
1380 ATOM   1006  CB  ASP A 526      44.977 103.296  26.483  1.00 18.72           C  
1381 ATOM   1007  CG  ASP A 526      46.119 103.653  25.564  1.00 16.33           C  
1382 ATOM   1008  OD1 ASP A 526      45.985 103.470  24.342  1.00 17.85           O  
1383 ATOM   1009  OD2 ASP A 526      47.168 104.113  26.051  1.00 19.60           O  
1384 ATOM   1010  N   ARG A 527      42.137 102.057  27.381  1.00 24.14           N  
1385 ATOM   1011  CA  ARG A 527      41.353 101.334  28.371  1.00 26.20           C  
1386 ATOM   1012  C   ARG A 527      40.753 100.113  27.686  1.00 25.00           C  
1387 ATOM   1013  O   ARG A 527      40.782  99.017  28.233  1.00 22.79           O  
1388 ATOM   1014  CB  ARG A 527      40.238 102.208  28.942  1.00 29.72           C  
1389 ATOM   1015  CG  ARG A 527      39.668 101.683  30.253  1.00 36.52           C  
1390 ATOM   1016  CD  ARG A 527      38.251 102.192  30.510  1.00 43.75           C  
1391 ATOM   1017  NE  ARG A 527      37.830 101.938  31.889  1.00 51.59           N  
1392 ATOM   1018  CZ  ARG A 527      37.936 102.823  32.882  1.00 55.39           C  
1393 ATOM   1019  NH1 ARG A 527      38.455 104.021  32.646  1.00 59.81           N  
1394 ATOM   1020  NH2 ARG A 527      37.555 102.502  34.115  1.00 51.37           N  
1395 ATOM   1021  N   LYS A 528      40.238 100.315  26.478  1.00 25.91           N  
1396 ATOM   1022  CA  LYS A 528      39.644  99.243  25.686  1.00 26.89           C  
1397 ATOM   1023  C   LYS A 528      40.696  98.167  25.404  1.00 25.64           C  
1398 ATOM   1024  O   LYS A 528      40.424  96.967  25.540  1.00 25.76           O  
1399 ATOM   1025  CB  LYS A 528      39.108  99.799  24.364  1.00 29.73           C  
1400 ATOM   1026  CG  LYS A 528      37.914 100.725  24.500  1.00 33.07           C  
1401 ATOM   1027  CD  LYS A 528      36.656  99.932  24.804  1.00 43.01           C  
1402 ATOM   1028  CE  LYS A 528      35.397 100.773  24.616  1.00 46.68           C  
1403 ATOM   1029  NZ  LYS A 528      34.152  99.965  24.798  1.00 50.09           N  
1404 ATOM   1030  N   PHE A 529      41.892  98.601  25.007  1.00 23.45           N  
1405 ATOM   1031  CA  PHE A 529      42.994  97.686  24.727  1.00 21.44           C  
1406 ATOM   1032  C   PHE A 529      43.357  96.902  25.983  1.00 22.21           C  
1407 ATOM   1033  O   PHE A 529      43.557  95.687  25.924  1.00 22.71           O  
1408 ATOM   1034  CB  PHE A 529      44.234  98.432  24.207  1.00 18.90           C  
1409 ATOM   1035  CG  PHE A 529      45.463  97.560  24.101  1.00 17.88           C  
1410 ATOM   1036  CD1 PHE A 529      45.539  96.552  23.141  1.00 20.51           C  
1411 ATOM   1037  CD2 PHE A 529      46.524  97.715  24.994  1.00 15.42           C  
1412 ATOM   1038  CE1 PHE A 529      46.650  95.701  23.067  1.00 16.46           C  
1413 ATOM   1039  CE2 PHE A 529      47.637  96.878  24.936  1.00 15.15           C  
1414 ATOM   1040  CZ  PHE A 529      47.702  95.862  23.966  1.00 19.73           C  
1415 ATOM   1041  N   GLU A 530      43.416  97.584  27.123  1.00 20.66           N  
1416 ATOM   1042  CA  GLU A 530      43.764  96.913  28.369  1.00 20.37           C  
1417 ATOM   1043  C   GLU A 530      42.746  95.835  28.731  1.00 19.17           C  
1418 ATOM   1044  O   GLU A 530      43.131  94.723  29.098  1.00 18.45           O  
1419 ATOM   1045  CB  GLU A 530      43.914  97.917  29.507  1.00 19.40           C  
1420 ATOM   1046  N   GLU A 531      41.457  96.146  28.625  1.00 16.83           N  
1421 ATOM   1047  CA  GLU A 531      40.447  95.152  28.966  1.00 20.09           C  
1422 ATOM   1048  C   GLU A 531      40.429  94.002  27.952  1.00 19.74           C  
1423 ATOM   1049  O   GLU A 531      40.128  92.862  28.312  1.00 19.68           O  
1424 ATOM   1050  CB  GLU A 531      39.052  95.773  29.175  1.00 20.17           C  
1425 ATOM   1051  CG  GLU A 531      38.433  96.436  27.962  1.00 29.68           C  
1426 ATOM   1052  CD  GLU A 531      36.989  96.900  28.186  1.00 34.08           C  
1427 ATOM   1053  OE1 GLU A 531      36.661  97.426  29.274  1.00 37.38           O  
1428 ATOM   1054  OE2 GLU A 531      36.166  96.730  27.259  1.00 34.74           O  
1429 ATOM   1055  N   LEU A 532      40.795  94.280  26.703  1.00 18.68           N  
1430 ATOM   1056  CA  LEU A 532      40.838  93.240  25.677  1.00 19.75           C  
1431 ATOM   1057  C   LEU A 532      41.919  92.218  26.060  1.00 21.94           C  
1432 ATOM   1058  O   LEU A 532      41.682  91.007  26.064  1.00 20.74           O  
1433 ATOM   1059  CB  LEU A 532      41.140  93.841  24.297  1.00 18.14           C  
1434 ATOM   1060  CG  LEU A 532      41.320  92.848  23.141  1.00 19.95           C  
1435 ATOM   1061  CD1 LEU A 532      40.118  91.902  23.010  1.00 15.64           C  
1436 ATOM   1062  CD2 LEU A 532      41.549  93.604  21.843  1.00 23.10           C  
1437 ATOM   1063  N   VAL A 533      43.089  92.719  26.433  1.00 21.27           N  
1438 ATOM   1064  CA  VAL A 533      44.201  91.869  26.829  1.00 21.02           C  
1439 ATOM   1065  C   VAL A 533      43.859  91.095  28.109  1.00 21.44           C  
1440 ATOM   1066  O   VAL A 533      44.214  89.918  28.246  1.00 21.52           O  
1441 ATOM   1067  CB  VAL A 533      45.494  92.701  26.973  1.00 20.30           C  
1442 ATOM   1068  CG1 VAL A 533      46.614  91.872  27.579  1.00 19.91           C  
1443 ATOM   1069  CG2 VAL A 533      45.920  93.196  25.602  1.00 17.80           C  
1444 ATOM   1070  N   GLN A 534      43.139  91.739  29.025  1.00 21.13           N  
1445 ATOM   1071  CA  GLN A 534      42.724  91.090  30.268  1.00 21.27           C  
1446 ATOM   1072  C   GLN A 534      41.831  89.894  29.903  1.00 21.05           C  
1447 ATOM   1073  O   GLN A 534      42.010  88.784  30.422  1.00 20.50           O  
1448 ATOM   1074  CB  GLN A 534      41.948  92.074  31.151  1.00 26.43           C  
1449 ATOM   1075  CG  GLN A 534      41.182  91.443  32.319  1.00 33.30           C  
1450 ATOM   1076  CD  GLN A 534      41.959  91.451  33.634  1.00 42.31           C  
1451 ATOM   1077  OE1 GLN A 534      42.306  90.390  34.184  1.00 45.06           O  
1452 ATOM   1078  NE2 GLN A 534      42.220  92.647  34.156  1.00 44.37           N  
1453 ATOM   1079  N   THR A 535      40.922  90.118  28.959  1.00 17.03           N  
1454 ATOM   1080  CA  THR A 535      40.005  89.087  28.506  1.00 17.96           C  
1455 ATOM   1081  C   THR A 535      40.754  87.966  27.799  1.00 17.71           C  
1456 ATOM   1082  O   THR A 535      40.555  86.784  28.108  1.00 17.20           O  
1457 ATOM   1083  CB  THR A 535      38.945  89.679  27.549  1.00 16.77           C  
1458 ATOM   1084  OG1 THR A 535      38.206  90.680  28.243  1.00 19.77           O  
1459 ATOM   1085  CG2 THR A 535      37.967  88.611  27.073  1.00 18.06           C  
1460 ATOM   1086  N   ARG A 536      41.617  88.340  26.855  1.00 16.57           N  
1461 ATOM   1087  CA  ARG A 536      42.401  87.372  26.095  1.00 16.36           C  
1462 ATOM   1088  C   ARG A 536      43.279  86.521  27.017  1.00 16.30           C  
1463 ATOM   1089  O   ARG A 536      43.328  85.301  26.887  1.00 19.76           O  
1464 ATOM   1090  CB  ARG A 536      43.243  88.078  25.047  1.00 14.57           C  
1465 ATOM   1091  N   ASN A 537      43.923  87.153  27.985  1.00 14.88           N  
1466 ATOM   1092  CA  ASN A 537      44.775  86.424  28.914  1.00 14.76           C  
1467 ATOM   1093  C   ASN A 537      43.971  85.480  29.817  1.00 15.15           C  
1468 ATOM   1094  O   ASN A 537      44.421  84.360  30.115  1.00 15.18           O  
1469 ATOM   1095  CB  ASN A 537      45.659  87.391  29.711  1.00 12.83           C  
1470 ATOM   1096  CG  ASN A 537      46.736  88.047  28.844  1.00 15.27           C  
1471 ATOM   1097  OD1 ASN A 537      46.998  87.616  27.721  1.00 14.81           O  
1472 ATOM   1098  ND2 ASN A 537      47.363  89.091  29.358  1.00 14.68           N  
1473 ATOM   1099  N   GLN A 538      42.783  85.915  30.242  1.00 14.96           N  
1474 ATOM   1100  CA  GLN A 538      41.905  85.082  31.067  1.00 15.69           C  
1475 ATOM   1101  C   GLN A 538      41.426  83.872  30.251  1.00 13.97           C  
1476 ATOM   1102  O   GLN A 538      41.339  82.761  30.763  1.00 14.68           O  
1477 ATOM   1103  CB  GLN A 538      40.702  85.885  31.571  1.00 16.47           C  
1478 ATOM   1104  CG  GLN A 538      41.078  86.939  32.623  1.00 21.61           C  
1479 ATOM   1105  CD  GLN A 538      39.938  87.883  32.990  1.00 20.55           C  
1480 ATOM   1106  OE1 GLN A 538      38.860  87.861  32.382  1.00 22.05           O  
1481 ATOM   1107  NE2 GLN A 538      40.184  88.743  33.970  1.00 21.47           N  
1482 ATOM   1108  N   GLY A 539      41.143  84.094  28.973  1.00 13.10           N  
1483 ATOM   1109  CA  GLY A 539      40.704  83.019  28.108  1.00 12.21           C  
1484 ATOM   1110  C   GLY A 539      41.840  82.036  27.895  1.00 14.64           C  
1485 ATOM   1111  O   GLY A 539      41.617  80.826  27.918  1.00 12.62           O  
1486 ATOM   1112  N   ASP A 540      43.059  82.551  27.708  1.00 14.07           N  
1487 ATOM   1113  CA  ASP A 540      44.237  81.707  27.505  1.00 15.70           C  
