changes in parameter file and debug off
[unres.git] / PARAM / pdb1bgh.ent
1 HEADER    DNA-BINDING PROTEIN                     03-AUG-93   1BGH      1BGH   2
2 COMPND    GENE V PROTEIN (SINGLE-STRANDED DNA BINDING PROTEIN)          1BGH   3
3 SOURCE    BACTERIOPHAGE F1                                              1BGH   4
4 AUTHOR    M.M.SKINNER,H.ZHANG,D.H.LESCHNITZER,Y.GUAN,H.BELLAMY,         1BGH   5
5 AUTHOR   2 R.M.SWEET,C.W.GRAY,R.N.H.KONINGS,A.H.-J.WANG,                1BGH   6
6 AUTHOR   3 T.C.TERWILLIGER                                              1BGH   7
7 REVDAT   1   31-OCT-93 1BGH    0                                        1BGH   8
8 JRNL        AUTH   M.M.SKINNER,H.ZHANG,D.H.LESCHNITZER,Y.GUAN,          1BGH   9
9 JRNL        AUTH 2 H.BELLAMY,R.M.SWEET,C.W.GRAY,R.N.H.KONINGS,          1BGH  10
10 JRNL        AUTH 3 A.H.-J.WANG,T.C.TERWILLIGER                          1BGH  11
11 JRNL        TITL   STRUCTURE OF THE GENE V PROTEIN OF BACTERIOPHAGE     1BGH  12
12 JRNL        TITL 2 F1 DETERMINED BY MULTIWAVELENGTH X-RAY               1BGH  13
13 JRNL        TITL 3 DIFFRACTION ON THE SELENOMETHIONYL PROTEIN           1BGH  14
14 JRNL        REF    TO BE PUBLISHED                                      1BGH  15
15 JRNL        REFN                                                   353  1BGH  16
16 REMARK   1                                                              1BGH  17
17 REMARK   2                                                              1BGH  18
18 REMARK   2 RESOLUTION. 1.8  ANGSTROMS.                                  1BGH  19
19 REMARK   3                                                              1BGH  20
20 REMARK   3 REFINEMENT.                                                  1BGH  21
21 REMARK   3   PROGRAM                    X-PLOR                          1BGH  22
22 REMARK   3   AUTHORS                    BRUNGER                         1BGH  23
23 REMARK   3   R VALUE                    0.192                           1BGH  24
24 REMARK   3   RMSD BOND DISTANCES        0.014  ANGSTROMS                1BGH  25
25 REMARK   3   RMSD BOND ANGLES           2.90   DEGREES                  1BGH  26
26 REMARK   3                                                              1BGH  27
27 REMARK   3 THE STRUCTURE WAS DETERMINED BY THE MULTIWAVELENGTH          1BGH  28
28 REMARK   3 ANOMALOUS DIFFRACTION (MAD) METHOD.  DATA WERE COLLECTED     1BGH  29
29 REMARK   3 ON SELENOMETHIONINE-CONTAINING WILD-TYPE AND I47M MUTANT     1BGH  30
30 REMARK   3 PROTEIN CRYSTALS.  THE DATA WERE PHASED TO 2.5 ANGSTROMS     1BGH  31
31 REMARK   3 RESOLUTION AND THE WILD-TYPE STRUCTURE WAS REFINED.          1BGH  32
32 REMARK   3 RESIDUES 1 AND 87 (THE N AND C TERMINI) AND SIDECHAINS       1BGH  