1488 ATOM   1114  C   ASP A 540      44.469  80.796  28.721  1.00 17.65           C  
1489 ATOM   1115  O   ASP A 540      44.840  79.630  28.576  1.00 18.07           O  
1490 ATOM   1116  CB  ASP A 540      45.479  82.568  27.260  1.00 16.32           C  
1491 ATOM   1117  CG  ASP A 540      46.769  81.744  27.223  1.00 21.07           C  
1492 ATOM   1118  OD1 ASP A 540      47.027  81.056  26.212  1.00 20.10           O  
1493 ATOM   1119  OD2 ASP A 540      47.532  81.793  28.213  1.00 23.11           O  
1494 ATOM   1120  N   HIS A 541      44.287  81.346  29.915  1.00 14.76           N  
1495 ATOM   1121  CA  HIS A 541      44.452  80.585  31.142  1.00 14.96           C  
1496 ATOM   1122  C   HIS A 541      43.386  79.494  31.203  1.00 15.27           C  
1497 ATOM   1123  O   HIS A 541      43.650  78.381  31.630  1.00 15.25           O  
1498 ATOM   1124  CB  HIS A 541      44.305  81.502  32.357  1.00 14.38           C  
1499 ATOM   1125  CG  HIS A 541      44.123  80.765  33.651  1.00 16.38           C  
1500 ATOM   1126  ND1 HIS A 541      42.883  80.537  34.205  1.00 18.40           N  
1501 ATOM   1127  CD2 HIS A 541      45.017  80.167  34.475  1.00 17.10           C  
1502 ATOM   1128  CE1 HIS A 541      43.017  79.825  35.308  1.00 18.20           C  
1503 ATOM   1129  NE2 HIS A 541      44.303  79.589  35.495  1.00 19.17           N  
1504 ATOM   1130  N   LEU A 542      42.172  79.844  30.805  1.00 14.88           N  
1505 ATOM   1131  CA  LEU A 542      41.059  78.912  30.816  1.00 13.64           C  
1506 ATOM   1132  C   LEU A 542      41.341  77.782  29.847  1.00 13.26           C  
1507 ATOM   1133  O   LEU A 542      41.173  76.605  30.182  1.00 13.91           O  
1508 ATOM   1134  CB  LEU A 542      39.767  79.627  30.411  1.00 16.65           C  
1509 ATOM   1135  CG  LEU A 542      38.476  79.182  31.091  1.00 21.18           C  
1510 ATOM   1136  CD1 LEU A 542      38.576  79.490  32.581  1.00 21.87           C  
1511 ATOM   1137  CD2 LEU A 542      37.281  79.912  30.470  1.00 23.32           C  
1512 ATOM   1138  N   LEU A 543      41.760  78.144  28.640  1.00 10.04           N  
1513 ATOM   1139  CA  LEU A 543      42.080  77.173  27.616  1.00 10.37           C  
1514 ATOM   1140  C   LEU A 543      43.171  76.215  28.108  1.00 12.13           C  
1515 ATOM   1141  O   LEU A 543      42.990  74.996  28.103  1.00 11.75           O  
1516 ATOM   1142  CB  LEU A 543      42.560  77.893  26.354  1.00 10.83           C  
1517 ATOM   1143  CG  LEU A 543      43.114  76.982  25.250  1.00 12.35           C  
1518 ATOM   1144  CD1 LEU A 543      42.005  76.125  24.633  1.00  8.04           C  
1519 ATOM   1145  CD2 LEU A 543      43.783  77.840  24.194  1.00 10.51           C  
1520 ATOM   1146  N   HIS A 544      44.295  76.788  28.530  1.00 10.94           N  
1521 ATOM   1147  CA  HIS A 544      45.452  76.042  29.023  1.00 16.08           C  
1522 ATOM   1148  C   HIS A 544      45.126  75.169  30.248  1.00 15.11           C  
1523 ATOM   1149  O   HIS A 544      45.514  73.996  30.302  1.00 12.37           O  
1524 ATOM   1150  CB  HIS A 544      46.597  77.027  29.324  1.00 19.47           C  
1525 ATOM   1151  CG  HIS A 544      47.917  76.378  29.603  1.00 24.88           C  
1526 ATOM   1152  ND1 HIS A 544      48.309  75.998  30.870  1.00 29.77           N  
1527 ATOM   1153  CD2 HIS A 544      48.970  76.117  28.792  1.00 28.04           C  
1528 ATOM   1154  CE1 HIS A 544      49.549  75.541  30.828  1.00 29.31           C  
1529 ATOM   1155  NE2 HIS A 544      49.972  75.602  29.579  1.00 29.41           N  
1530 ATOM   1156  N   SER A 545      44.399  75.723  31.213  1.00 11.66           N  
1531 ATOM   1157  CA  SER A 545      44.036  74.972  32.406  1.00 14.31           C  
1532 ATOM   1158  C   SER A 545      43.100  73.818  32.096  1.00 15.69           C  
1533 ATOM   1159  O   SER A 545      43.312  72.690  32.557  1.00 17.18           O  
1534 ATOM   1160  CB  SER A 545      43.355  75.869  33.435  1.00 14.41           C  
1535 ATOM   1161  OG  SER A 545      44.314  76.654  34.118  1.00 21.77           O  
1536 ATOM   1162  N   THR A 546      42.047  74.115  31.342  1.00 14.97           N  
1537 ATOM   1163  CA  THR A 546      41.048  73.125  31.003  1.00 13.90           C  
1538 ATOM   1164  C   THR A 546      41.705  71.928  30.330  1.00 15.10           C  
1539 ATOM   1165  O   THR A 546      41.475  70.792  30.747  1.00 12.39           O  
1540 ATOM   1166  CB  THR A 546      39.903  73.739  30.156  1.00 14.20           C  
1541 ATOM   1167  OG1 THR A 546      39.257  74.777  30.914  1.00 12.31           O  
1542 ATOM   1168  CG2 THR A 546      38.858  72.689  29.812  1.00 14.01           C  
1543 ATOM   1169  N   ARG A 547      42.576  72.186  29.355  1.00 14.69           N  
1544 ATOM   1170  CA  ARG A 547      43.289  71.112  28.653  1.00 17.81           C  
1545 ATOM   1171  C   ARG A 547      44.098  70.210  29.613  1.00 20.19           C  
1546 ATOM   1172  O   ARG A 547      44.102  68.975  29.473  1.00 19.32           O  
1547 ATOM   1173  CB  ARG A 547      44.190  71.693  27.563  1.00 17.47           C  
1548 ATOM   1174  CG  ARG A 547      43.408  72.181  26.354  1.00 18.70           C  
1549 ATOM   1175  CD  ARG A 547      44.302  72.759  25.290  1.00 21.62           C  
1550 ATOM   1176  NE  ARG A 547      43.579  72.953  24.028  1.00 24.92           N  
1551 ATOM   1177  CZ  ARG A 547      43.995  73.740  23.039  1.00 19.59           C  
1552 ATOM   1178  NH1 ARG A 547      45.128  74.414  23.163  1.00 19.77           N  
1553 ATOM   1179  NH2 ARG A 547      43.283  73.838  21.923  1.00 18.63           N  
1554 ATOM   1180  N   LYS A 548      44.741  70.824  30.606  1.00 16.29           N  
1555 ATOM   1181  CA  LYS A 548      45.520  70.075  31.578  1.00 16.36           C  
1556 ATOM   1182  C   LYS A 548      44.587  69.204  32.385  1.00 16.17           C  
1557 ATOM   1183  O   LYS A 548      44.860  68.027  32.610  1.00 18.50           O  
1558 ATOM   1184  CB  LYS A 548      46.278  71.017  32.512  1.00 17.58           C  
1559 ATOM   1185  N   GLN A 549      43.477  69.792  32.812  1.00 15.17           N  
1560 ATOM   1186  CA  GLN A 549      42.488  69.097  33.616  1.00 15.70           C  
1561 ATOM   1187  C   GLN A 549      41.832  67.921  32.895  1.00 19.11           C  
1562 ATOM   1188  O   GLN A 549      41.566  66.893  33.512  1.00 17.12           O  
1563 ATOM   1189  CB  GLN A 549      41.445  70.096  34.127  1.00 10.63           C  
1564 ATOM   1190  CG  GLN A 549      41.991  70.998  35.228  1.00 13.24           C  
1565 ATOM   1191  CD  GLN A 549      41.267  72.325  35.371  1.00 13.95           C  
1566 ATOM   1192  OE1 GLN A 549      40.292  72.625  34.668  1.00 18.11           O  
1567 ATOM   1193  NE2 GLN A 549      41.755  73.140  36.276  1.00 15.05           N  
1568 ATOM   1194  N   VAL A 550      41.603  68.061  31.590  1.00 21.93           N  
1569 ATOM   1195  CA  VAL A 550      40.986  67.001  30.787  1.00 25.34           C  
1570 ATOM   1196  C   VAL A 550      41.896  65.774  30.789  1.00 28.82           C  
1571 ATOM   1197  O   VAL A 550      41.440  64.639  30.985  1.00 30.10           O  
1572 ATOM   1198  CB  VAL A 550      40.746  67.460  29.330  1.00 23.77           C  
1573 ATOM   1199  CG1 VAL A 550      40.384  66.269  28.441  1.00 20.05           C  
1574 ATOM   1200  CG2 VAL A 550      39.633  68.498  29.294  1.00 20.08           C  
1575 ATOM   1201  N   GLU A 551      43.186  66.016  30.588  1.00 30.01           N  
1576 ATOM   1202  CA  GLU A 551      44.183  64.955  30.578  1.00 29.72           C  
1577 ATOM   1203  C   GLU A 551      44.177  64.293  31.943  1.00 29.38           C  
1578 ATOM   1204  O   GLU A 551      43.945  63.088  32.056  1.00 34.25           O  
1579 ATOM   1205  CB  GLU A 551      45.565  65.531  30.275  1.00 28.52           C  
1580 ATOM   1206  N   GLU A 552      44.379  65.094  32.981  1.00 26.16           N  
1581 ATOM   1207  CA  GLU A 552      44.394  64.590  34.348  1.00 25.85           C  
1582 ATOM   1208  C   GLU A 552      43.120  63.836  34.744  1.00 25.25           C  
1583 ATOM   1209  O   GLU A 552      43.146  62.997  35.639  1.00 26.32           O  
1584 ATOM   1210  CB  GLU A 552      44.672  65.717  35.328  1.00 23.27           C  
1585 ATOM   1211  N   ALA A 553      42.001  64.137  34.102  1.00 24.00           N  
1586 ATOM   1212  CA  ALA A 553      40.770  63.442  34.431  1.00 24.54           C  
1587 ATOM   1213  C   ALA A 553      40.707  62.100  33.712  1.00 27.68           C  
1588 ATOM   1214  O   ALA A 553      40.241  61.105  34.281  1.00 30.23           O  
1589 ATOM   1215  CB  ALA A 553      39.560  64.293  34.076  1.00 25.58           C  
1590 ATOM   1216  N   GLY A 554      41.178  62.068  32.466  1.00 28.24           N  
1591 ATOM   1217  CA  GLY A 554      41.146  60.838  31.692  1.00 28.94           C  
1592 ATOM   1218  C   GLY A 554      39.757  60.225  31.694  1.00 30.81           C  
1593 ATOM   1219  O   GLY A 554      38.757  60.951  31.611  1.00 29.68           O  
1594 ATOM   1220  N   ASP A 555      39.683  58.912  31.913  1.00 30.24           N  
1595 ATOM   1221  CA  ASP A 555      38.403  58.200  31.920  1.00 29.89           C  
1596 ATOM   1222  C   ASP A 555      37.399  58.697  32.939  1.00 27.66           C  
1597 ATOM   1223  O   ASP A 555      36.235  58.301  32.892  1.00 26.77           O  
1598 ATOM   1224  CB  ASP A 555      38.598  56.697  32.147  1.00 36.26           C  
1599 ATOM   1225  CG  ASP A 555      39.509  56.060  31.127  1.00 42.29           C  
1600 ATOM   1226  OD1 ASP A 555      39.365  56.331  29.915  1.00 42.82           O  
1601 ATOM   1227  OD2 ASP A 555      40.386  55.284  31.561  1.00 48.37           O  
1602 ATOM   1228  N   LYS A 556      37.838  59.508  33.897  1.00 26.79           N  
1603 ATOM   1229  CA  LYS A 556      36.905  60.009  34.894  1.00 26.01           C  
1604 ATOM   1230  C   LYS A 556      35.887  60.899  34.195  1.00 25.70           C  
1605 ATOM   1231  O   LYS A 556      34.722  60.963  34.591  1.00 27.51           O  
1606 ATOM   1232  CB  LYS A 556      37.617  60.816  35.979  1.00 31.26           C  
1607 ATOM   1233  CG  LYS A 556      38.659  60.068  36.796  1.00 36.94           C  
1608 ATOM   1234  CD  LYS A 556      39.139  60.938  37.956  1.00 43.07           C  
1609 ATOM   1235  CE  LYS A 556      40.180  60.238  38.823  1.00 46.90           C  
1610 ATOM   1236  NZ  LYS A 556      40.490  61.017  40.068  1.00 49.62           N  
1611 ATOM   1237  N   LEU A 557      36.315  61.558  33.125  1.00 25.03           N  
1612 ATOM   1238  CA  LEU A 557      35.426  62.458  32.399  1.00 24.64           C  
1613 ATOM   1239  C   LEU A 557      34.517  61.732  31.404  1.00 24.26           C  
1614 ATOM   1240  O   LEU A 557      34.999  61.103  30.452  1.00 20.69           O  
1615 ATOM   1241  CB  LEU A 557      36.240  63.542  31.671  1.00 23.18           C  
1616 ATOM   1242  CG  LEU A 557      35.429  64.691  31.051  1.00 19.62           C  
1617 ATOM   1243  CD1 LEU A 557      34.651  65.433  32.132  1.00 18.28           C  
1618 ATOM   1244  CD2 LEU A 557      36.355  65.639  30.320  1.00 14.55           C  
1619 ATOM   1245  N   PRO A 558      33.187  61.825  31.605  1.00 25.11           N  
1620 ATOM   1246  CA  PRO A 558      32.190  61.187  30.732  1.00 26.37           C  
1621 ATOM   1247  C   PRO A 558      32.368  61.633  29.281  1.00 27.99           C  
1622 ATOM   1248  O   PRO A 558      32.742  62.780  29.024  1.00 25.54           O  
1623 ATOM   1249  CB  PRO A 558      30.869  61.698  31.303  1.00 27.54           C  
1624 ATOM   1250  CG  PRO A 558      31.174  61.833  32.770  1.00 24.36           C  
1625 ATOM   1251  CD  PRO A 558      32.534  62.489  32.747  1.00 23.29           C  
1626 ATOM   1252  N   ALA A 559      32.057  60.747  28.334  1.00 28.56           N  
1627 ATOM   1253  CA  ALA A 559      32.213  61.062  26.913  1.00 29.15           C  
1628 ATOM   1254  C   ALA A 559      31.423  62.287  26.451  1.00 28.79           C  
1629 ATOM   1255  O   ALA A 559      31.973  63.141  25.771  1.00 28.55           O  
1630 ATOM   1256  CB  ALA A 559      31.877  59.858  26.058  1.00 28.12           C  
1631 ATOM   1257  N   ASP A 560      30.147  62.376  26.825  1.00 30.41           N  
1632 ATOM   1258  CA  ASP A 560      29.305  63.515  26.447  1.00 29.98           C  
1633 ATOM   1259  C   ASP A 560      29.993  64.821  26.860  1.00 29.83           C  
1634 ATOM   1260  O   ASP A 560      30.133  65.764  26.058  1.00 29.00           O  
1635 ATOM   1261  CB  ASP A 560      27.929  63.434  27.131  1.00 33.22           C  
1636 ATOM   1262  CG  ASP A 560      27.133  62.195  26.729  1.00 35.84           C  
1637 ATOM   1263  OD1 ASP A 560      26.731  62.073  25.554  1.00 32.92           O  
1638 ATOM   1264  OD2 ASP A 560      26.881  61.342  27.603  1.00 39.67           O  
1639 ATOM   1265  N   ASP A 561      30.438  64.861  28.111  1.00 28.93           N  
1640 ATOM   1266  CA  ASP A 561      31.118  66.030  28.656  1.00 25.86           C  
1641 ATOM   1267  C   ASP A 561      32.390  66.387  27.912  1.00 23.43           C  
1642 ATOM   1268  O   ASP A 561      32.584  67.540  27.529  1.00 24.78           O  
1643 ATOM   1269  CB  ASP A 561      31.424  65.828  30.142  1.00 27.90           C  
1644 ATOM   1270  CG  ASP A 561      30.169  65.754  30.983  1.00 32.02           C  
1645 ATOM   1271  OD1 ASP A 561      29.454  64.735  30.901  1.00 37.02           O  
1646 ATOM   1272  OD2 ASP A 561      29.871  66.722  31.713  1.00 32.19           O  
1647 ATOM   1273  N   LYS A 562      33.245  65.403  27.677  1.00 19.43           N  
1648 ATOM   1274  CA  LYS A 562      34.505  65.648  26.989  1.00 19.58           C  
1649 ATOM   1275  C   LYS A 562      34.303  66.154  25.567  1.00 21.05           C  
1650 ATOM   1276  O   LYS A 562      35.143  66.888  25.037  1.00 20.06           O  
1651 ATOM   1277  CB  LYS A 562      35.354  64.380  26.957  1.00 20.07           C  
1652 ATOM   1278  CG  LYS A 562      36.705  64.574  26.316  1.00 21.29           C  
1653 ATOM   1279  CD  LYS A 562      37.386  63.245  26.087  1.00 23.07           C  
1654 ATOM   1280  CE  LYS A 562      38.632  63.405  25.236  1.00 25.08           C  
1655 ATOM   1281  NZ  LYS A 562      39.563  64.354  25.876  1.00 33.54           N  
1656 ATOM   1282  N   THR A 563      33.224  65.713  24.927  1.00 19.65           N  
1657 ATOM   1283  CA  THR A 563      32.932  66.140  23.572  1.00 18.14           C  
1658 ATOM   1284  C   THR A 563      32.551  67.617  23.561  1.00 16.96           C  
1659 ATOM   1285  O   THR A 563      33.078  68.392  22.770  1.00 17.62           O  
1660 ATOM   1286  CB  THR A 563      31.805  65.292  22.953  1.00 19.14           C  
1661 ATOM   1287  OG1 THR A 563      32.235  63.926  22.866  1.00 19.92           O  
1662 ATOM   1288  CG2 THR A 563      31.489  65.781  21.563  1.00 17.10           C  
1663 ATOM   1289  N   ALA A 564      31.678  68.009  24.479  1.00 15.06           N  
1664 ATOM   1290  CA  ALA A 564      31.232  69.391  24.570  1.00 17.29           C  
1665 ATOM   1291  C   ALA A 564      32.412  70.308  24.919  1.00 21.54           C  
1666 ATOM   1292  O   ALA A 564      32.657  71.331  24.259  1.00 19.76           O  
1667 ATOM   1293  CB  ALA A 564      30.138  69.505  25.620  1.00 17.08           C  
1668 ATOM   1294  N   ILE A 565      33.149  69.900  25.949  1.00 20.63           N  
1669 ATOM   1295  CA  ILE A 565      34.303  70.613  26.441  1.00 18.08           C  
1670 ATOM   1296  C   ILE A 565      35.340  70.842  25.362  1.00 19.55           C  
1671 ATOM   1297  O   ILE A 565      35.788  71.970  25.165  1.00 21.39           O  
1672 ATOM   1298  CB  ILE A 565      34.931  69.855  27.628  1.00 18.68           C  
1673 ATOM   1299  CG1 ILE A 565      34.039  69.997  28.855  1.00 17.85           C  
1674 ATOM   1300  CG2 ILE A 565      36.345  70.338  27.926  1.00 20.48           C  
1675 ATOM   1301  CD1 ILE A 565      34.501  69.139  30.029  1.00 18.48           C  
1676 ATOM   1302  N   GLU A 566      35.712  69.793  24.643  1.00 18.53           N  
1677 ATOM   1303  CA  GLU A 566      36.725  69.943  23.613  1.00 19.36           C  
1678 ATOM   1304  C   GLU A 566      36.309  70.771  22.404  1.00 20.75           C  
1679 ATOM   1305  O   GLU A 566      37.157  71.382  21.743  1.00 21.96           O  
1680 ATOM   1306  CB  GLU A 566      37.297  68.587  23.212  1.00 21.82           C  
1681 ATOM   1307  CG  GLU A 566      38.119  67.971  24.343  1.00 27.23           C  
1682 ATOM   1308  CD  GLU A 566      38.885  66.745  23.934  1.00 30.56           C  
1683 ATOM   1309  OE1 GLU A 566      38.386  65.983  23.085  1.00 33.68           O  
1684 ATOM   1310  OE2 GLU A 566      39.988  66.526  24.477  1.00 32.40           O  
1685 ATOM   1311  N   SER A 567      35.014  70.802  22.109  1.00 19.28           N  
1686 ATOM   1312  CA  SER A 567      34.537  71.605  20.998  1.00 16.46           C  
1687 ATOM   1313  C   SER A 567      34.694  73.052  21.452  1.00 16.13           C  
1688 ATOM   1314  O   SER A 567      35.246  73.878  20.723  1.00 15.64           O  
1689 ATOM   1315  CB  SER A 567      33.068  71.312  20.695  1.00 16.06           C  
1690 ATOM   1316  OG  SER A 567      32.913  70.045  20.087  1.00 26.71           O  
1691 ATOM   1317  N   ALA A 568      34.271  73.317  22.692  1.00 14.27           N  
1692 ATOM   1318  CA  ALA A 568      34.327  74.647  23.281  1.00 11.32           C  
1693 ATOM   1319  C   ALA A 568      35.760  75.155  23.398  1.00 13.27           C  
1694 ATOM   1320  O   ALA A 568      36.020  76.358  23.289  1.00 13.56           O  
1695 ATOM   1321  CB  ALA A 568      33.645  74.644  24.629  1.00  8.86           C  
1696 ATOM   1322  N   LEU A 569      36.696  74.237  23.613  1.00 14.63           N  
1697 ATOM   1323  CA  LEU A 569      38.103  74.595  23.724  1.00 14.09           C  
1698 ATOM   1324  C   LEU A 569      38.621  74.989  22.347  1.00 15.58           C  
1699 ATOM   1325  O   LEU A 569      39.325  75.987  22.208  1.00 19.17           O  
1700 ATOM   1326  CB  LEU A 569      38.912  73.439  24.305  1.00 15.90           C  
1701 ATOM   1327  CG  LEU A 569      38.716  73.208  25.807  1.00 15.37           C  
1702 ATOM   1328  CD1 LEU A 569      39.115  71.771  26.204  1.00 17.17           C  
1703 ATOM   1329  CD2 LEU A 569      39.520  74.240  26.587  1.00 15.20           C  
1704 ATOM   1330  N   THR A 570      38.244  74.242  21.320  1.00 14.66           N  
1705 ATOM   1331  CA  THR A 570      38.675  74.584  19.976  1.00 16.44           C  
1706 ATOM   1332  C   THR A 570      38.109  75.955  19.583  1.00 14.35           C  
1707 ATOM   1333  O   THR A 570      38.818  76.801  19.027  1.00 12.31           O  
1708 ATOM   1334  CB  THR A 570      38.214  73.535  18.964  1.00 19.70           C  
1709 ATOM   1335  OG1 THR A 570      38.877  72.295  19.238  1.00 23.07           O  
1710 ATOM   1336  CG2 THR A 570      38.525  73.987  17.530  1.00 18.87           C  
1711 ATOM   1337  N   ALA A 571      36.846  76.184  19.916  1.00 11.30           N  
1712 ATOM   1338  CA  ALA A 571      36.192  77.441  19.593  1.00 13.37           C  
1713 ATOM   1339  C   ALA A 571      36.890  78.592  20.324  1.00 14.93           C  
1714 ATOM   1340  O   ALA A 571      37.130  79.662  19.743  1.00 13.96           O  
1715 ATOM   1341  CB  ALA A 571      34.718  77.379  19.975  1.00 11.14           C  
1716 ATOM   1342  N   LEU A 572      37.218  78.356  21.593  1.00 14.04           N  
1717 ATOM   1343  CA  LEU A 572      37.893  79.348  22.420  1.00 15.18           C  
1718 ATOM   1344  C   LEU A 572      39.259  79.697  21.832  1.00 17.96           C  
1719 ATOM   1345  O   LEU A 572      39.595  80.879  21.683  1.00 17.46           O  
1720 ATOM   1346  CB  LEU A 572      38.040  78.845  23.868  1.00 11.55           C  
1721 ATOM   1347  CG  LEU A 572      38.807  79.764  24.825  1.00 16.91           C  
1722 ATOM   1348  CD1 LEU A 572      38.246  81.211  24.761  1.00 13.45           C  
1723 ATOM   1349  CD2 LEU A 572      38.728  79.215  26.248  1.00 14.44           C  
1724 ATOM   1350  N   GLU A 573      40.031  78.680  21.461  1.00 16.77           N  
1725 ATOM   1351  CA  GLU A 573      41.346  78.912  20.898  1.00 18.54           C  
1726 ATOM   1352  C   GLU A 573      41.279  79.732  19.609  1.00 18.75           C  
1727 ATOM   1353  O   GLU A 573      42.190  80.518  19.312  1.00 19.73           O  
1728 ATOM   1354  CB  GLU A 573      42.065  77.594  20.657  1.00 22.09           C  
1729 ATOM   1355  CG  GLU A 573      43.499  77.781  20.219  1.00 27.74           C  
1730 ATOM   1356  CD  GLU A 573      44.301  76.520  20.365  1.00 32.46           C  
1731 ATOM   1357  OE1 GLU A 573      44.000  75.539  19.645  1.00 31.86           O  
1732 ATOM   1358  OE2 GLU A 573      45.212  76.502  21.226  1.00 33.77           O  
1733 ATOM   1359  N   THR A 574      40.224  79.540  18.829  1.00 18.59           N  
1734 ATOM   1360  CA  THR A 574      40.060  80.306  17.599  1.00 20.97           C  
1735 ATOM   1361  C   THR A 574      39.781  81.774  17.962  1.00 20.43           C  
1736 ATOM   1362  O   THR A 574      40.387  82.699  17.410  1.00 21.29           O  
1737 ATOM   1363  CB  THR A 574      38.892  79.764  16.752  1.00 22.16           C  
1738 ATOM   1364  OG1 THR A 574      39.151  78.399  16.386  1.00 22.10           O  
1739 ATOM   1365  CG2 THR A 574      38.714  80.598  15.494  1.00 22.67           C  
1740 ATOM   1366  N   ALA A 575      38.908  81.970  18.941  1.00 17.61           N  
1741 ATOM   1367  CA  ALA A 575      38.534  83.299  19.382  1.00 15.36           C  
1742 ATOM   1368  C   ALA A 575      39.743  84.074  19.868  1.00 17.59           C  
1743 ATOM   1369  O   ALA A 575      39.924  85.234  19.500  1.00 19.46           O  
1744 ATOM   1370  CB  ALA A 575      37.487  83.211  20.477  1.00 12.15           C  
1745 ATOM   1371  N   LEU A 576      40.595  83.415  20.648  1.00 17.26           N  
1746 ATOM   1372  CA  LEU A 576      41.794  84.044  21.196  1.00 18.30           C  
1747 ATOM   1373  C   LEU A 576      42.709  84.619  20.122  1.00 21.50           C  
1748 ATOM   1374  O   LEU A 576      43.470  85.548  20.393  1.00 19.61           O  
1749 ATOM   1375  CB  LEU A 576      42.563  83.060  22.074  1.00 16.55           C  
1750 ATOM   1376  CG  LEU A 576      41.850  82.567  23.339  1.00 16.46           C  
1751 ATOM   1377  CD1 LEU A 576      42.709  81.539  24.039  1.00 16.78           C  
1752 ATOM   1378  CD2 LEU A 576      41.549  83.721  24.282  1.00 15.43           C  
1753 ATOM   1379  N   LYS A 577      42.620  84.066  18.907  1.00 21.30           N  
1754 ATOM   1380  CA  LYS A 577      43.416  84.512  17.763  1.00 23.44           C  
1755 ATOM   1381  C   LYS A 577      42.881  85.794  17.124  1.00 24.89           C  
1756 ATOM   1382  O   LYS A 577      43.475  86.294  16.171  1.00 25.41           O  
1757 ATOM   1383  CB  LYS A 577      43.436  83.443  16.666  1.00 22.26           C  
1758 ATOM   1384  CG  LYS A 577      44.091  82.138  17.042  1.00 26.49           C  
1759 ATOM   1385  CD  LYS A 577      44.244  81.246  15.809  1.00 27.14           C  
1760 ATOM   1386  CE  LYS A 577      44.717  79.855  16.195  1.00 29.83           C  
1761 ATOM   1387  NZ  LYS A 577      45.882  79.898  17.133  1.00 32.23           N  
1762 ATOM   1388  N   GLY A 578      41.715  86.257  17.569  1.00 24.38           N  
1763 ATOM   1389  CA  GLY A 578      41.125  87.459  17.008  1.00 22.10           C  
1764 ATOM   1390  C   GLY A 578      41.198  88.652  17.944  1.00 23.17           C  
1765 ATOM   1391  O   GLY A 578      41.914  88.611  18.947  1.00 20.73           O  
1766 ATOM   1392  N   GLU A 579      40.433  89.699  17.633  1.00 23.26           N  
1767 ATOM   1393  CA  GLU A 579      40.423  90.920  18.439  1.00 23.72           C  
1768 ATOM   1394  C   GLU A 579      39.046  91.224  19.003  1.00 23.52           C  
1769 ATOM   1395  O   GLU A 579      38.844  92.264  19.635  1.00 25.79           O  
1770 ATOM   1396  CB  GLU A 579      40.892  92.112  17.594  1.00 26.70           C  
1771 ATOM   1397  CG  GLU A 579      42.266  91.951  16.955  1.00 32.47           C  
1772 ATOM   1398  CD  GLU A 579      43.406  91.907  17.965  1.00 38.75           C  
1773 ATOM   1399  OE1 GLU A 579      43.144  91.943  19.188  1.00 42.36           O  
1774 ATOM   1400  OE2 GLU A 579      44.581  91.858  17.530  1.00 42.92           O  
1775 ATOM   1401  N   ASP A 580      38.104  90.311  18.802  1.00 23.22           N  
1776 ATOM   1402  CA  ASP A 580      36.739  90.503  19.277  1.00 21.97           C  
1777 ATOM   1403  C   ASP A 580      36.576  90.031  20.734  1.00 23.15           C  
1778 ATOM   1404  O   ASP A 580      36.505  88.822  21.022  1.00 20.81           O  
1779 ATOM   1405  CB  ASP A 580      35.768  89.774  18.343  1.00 19.15           C  
1780 ATOM   1406  CG  ASP A 580      34.315  90.133  18.601  1.00 26.63           C  
1781 ATOM   1407  OD1 ASP A 580      33.938  90.469  19.750  1.00 29.51           O  
1782 ATOM   1408  OD2 ASP A 580      33.521  90.056  17.641  1.00 32.48           O  
1783 ATOM   1409  N   LYS A 581      36.495  90.996  21.649  1.00 20.65           N  
1784 ATOM   1410  CA  LYS A 581      36.356  90.691  23.064  1.00 21.08           C  
1785 ATOM   1411  C   LYS A 581      35.076  89.922  23.379  1.00 21.11           C  
1786 ATOM   1412  O   LYS A 581      35.090  88.948  24.132  1.00 19.59           O  
1787 ATOM   1413  CB  LYS A 581      36.411  91.973  23.894  1.00 20.49           C  
1788 ATOM   1414  CG  LYS A 581      36.172  91.756  25.370  1.00 20.82           C  
1789 ATOM   1415  CD  LYS A 581      36.367  93.032  26.140  1.00 26.05           C  
1790 ATOM   1416  CE  LYS A 581      35.743  92.924  27.499  1.00 28.28           C  
1791 ATOM   1417  NZ  LYS A 581      35.786  94.230  28.194  1.00 34.71           N  
1792 ATOM   1418  N   ALA A 582      33.971  90.342  22.787  1.00 21.74           N  
1793 ATOM   1419  CA  ALA A 582      32.712  89.676  23.045  1.00 20.91           C  
1794 ATOM   1420  C   ALA A 582      32.786  88.218  22.593  1.00 20.07           C  
1795 ATOM   1421  O   ALA A 582      32.294  87.327  23.291  1.00 19.49           O  
1796 ATOM   1422  CB  ALA A 582      31.570  90.408  22.342  1.00 19.49           C  
1797 ATOM   1423  N   ALA A 583      33.450  87.973  21.466  1.00 16.71           N  
1798 ATOM   1424  CA  ALA A 583      33.563  86.624  20.939  1.00 17.56           C  
1799 ATOM   1425  C   ALA A 583      34.375  85.733  21.877  1.00 17.67           C  
1800 ATOM   1426  O   ALA A 583      34.016  84.570  22.104  1.00 20.37           O  
1801 ATOM   1427  CB  ALA A 583      34.167  86.647  19.543  1.00 15.71           C  
1802 ATOM   1428  N   ILE A 584      35.452  86.284  22.433  1.00 17.71           N  
1803 ATOM   1429  CA  ILE A 584      36.319  85.561  23.364  1.00 13.86           C  
1804 ATOM   1430  C   ILE A 584      35.505  85.239  24.611  1.00 13.47           C  
1805 ATOM   1431  O   ILE A 584      35.501  84.100  25.087  1.00 12.94           O  
1806 ATOM   1432  CB  ILE A 584      37.562  86.420  23.765  1.00 16.53           C  
1807 ATOM   1433  CG1 ILE A 584      38.461  86.648  22.544  1.00 17.18           C  
1808 ATOM   1434  CG2 ILE A 584      38.339  85.755  24.900  1.00 14.95           C  
1809 ATOM   1435  CD1 ILE A 584      39.551  87.684  22.760  1.00 16.61           C  
1810 ATOM   1436  N   GLU A 585      34.782  86.238  25.113  1.00 10.49           N  
1811 ATOM   1437  CA  GLU A 585      33.956  86.070  26.298  1.00 10.61           C  
1812 ATOM   1438  C   GLU A 585      32.851  85.031  26.050  1.00 11.57           C  
1813 ATOM   1439  O   GLU A 585      32.490  84.266  26.952  1.00 10.13           O  
1814 ATOM   1440  CB  GLU A 585      33.328  87.401  26.695  1.00 13.82           C  
1815 ATOM   1441  CG  GLU A 585      34.327  88.484  27.064  1.00 22.06           C  
1816 ATOM   1442  CD  GLU A 585      33.667  89.767  27.568  1.00 27.18           C  
1817 ATOM   1443  OE1 GLU A 585      32.629  90.185  27.012  1.00 32.05           O  
1818 ATOM   1444  OE2 GLU A 585      34.194  90.371  28.523  1.00 32.51           O  
1819 ATOM   1445  N   ALA A 586      32.329  85.001  24.824  1.00 11.35           N  
1820 ATOM   1446  CA  ALA A 586      31.272  84.068  24.461  1.00 10.43           C  
1821 ATOM   1447  C   ALA A 586      31.785  82.646  24.557  1.00  8.75           C  
1822 ATOM   1448  O   ALA A 586      31.119  81.767  25.107  1.00 11.92           O  
1823 ATOM   1449  CB  ALA A 586      30.773  84.347  23.060  1.00  7.88           C  
1824 ATOM   1450  N   LYS A 587      32.989  82.426  24.062  1.00  8.35           N  
1825 ATOM   1451  CA  LYS A 587      33.560  81.083  24.092  1.00 10.97           C  
1826 ATOM   1452  C   LYS A 587      33.980  80.667  25.505  1.00 11.40           C  
1827 ATOM   1453  O   LYS A 587      33.912  79.486  25.858  1.00 11.04           O  
1828 ATOM   1454  CB  LYS A 587      34.709  80.965  23.088  1.00  7.69           C  
1829 ATOM   1455  CG  LYS A 587      34.331  81.414  21.667  1.00 12.62           C  
1830 ATOM   1456  CD  LYS A 587      33.021  80.782  21.230  1.00 15.08           C  
1831 ATOM   1457  CE  LYS A 587      32.623  81.187  19.825  1.00 19.95           C  
1832 ATOM   1458  NZ  LYS A 587      31.357  80.506  19.433  1.00 19.07           N  
1833 ATOM   1459  N   MET A 588      34.387  81.630  26.326  1.00 10.11           N  
1834 ATOM   1460  CA  MET A 588      34.753  81.310  27.708  1.00 12.36           C  
1835 ATOM   1461  C   MET A 588      33.475  80.907  28.447  1.00 13.64           C  
1836 ATOM   1462  O   MET A 588      33.469  80.001  29.292  1.00 14.43           O  
1837 ATOM   1463  CB  MET A 588      35.399  82.519  28.391  1.00 12.82           C  
1838 ATOM   1464  CG  MET A 588      36.797  82.839  27.869  1.00 12.16           C  
1839 ATOM   1465  SD  MET A 588      37.445  84.391  28.502  1.00 13.08           S  
1840 ATOM   1466  CE  MET A 588      37.763  83.959  30.220  1.00 11.34           C  
1841 ATOM   1467  N   GLN A 589      32.390  81.596  28.113  1.00 13.61           N  
1842 ATOM   1468  CA  GLN A 589      31.082  81.343  28.705  1.00 14.87           C  
1843 ATOM   1469  C   GLN A 589      30.586  79.941  28.347  1.00 12.84           C  
1844 ATOM   1470  O   GLN A 589      30.070  79.229  29.199  1.00 12.51           O  
1845 ATOM   1471  CB  GLN A 589      30.072  82.399  28.232  1.00 13.34           C  
1846 ATOM   1472  CG  GLN A 589      28.650  82.115  28.650  1.00 20.06           C  
1847 ATOM   1473  CD  GLN A 589      27.785  83.321  28.490  1.00 20.81           C  
1848 ATOM   1474  OE1 GLN A 589      28.083  84.373  29.053  1.00 24.95           O  
1849 ATOM   1475  NE2 GLN A 589      26.723  83.200  27.706  1.00 19.91           N  
1850 ATOM   1476  N   GLU A 590      30.690  79.580  27.073  1.00 10.81           N  
1851 ATOM   1477  CA  GLU A 590      30.277  78.257  26.621  1.00 13.87           C  
1852 ATOM   1478  C   GLU A 590      31.068  77.201  27.391  1.00 13.08           C  
1853 ATOM   1479  O   GLU A 590      30.502  76.233  27.892  1.00 13.11           O  
1854 ATOM   1480  CB  GLU A 590      30.533  78.091  25.123  1.00 12.40           C  
1855 ATOM   1481  CG  GLU A 590      30.137  76.718  24.628  1.00 15.55           C  
1856 ATOM   1482  CD  GLU A 590      30.394  76.508  23.156  1.00 16.78           C  
1857 ATOM   1483  OE1 GLU A 590      30.270  77.469  22.370  1.00 22.15           O  
1858 ATOM   1484  OE2 GLU A 590      30.692  75.360  22.775  1.00 18.55           O  
1859 ATOM   1485  N   LEU A 591      32.381  77.401  27.477  1.00 13.91           N  
1860 ATOM   1486  CA  LEU A 591      33.256  76.495  28.207  1.00 15.24           C  
1861 ATOM   1487  C   LEU A 591      32.804  76.377  29.669  1.00 16.97           C  
1862 ATOM   1488  O   LEU A 591      32.746  75.271  30.218  1.00 16.40           O  
1863 ATOM   1489  CB  LEU A 591      34.705  76.987  28.153  1.00 15.26           C  
1864 ATOM   1490  CG  LEU A 591      35.718  75.984  28.708  1.00 16.77           C  
1865 ATOM   1491  CD1 LEU A 591      35.808  74.793  27.756  1.00 16.74           C  
1866 ATOM   1492  CD2 LEU A 591      37.085  76.620  28.896  1.00 19.99           C  
1867 ATOM   1493  N   ALA A 592      32.459  77.506  30.290  1.00 14.77           N  
1868 ATOM   1494  CA  ALA A 592      32.009  77.494  31.675  1.00 16.30           C  
1869 ATOM   1495  C   ALA A 592      30.684  76.753  31.817  1.00 18.61           C  
1870 ATOM   1496  O   ALA A 592      30.412  76.142  32.859  1.00 19.81           O  
1871 ATOM   1497  CB  ALA A 592      31.886  78.919  32.224  1.00 18.53           C  
1872 ATOM   1498  N   GLN A 593      29.863  76.797  30.771  1.00 17.04           N  
1873 ATOM   1499  CA  GLN A 593      28.566  76.123  30.803  1.00 19.00           C  
1874 ATOM   1500  C   GLN A 593      28.638  74.597  30.586  1.00 19.92           C  
1875 ATOM   1501  O   GLN A 593      27.770  73.852  31.052  1.00 21.09           O  
1876 ATOM   1502  CB  GLN A 593      27.605  76.757  29.794  1.00 16.09           C  
1877 ATOM   1503  CG  GLN A 593      27.189  78.176  30.144  1.00 19.20           C  
1878 ATOM   1504  CD  GLN A 593      26.538  78.905  28.979  1.00 20.30           C  
1879 ATOM   1505  OE1 GLN A 593      26.679  78.506  27.816  1.00 17.87           O  
1880 ATOM   1506  NE2 GLN A 593      25.824  79.988  29.282  1.00 23.73           N  
1881 ATOM   1507  N   VAL A 594      29.660  74.117  29.889  1.00 18.19           N  
1882 ATOM   1508  CA  VAL A 594      29.748  72.687  29.658  1.00 16.86           C  
1883 ATOM   1509  C   VAL A 594      30.834  71.950  30.445  1.00 19.09           C  
1884 ATOM   1510  O   VAL A 594      30.946  70.726  30.331  1.00 17.28           O  
1885 ATOM   1511  CB  VAL A 594      29.943  72.371  28.172  1.00 18.19           C  
1886 ATOM   1512  CG1 VAL A 594      28.773  72.916  27.351  1.00 12.97           C  
1887 ATOM   1513  CG2 VAL A 594      31.286  72.904  27.693  1.00 15.26           C  
1888 ATOM   1514  N   SER A 595      31.608  72.671  31.257  1.00 16.79           N  
1889 ATOM   1515  CA  SER A 595      32.700  72.060  32.019  1.00 15.97           C  
1890 ATOM   1516  C   SER A 595      32.389  71.689  33.470  1.00 16.43           C  
1891 ATOM   1517  O   SER A 595      33.286  71.251  34.196  1.00 16.99           O  
1892 ATOM   1518  CB  SER A 595      33.925  72.987  32.013  1.00 16.21           C  
1893 ATOM   1519  OG  SER A 595      34.430  73.211  30.706  1.00 15.19           O  
1894 ATOM   1520  N   GLN A 596      31.130  71.813  33.884  1.00 17.52           N  
1895 ATOM   1521  CA  GLN A 596      30.744  71.543  35.272  1.00 19.16           C  
1896 ATOM   1522  C   GLN A 596      31.221  70.210  35.847  1.00 18.19           C  
1897 ATOM   1523  O   GLN A 596      31.720  70.166  36.968  1.00 16.64           O  
1898 ATOM   1524  CB  GLN A 596      29.233  71.675  35.436  1.00 20.65           C  
1899 ATOM   1525  CG  GLN A 596      28.773  72.178  36.800  1.00 26.72           C  
1900 ATOM   1526  CD  GLN A 596      27.267  72.448  36.832  1.00 33.98           C  
1901 ATOM   1527  OE1 GLN A 596      26.513  71.751  37.514  1.00 37.07           O  
1902 ATOM   1528  NE2 GLN A 596      26.824  73.449  36.071  1.00 29.23           N  
1903 ATOM   1529  N   LYS A 597      31.094  69.132  35.080  1.00 18.14           N  
1904 ATOM   1530  CA  LYS A 597      31.518  67.819  35.552  1.00 19.30           C  
1905 ATOM   1531  C   LYS A 597      33.040  67.769  35.683  1.00 18.75           C  
1906 ATOM   1532  O   LYS A 597      33.570  67.274  36.681  1.00 17.07           O  
1907 ATOM   1533  CB  LYS A 597      30.999  66.727  34.612  1.00 21.20           C  
1908 ATOM   1534  CG  LYS A 597      31.422  65.317  34.979  1.00 27.48           C  
1909 ATOM   1535  CD  LYS A 597      31.073  64.986  36.421  1.00 30.06           C  
1910 ATOM   1536  CE  LYS A 597      31.447  63.555  36.776  1.00 31.94           C  
1911 ATOM   1537  NZ  LYS A 597      31.387  63.373  38.242  1.00 32.80           N  
1912 ATOM   1538  N   LEU A 598      33.731  68.336  34.696  1.00 18.55           N  
1913 ATOM   1539  CA  LEU A 598      35.191  68.393  34.674  1.00 16.87           C  
1914 ATOM   1540  C   LEU A 598      35.678  69.131  35.910  1.00 18.81           C  
1915 ATOM   1541  O   LEU A 598      36.585  68.671  36.606  1.00 20.57           O  
1916 ATOM   1542  CB  LEU A 598      35.665  69.153  33.438  1.00 16.41           C  
1917 ATOM   1543  CG  LEU A 598      37.056  68.869  32.846  1.00 24.35           C  
1918 ATOM   1544  CD1 LEU A 598      37.799  70.176  32.543  1.00 15.58           C  
1919 ATOM   1545  CD2 LEU A 598      37.886  67.943  33.735  1.00 17.92           C  
1920 ATOM   1546  N   MET A 599      35.064  70.278  36.180  1.00 19.06           N  
1921 ATOM   1547  CA  MET A 599      35.424  71.106  37.323  1.00 19.98           C  
1922 ATOM   1548  C   MET A 599      35.268  70.351  38.642  1.00 21.53           C  
1923 ATOM   1549  O   MET A 599      36.088  70.498  39.555  1.00 18.93           O  
1924 ATOM   1550  CB  MET A 599      34.581  72.388  37.327  1.00 17.85           C  
1925 ATOM   1551  CG  MET A 599      34.895  73.330  36.170  1.00 13.38           C  
1926 ATOM   1552  SD  MET A 599      36.645  73.841  36.127  1.00 17.91           S  
1927 ATOM   1553  CE  MET A 599      37.261  73.026  34.675  1.00 21.34           C  
1928 ATOM   1554  N   GLU A 600      34.212  69.548  38.730  1.00 22.87           N  
1929 ATOM   1555  CA  GLU A 600      33.930  68.743  39.917  1.00 26.51           C  
1930 ATOM   1556  C   GLU A 600      35.058  67.728  40.113  1.00 25.12           C  
1931 ATOM   1557  O   GLU A 600      35.630  67.623  41.203  1.00 25.95           O  
1932 ATOM   1558  CB  GLU A 600      32.581  68.035  39.745  1.00 29.23           C  
1933 ATOM   1559  CG  GLU A 600      32.261  66.990  40.790  1.00 42.20           C  
1934 ATOM   1560  CD  GLU A 600      31.947  65.637  40.168  1.00 49.50           C  
1935 ATOM   1561  OE1 GLU A 600      32.889  64.838  39.951  1.00 50.12           O  
1936 ATOM   1562  OE2 GLU A 600      30.758  65.372  39.863  1.00 53.86           O  
1937 ATOM   1563  N   ILE A 601      35.426  67.047  39.029  1.00 23.18           N  
1938 ATOM   1564  CA  ILE A 601      36.492  66.054  39.066  1.00 22.67           C  
1939 ATOM   1565  C   ILE A 601      37.841  66.690  39.379  1.00 23.50           C  
1940 ATOM   1566  O   ILE A 601      38.560  66.227  40.262  1.00 24.97           O  
1941 ATOM   1567  CB  ILE A 601      36.600  65.304  37.728  1.00 20.99           C  
1942 ATOM   1568  CG1 ILE A 601      35.321  64.525  37.462  1.00 18.93           C  
1943 ATOM   1569  CG2 ILE A 601      37.811  64.379  37.721  1.00 21.05           C  
1944 ATOM   1570  CD1 ILE A 601      35.248  64.020  36.050  1.00 22.59           C  
1945 ATOM   1571  N   ALA A 602      38.189  67.734  38.638  1.00 24.14           N  
1946 ATOM   1572  CA  ALA A 602      39.458  68.439  38.828  1.00 27.74           C  
1947 ATOM   1573  C   ALA A 602      39.594  68.984  40.235  1.00 30.44           C  
1948 ATOM   1574  O   ALA A 602      40.688  69.020  40.785  1.00 31.53           O  
1949 ATOM   1575  CB  ALA A 602      39.588  69.571  37.822  1.00 27.32           C  
1950 ATOM   1576  N   GLN A 603      38.478  69.443  40.793  1.00 35.44           N  
1951 ATOM   1577  CA  GLN A 603      38.436  69.996  42.145  1.00 38.29           C  
1952 ATOM   1578  C   GLN A 603      38.793  68.894  43.149  1.00 41.39           C  
1953 ATOM   1579  O   GLN A 603      39.423  69.231  44.176  1.00 44.92           O  
1954 ATOM   1580  CB  GLN A 603      37.033  70.546  42.416  1.00 36.18           C  
1955 ATOM   1581  CG  GLN A 603      36.837  71.274  43.738  1.00 40.17           C  
1956 ATOM   1582  CD  GLN A 603      36.602  70.345  44.921  1.00 40.77           C  
1957 ATOM   1583  OE1 GLN A 603      37.047  70.626  46.030  1.00 38.44           O  
1958 ATOM   1584  NE2 GLN A 603      35.887  69.245  44.694  1.00 41.71           N  
1959 TER    1585      GLN A 603                                                      
1960 ATOM   1586  N   ASN B   1      50.916  87.960  38.874  1.00 44.00           N  
1961 ATOM   1587  CA  ASN B   1      51.409  86.848  38.000  1.00 43.84           C  
1962 ATOM   1588  C   ASN B   1      51.328  87.322  36.535  1.00 42.11           C  
1963 ATOM   1589  O   ASN B   1      50.291  87.181  35.873  1.00 44.48           O  
1964 ATOM   1590  CB  ASN B   1      50.546  85.588  38.191  1.00 46.01           C  
1965 ATOM   1591  CG  ASN B   1      50.629  85.004  39.602  1.00 45.80           C  
1966 ATOM   1592  OD1 ASN B   1      51.524  84.210  39.887  1.00 44.67           O  
1967 ATOM   1593  ND2 ASN B   1      49.735  85.350  40.509  1.00 46.09           N  
1968 ATOM   1594  N   ARG B   2      52.433  87.890  36.064  1.00 35.57           N  
1969 ATOM   1595  CA  ARG B   2      52.535  88.441  34.691  1.00 29.49           C  
1970 ATOM   1596  C   ARG B   2      53.571  87.642  33.875  1.00 23.83           C  
1971 ATOM   1597  O   ARG B   2      54.701  87.412  34.329  1.00 20.77           O  
1972 ATOM   1598  CB  ARG B   2      52.938  89.913  34.774  1.00 32.62           C  
1973 ATOM   1599  CG  ARG B   2      52.247  90.788  33.732  1.00 37.00           C  
1974 ATOM   1600  CD  ARG B   2      50.750  91.002  33.987  1.00 39.40           C  
1975 ATOM   1601  NE  ARG B   2      50.110  91.674  32.852  1.00 45.26           N  
1976 ATOM   1602  CZ  ARG B   2      48.830  92.052  32.796  1.00 43.75           C  
1977 ATOM   1603  NH1 ARG B   2      47.998  91.839  33.821  1.00 46.56           N  
1978 ATOM   1604  NH2 ARG B   2      48.287  92.657  31.730  1.00 38.31           N  
1979 ATOM   1605  N   LEU B   3      53.154  87.253  32.671  1.00 20.24           N  
1980 ATOM   1606  CA  LEU B   3      53.957  86.385  31.774  1.00 16.52           C  
1981 ATOM   1607  C   LEU B   3      54.680  87.156  30.650  1.00 18.18           C  
1982 ATOM   1608  O   LEU B   3      54.230  88.217  30.195  1.00 19.10           O  
1983 ATOM   1609  CB  LEU B   3      53.047  85.356  31.102  1.00 16.15           C  
1984 ATOM   1610  CG  LEU B   3      52.039  84.721  32.065  1.00 19.50           C  
1985 ATOM   1611  CD1 LEU B   3      51.282  83.547  31.437  1.00 14.28           C  
1986 ATOM   1612  CD2 LEU B   3      52.692  84.170  33.335  1.00 15.93           C  
1987 ATOM   1613  N   LEU B   4      55.792  86.554  30.231  1.00 16.47           N  
1988 ATOM   1614  CA  LEU B   4      56.663  87.085  29.164  1.00 19.43           C  
1989 ATOM   1615  C   LEU B   4      56.831  86.065  28.033  1.00 23.19           C  
1990 ATOM   1616  O   LEU B   4      56.990  84.860  28.276  1.00 22.82           O  
1991 ATOM   1617  CB  LEU B   4      58.079  87.341  29.693  1.00 19.12           C  
1992 ATOM   1618  CG  LEU B   4      58.180  88.456  30.733  1.00 17.73           C  
1993 ATOM   1619  CD1 LEU B   4      59.559  88.501  31.405  1.00 12.55           C  
1994 ATOM   1620  CD2 LEU B   4      57.957  89.847  30.140  1.00 17.88           C  
1995 ATOM   1621  N   LEU B   5      56.802  86.577  26.816  1.00 24.60           N  
1996 ATOM   1622  CA  LEU B   5      56.996  85.756  25.610  1.00 28.12           C  
1997 ATOM   1623  C   LEU B   5      58.500  85.546  25.375  1.00 29.59           C  
1998 ATOM   1624  O   LEU B   5      59.340  86.110  26.084  1.00 25.36           O  
1999 ATOM   1625  CB  LEU B   5      56.427  86.462  24.374  1.00 28.78           C  
2000 ATOM   1626  CG  LEU B   5      54.953  86.856  24.493  1.00 34.00           C  
2001 ATOM   1627  CD1 LEU B   5      54.418  87.505  23.212  1.00 39.31           C  
2002 ATOM   1628  CD2 LEU B   5      54.035  85.668  24.776  1.00 35.03           C  
2003 ATOM   1629  N   THR B   6      58.789  84.739  24.375  1.00 36.94           N  
2004 ATOM   1630  CA  THR B   6      60.168  84.413  23.938  1.00 46.93           C  
2005 ATOM   1631  C   THR B   6      60.429  84.992  22.530  1.00 53.45           C  
2006 ATOM   1632  O   THR B   6      60.035  84.497  21.525  1.00 55.77           O  
2007 ATOM   1633  CB  THR B   6      60.274  82.890  23.673  1.00 47.77           C  
2008 ATOM   1634  OG1 THR B   6      59.175  82.194  24.254  1.00 50.02           O  
2009 ATOM   1635  CG2 THR B   6      61.554  82.237  24.171  1.00 47.99           C  
2010 ATOM   1636  N   GLY B   7      61.060  86.100  22.224  1.00 57.31           N  
2011 ATOM   1637  CA  GLY B   7      61.287  86.364  20.727  1.00 59.28           C  
2012 ATOM   1638  C   GLY B   7      62.799  86.350  20.621  1.00 61.25           C  
2013 ATOM   1639  O   GLY B   7      63.375  85.252  20.478  1.00 61.03           O  
2014 ATOM   1640  OXT GLY B   7      62.159  83.147  19.227  1.00 65.40           O  
2015 TER    1641      GLY B   7                                                      
2016 HETATM 1642  O   HOH A2000      31.262  74.913  20.096  1.00 27.12           O  
2017 HETATM 1643  O   HOH A2001      63.186  74.696  29.141  1.00 11.94           O  
2018 HETATM 1644  O   HOH A2002      47.128  83.578  30.497  1.00 20.08           O  
2019 HETATM 1645  O   HOH A2003      60.294  76.192  31.242  1.00 15.56           O  
2020 HETATM 1646  O   HOH A2004      69.178  95.995  37.253  1.00 16.62           O  
2021 HETATM 1647  O   HOH A2005      41.248 100.089  21.526  1.00 21.55           O  
2022 HETATM 1648  O   HOH A2007      52.514 103.239  30.234  1.00 23.57           O  
2023 HETATM 1649  O   HOH A2008      51.615  78.054  36.524  1.00 32.51           O  
2024 HETATM 1650  O   HOH A2009      30.453  72.503  23.339  1.00 18.63           O  
2025 HETATM 1651  O   HOH A2012      62.334  76.541  35.303  1.00 12.09           O  
2026 HETATM 1652  O   HOH A2013      70.058  75.402  35.499  1.00 32.61           O  
2027 HETATM 1653  O   HOH A2015      35.460  80.468  17.922  1.00 18.63           O  
2028 HETATM 1654  O   HOH A2016      56.033  82.167  39.038  1.00 29.52           O  
2029 HETATM 1655  O   HOH A2017      54.306  90.409  24.173  1.00 26.77           O  
2030 HETATM 1656  O   HOH A2018      43.551 100.984  20.110  1.00 21.26           O  
2031 HETATM 1657  O   HOH A2020      67.963  81.104  33.149  1.00 20.33           O  
2032 HETATM 1658  O   HOH A2021      32.260  75.105  34.753  1.00 21.13           O  
2033 HETATM 1659  O   HOH A2022      69.517 103.464  41.826  1.00 18.63           O  
2034 HETATM 1660  O   HOH A2023      67.251  73.217  30.472  1.00 39.81           O  
2035 HETATM 1661  O   HOH A2024      50.732  76.257  33.862  1.00 21.61           O  
2036 HETATM 1662  O   HOH A2025      73.078  84.565  40.597  1.00 33.12           O  
2037 HETATM 1663  O   HOH A2026      37.851  96.101  24.968  1.00 18.16           O  
2038 HETATM 1664  O   HOH A2027      39.347  63.112  29.953  1.00 24.05           O  
2039 HETATM 1665  O   HOH A2028      56.103 110.796  21.204  1.00 29.34           O  
2040 HETATM 1666  O   HOH A2029      74.535  89.745  33.717  1.00 19.69           O  
2041 HETATM 1667  O   HOH A2030      35.089  78.588  34.055  1.00  7.91           O  
2042 HETATM 1668  O   HOH A2032      74.654 108.258  30.324  1.00 22.72           O  
2043 HETATM 1669  O   HOH A2033      57.912  77.503  31.198  1.00 14.41           O  
2044 HETATM 1670  O   HOH A2034      38.143  87.030  18.932  1.00 17.75           O  
2045 HETATM 1671  O   HOH A2035      43.269  67.862  27.340  1.00 20.08           O  
2046 HETATM 1672  O   HOH A2036      41.220  66.940  36.390  1.00 26.22           O  
2047 HETATM 1673  O   HOH A2037      76.924  87.058  31.521  1.00 23.08           O  
2048 HETATM 1674  O   HOH A2038      28.974  70.565  40.074  1.00 25.36           O  
2049 HETATM 1675  O   HOH A2039      43.896  61.778  29.194  1.00 39.62           O  
2050 HETATM 1676  O   HOH A2041      53.377  97.309  37.066  1.00 42.16           O  
2051 HETATM 1677  O   HOH A2042      46.579 106.150  28.001  1.00 38.11           O  
2052 HETATM 1678  O   HOH A2044      62.150  79.397  24.390  1.00 34.75           O  
2053 HETATM 1679  O   HOH A2045      52.441 108.727  21.192  1.00 54.78           O  
2054 HETATM 1680  O   HOH A2046      38.513  89.870  15.625  1.00 37.79           O  
2055 HETATM 1681  O   HOH A2047      51.815  98.689  34.523  1.00 22.16           O  
2056 HETATM 1682  O   HOH A2048      29.724  67.885  38.884  1.00 42.74           O  
2057 HETATM 1683  O   HOH A2049      33.482  91.423  31.456  1.00 36.93           O  
2058 HETATM 1684  O   HOH A2051      37.637  86.636  16.113  1.00 56.10           O  
2059 HETATM 1685  O   HOH A2052      59.453  92.054  27.500  1.00 10.66           O  
2060 HETATM 1686  O   HOH A2053      74.503  90.822  31.318  1.00 12.81           O  
2061 HETATM 1687  O   HOH A2054      76.154  88.934  29.660  1.00  8.18           O  
2062 HETATM 1688  O   HOH A2055      51.839  96.154  21.477  1.00 22.20           O  
2063 HETATM 1689  O   HOH A2056      38.495  92.581  31.005  1.00 27.06           O  
2064 HETATM 1690  O   HOH A2057      40.561 107.095  23.029  1.00 29.19           O  
2065 HETATM 1691  O   HOH A2058      66.857  91.179  38.361  1.00 18.11           O  
2066 HETATM 1692  O   HOH A2059      46.742  89.898  31.935  1.00 37.94           O  
2067 HETATM 1693  O   HOH A2060      41.296  68.900  25.771  1.00 28.68           O  
2068 HETATM 1694  O   HOH A2063      57.924 100.195  21.081  1.00 31.41           O  
2069 HETATM 1695  O   HOH A2064      24.275  71.637  30.117  1.00 47.61           O  
2070 HETATM 1696  O   HOH A2065      62.422 115.286  17.626  1.00 54.81           O  
2071 HETATM 1697  O   HOH A2067      29.521  72.251  20.754  1.00 19.59           O  
2072 HETATM 1698  O   HOH A2068      36.917  87.403  30.603  1.00 30.17           O  
2073 HETATM 1699  O   HOH A2070      68.540  96.499  22.024  1.00 22.11           O  
2074 HETATM 1700  O   HOH A2072      74.285  95.707  30.608  1.00 15.98           O  
2075 HETATM 1701  O   HOH A2077      50.847 104.556  31.716  1.00 33.04           O  
2076 HETATM 1702  O   HOH A2078      29.548  62.932  20.133  1.00 40.79           O  
2077 HETATM 1703  O   HOH A2080      47.695  72.626  29.140  1.00 27.99           O  
2078 HETATM 1704  O   HOH A2081      56.807  95.707  21.097  1.00 51.22           O  
2079 HETATM 1705  O   HOH A2082      80.131 107.638  37.703  1.00 29.33           O  
2080 HETATM 1706  O   HOH A2083      30.114  89.119  26.818  1.00 40.95           O  
2081 HETATM 1707  O   HOH A2084      65.995  86.825  20.086  1.00 43.84           O  
2082 HETATM 1708  O   HOH A2085      62.671  80.214  38.211  1.00 10.31           O  
2083 HETATM 1709  O   HOH A2086      65.113  77.848  35.200  1.00 24.34           O  
2084 HETATM 1710  O   HOH A2087      59.998  85.727  43.621  1.00 16.56           O  
2085 HETATM 1711  O   HOH A2088      41.105  97.298  22.065  1.00 26.94           O  
2086 HETATM 1712  O   HOH A2089      70.434  76.733  32.658  1.00 27.03           O  
2087 HETATM 1713  O   HOH A2092      31.350  77.784  19.832  1.00 31.48           O  
2088 HETATM 1714  O   HOH A2093      28.273  71.908  32.742  1.00 20.44           O  
2089 HETATM 1715  O   HOH A2094      42.247  77.636  16.211  1.00 47.40           O  
2090 HETATM 1716  O   HOH A2095      58.125  97.795  41.274  1.00 33.96           O  
2091 HETATM 1717  O   HOH A2098      59.969 106.451  34.991  1.00 27.78           O  
2092 HETATM 1718  O   HOH A2099      54.259  90.131  37.562  1.00 18.50           O  
2093 HETATM 1719  O   HOH A2100      41.575  70.872  23.808  1.00 32.22           O  
2094 HETATM 1720  O   HOH A2101      50.625  95.310  33.248  1.00 28.63           O  
2095 HETATM 1721  O   HOH A2102      65.704 116.613  25.462  1.00 35.03           O  
2096 HETATM 1722  O   HOH A2104      73.173 104.284  21.799  1.00 37.85           O  
2097 HETATM 1723  O   HOH A2105      57.269  92.793  20.802  1.00 24.88           O  
2098 HETATM 1724  O   HOH A2106      48.027  83.104  17.359  1.00 30.69           O  
2099 HETATM 1725  O   HOH A2107      75.635 115.127  30.852  1.00 59.40           O  
2100 HETATM 1726  O   HOH A2108      41.692 107.610  20.699  1.00 38.97           O  
2101 HETATM 1727  O   HOH A2110      39.477  67.312  20.828  1.00 52.61           O  
2102 HETATM 1728  O   HOH A2111      31.318  68.860  32.080  1.00 23.54           O  
2103 HETATM 1729  O   HOH A2113      35.430  76.011  33.522  1.00 11.78           O  
2104 HETATM 1730  O   HOH A2114      61.537 108.215  31.512  1.00 25.10           O  
2105 HETATM 1731  O   HOH A2116      54.831  95.057  18.128  1.00 32.64           O  
2106 HETATM 1732  O   HOH A2121      68.171  77.747  26.941  1.00 37.21           O  
2107 HETATM 1733  O   HOH A2122      31.521  70.360  17.378  1.00 39.87           O  
2108 HETATM 1734  O   HOH A2123      29.346  60.141  28.372  1.00 36.80           O  
2109 HETATM 1735  O   HOH A2125      36.640  74.600  31.634  1.00 21.38           O  
2110 HETATM 1736  O   HOH A2126      59.868  92.152  22.194  1.00 36.94           O  
2111 HETATM 1737  O   HOH A2127      31.165  88.938  18.521  1.00 43.77           O  
2112 HETATM 1738  O   HOH A2128      46.625  78.982  22.235  1.00 59.21           O  
2113 HETATM 1739  O   HOH A2129      74.033 105.891  41.823  1.00 43.66           O  
2114 HETATM 1740  O   HOH A2130      70.569  94.222  23.929  1.00 25.83           O  
2115 HETATM 1741  O   HOH A2131      67.635 104.248  44.486  1.00 43.04           O  
2116 HETATM 1742  O   HOH A2133      27.560  65.163  32.704  1.00 37.96           O  
2117 HETATM 1743  O   HOH A2134      67.030  76.056  28.928  1.00 27.32           O  
2118 HETATM 1744  O   HOH A2135      74.602  84.802  35.248  1.00 21.83           O  
2119 HETATM 1745  O   HOH A2136      44.107  88.892  21.907  1.00 27.53           O  
2120 HETATM 1746  O   HOH A2137      58.517  89.128  25.613  1.00 25.33           O  
2121 HETATM 1747  O   HOH A2138      74.840  97.563  34.434  1.00 38.18           O  
2122 HETATM 1748  O   HOH A2139      34.332  73.763  17.913  1.00 26.51           O  
2123 HETATM 1749  O   HOH A2140      56.771  90.517  41.940  1.00 25.19           O  
2124 HETATM 1750  O   HOH A2142      46.673  89.099  25.335  1.00 38.29           O  
2125 HETATM 1751  O   HOH A2143      39.540  84.606  15.533  1.00 41.41           O  
2126 HETATM 1752  O   HOH A2145      70.733  76.837  26.625  1.00 48.96           O  
2127 HETATM 1753  O   HOH A2146      41.493  64.448  37.687  1.00 26.56           O  
2128 HETATM 1754  O   HOH A2147      42.735  96.043  20.165  1.00 36.25           O  
2129 HETATM 1755  O   HOH A2148      30.237  81.197  17.038  1.00 37.45           O  
2130 HETATM 1756  O   HOH A2149      76.928 104.878  36.573  1.00 23.95           O  
2131 HETATM 1757  O   HOH A2150      58.054  97.486  18.621  1.00 58.70           O  
2132 HETATM 1758  O   HOH A2151      37.237  66.311  43.449  1.00 48.03           O  
2133 HETATM 1759  O   HOH A2153      48.322 102.248  23.596  1.00 29.42           O  
2134 HETATM 1760  O   HOH A2157      59.866 109.360  43.457  1.00 26.73           O  
2135 HETATM 1761  O   HOH A2158      57.473  77.350  24.461  1.00 33.01           O  
2136 HETATM 1762  O   HOH A2159      51.902  76.192  27.013  1.00 20.75           O  
2137 HETATM 1763  O   HOH A2161      71.697 108.254  23.681  1.00 38.06           O  
2138 HETATM 1764  O   HOH A2162      42.996  65.040  26.740  1.00 29.06           O  
2139 HETATM 1765  O   HOH A2163      40.882  82.665  13.194  1.00 24.81           O  
2140 HETATM 1766  O   HOH A2164      34.117  67.699  20.500  1.00 28.37           O  
2141 HETATM 1767  O   HOH A2165      33.828  93.536  22.058  1.00 36.31           O  
2142 HETATM 1768  O   HOH A2167      77.236  88.420  27.237  1.00 30.62           O  
2143 HETATM 1769  O   HOH A2168      75.024  93.291  37.519  1.00 56.70           O  
2144 HETATM 1770  O   HOH A2169      67.355  83.814  20.350  1.00 31.97           O  
2145 HETATM 1771  O   HOH A2171      41.697  75.517  17.729  1.00 33.33           O  
2146 HETATM 1772  O   HOH A2172      60.682  97.409  43.872  1.00 32.37           O  
2147 HETATM 1773  O   HOH A2173      42.134  57.091  32.672  1.00 30.05           O  
2148 HETATM 1774  O   HOH A2174      57.078  99.089  16.351  1.00 60.49           O  
2149 HETATM 1775  O   HOH A2175      53.057  78.754  23.619  1.00 47.03           O  
2150 HETATM 1776  O   HOH A2176      67.088  70.937  32.001  1.00 51.93           O  
2151 HETATM 1777  O   HOH A2177      32.177  92.775  25.624  1.00 28.55           O  
2152 HETATM 1778  O   HOH A2178      74.348 106.582  21.081  1.00 59.69           O  
2153 HETATM 1779  O   HOH A2179      65.745  73.719  28.065  1.00 49.76           O  
2154 HETATM 1780  O   HOH A2181      50.898  85.717  23.716  1.00 38.40           O  
2155 HETATM 1781  O   HOH A2182      47.458  85.687  19.975  1.00 44.48           O  
2156 HETATM 1782  O   HOH A2185      46.526  75.164  25.388  1.00 38.39           O  
2157 HETATM 1783  O   HOH A2186      30.443  57.255  29.159  1.00 43.21           O  
2158 HETATM 1784  O   HOH A2188      36.512  89.980  30.158  1.00 33.63           O  
2159 HETATM 1785  O   HOH A2191      50.781  95.327  35.959  1.00 43.33           O  
2160 HETATM 1786  O   HOH A2192      37.795  95.717  22.105  1.00 31.95           O  
2161 HETATM 1787  O   HOH A2193      48.457 106.587  19.286  1.00 34.27           O  
2162 HETATM 1788  O   HOH A2194      72.456 112.692  35.369  1.00 43.68           O  
2163 HETATM 1789  O   HOH A2195      57.008  71.015  24.109  1.00 52.43           O  
2164 HETATM 1790  O   HOH A2196      76.802 112.002  33.041  1.00 28.25           O  
2165 HETATM 1791  O   HOH A2197      52.112 107.578  34.651  1.00 40.89           O  
2166 HETATM 1792  O   HOH A2198      26.031  88.946  31.390  1.00 45.22           O  
2167 HETATM 1793  O   HOH A2199      75.285 110.439  20.369  1.00 76.33           O  
2168 HETATM 1794  O   HOH A2200      70.260  99.333  23.836  1.00 38.40           O  
2169 HETATM 1795  O   HOH A2202      63.003 104.236  45.148  1.00 39.57           O  
2170 HETATM 1796  O   HOH A2204      48.172  73.411  26.600  1.00 33.57           O  
2171 HETATM 1797  O   HOH A2205      66.493 117.929  27.822  1.00 34.65           O  
2172 HETATM 1798  O   HOH A2206      47.607  85.202  32.698  1.00 53.37           O  
2173 HETATM 1799  O   HOH A2207      40.817  62.458  27.881  1.00 41.86           O  
2174 HETATM 1800  O   HOH A2208      42.880  71.937  38.469  1.00 52.16           O  
2175 HETATM 1801  O   HOH A2209      63.452 109.878  19.936  1.00 71.08           O  
2176 HETATM 1802  O   HOH A2210      77.193  91.594  35.939  1.00 38.10           O  
2177 HETATM 1803  O   HOH A2212      75.795  85.191  40.887  1.00 22.01           O  
2178 HETATM 1804  O   HOH A2213      39.732  70.213  21.974  1.00 37.92           O  
2179 HETATM 1805  O   HOH A2215      72.157  89.929  40.647  1.00 35.24           O  
2180 HETATM 1806  O   HOH A2216      32.109  79.244  16.832  1.00 57.67           O  
2181 HETATM 1807  O   HOH A2218      56.284  82.046  24.800  1.00 35.02           O  
2182 HETATM 1808  O   HOH A2219      24.096  61.171  27.076  1.00 45.37           O  
2183 HETATM 1809  O   HOH A2221      52.069  93.076  36.860  1.00 62.13           O  
2184 HETATM 1810  O   HOH A2222      62.488 107.720  18.666  1.00 48.07           O  
2185 HETATM 1811  O   HOH A2225      62.611 101.721  45.700  1.00 35.70           O  
2186 HETATM 1812  O   HOH A2230      52.889 104.889  36.162  1.00 47.93           O  
2187 HETATM 1813  O   HOH A2231      51.736 100.863  31.496  1.00 24.42           O  
2188 HETATM 1814  O   HOH A2233      44.232  73.446  40.851  1.00 38.76           O  
2189 HETATM 1815  O   HOH A2234      33.232  57.839  29.374  1.00 40.67           O  
2190 HETATM 1816  O   HOH A3200      75.721  93.410  31.296  1.00 15.30           O  
2191 HETATM 1817  O   HOH A3203      31.463  74.575  37.330  1.00 18.51           O  
2192 HETATM 1818  O   HOH A3204      76.739  94.799  33.967  1.00 33.60           O  
2193 HETATM 1819  O   HOH A3206      36.279  93.963  20.965  1.00 20.44           O  
2194 HETATM 1820  O   HOH A3208      44.900  80.800  19.876  1.00 22.51           O  
2195 HETATM 1821  O   HOH A3210      63.117  71.893  35.308  1.00 37.46           O  
2196 HETATM 1822  O   HOH A3212      75.023 110.024  32.608  1.00 32.95           O  
2197 HETATM 1823  O   HOH A3214      71.924  85.959  42.633  1.00 23.53           O  
2198 HETATM 1824  O   HOH A3215      52.030  89.151  23.394  1.00 31.61           O  
2199 HETATM 1825  O   HOH A3216      60.272 102.838  19.570  1.00 27.33           O  
2200 HETATM 1826  O   HOH A3217      41.121  82.509  33.632  1.00 46.45           O  
2201 HETATM 1827  O   HOH A3218      75.579  87.180  34.082  1.00 23.88           O  
2202 HETATM 1828  O   HOH A3220      70.513  78.025  41.638  1.00 33.48           O  
2203 HETATM 1829  O   HOH A3221      47.773 115.094  28.487  1.00 29.34           O  
2204 HETATM 1830  O   HOH A3222      67.195 105.564  22.098  1.00 35.92           O  
2205 HETATM 1831  O   HOH A3223      36.215  65.736  21.502  1.00 36.71           O  
2206 HETATM 1832  O   HOH A3224      61.650  77.763  38.664  1.00 48.52           O  
2207 HETATM 1833  O   HOH A3226      49.099  95.545  20.037  1.00 56.14           O  
2208 HETATM 1834  O   HOH A3227      24.850  75.199  35.654  1.00 54.43           O  
2209 HETATM 1835  O   HOH A3228      44.620 102.501  22.119  1.00 27.12           O  
2210 HETATM 1836  O   HOH A3229      55.229  74.269  25.208  1.00 48.08           O  
2211 HETATM 1837  O   HOH A3230      34.263  99.122  27.358  1.00 29.82           O  
2212 HETATM 1838  O   HOH A3232      36.629  76.734  15.733  1.00 46.65           O  
2213 HETATM 1839  O   HOH A3233      37.144  66.955  19.261  1.00 55.55           O  
2214 HETATM 1840  O   HOH A3235      66.951 106.423  28.380  1.00 46.69           O  
2215 HETATM 1841  O   HOH A3236      57.734 105.658  41.253  1.00 37.57           O  
2216 HETATM 1842  O   HOH A3238      36.196  93.943  30.529  1.00 35.95           O  
2217 HETATM 1843  O   HOH A3239      39.391  70.721  46.827  1.00 33.78           O  
2218 HETATM 1844  O   HOH A3240      65.796 109.243  45.046  1.00 33.87           O  
2219 HETATM 1845  O   HOH A3242      68.711  81.915  42.760  1.00 27.19           O  
2220 HETATM 1846  O   HOH A3243      43.361 104.832  30.022  1.00 36.43           O  
2221 HETATM 1847  O   HOH A3244      47.346  85.498  25.962  1.00 37.13           O  
2222 HETATM 1848  O   HOH A3245      55.576  84.327  40.733  1.00 73.17           O  
2223 HETATM 1849  O   HOH A3246      58.388 104.655  43.545  1.00 33.95           O  
2224 HETATM 1850  O   HOH A3247      47.193  77.679  26.079  1.00 44.54           O  
2225 HETATM 1851  O   HOH A3250      29.273  93.798  18.131  1.00 83.13           O  
2226 HETATM 1852  O   HOH A3251      74.177  79.963  37.432  1.00 52.57           O  
2227 HETATM 1853  O   HOH A3252      37.979 100.098  33.848  1.00 75.91           O  
2228 HETATM 1854  O   HOH A3253      51.669  81.446  25.621  1.00 43.85           O  
2229 HETATM 1855  O   HOH A3254      67.363 120.322  50.160  1.00 48.98           O  
2230 HETATM 1856  O   HOH A3257      48.891  88.265  32.231  1.00 64.98           O  
2231 HETATM 1857  O   HOH A3258      60.762 105.139  44.290  1.00 37.33           O  
2232 HETATM 1858  O   HOH B2019      50.390  91.316  30.347  1.00 14.80           O  
2233 HETATM 1859  O   HOH B2120      52.523  83.285  37.358  1.00 36.37           O  
2234 HETATM 1860  O   HOH B2141      53.736  85.649  36.943  1.00 30.58           O  
2235 HETATM 1861  O   HOH B2201      56.051  89.275  26.557  1.00 21.54           O  
2236 HETATM 1862  O   HOH B2227      48.907  82.945  37.852  1.00 33.09           O  
2237 HETATM 1863  O   HOH B3234      59.065  79.396  23.994  1.00 42.64           O  
2238 HETATM 1864  O   HOH B3256      46.170  94.212  30.067  1.00 81.20           O  
2239 MASTER      301    0    0    6    9    0    0    6 1862    2    0   18          
2240 END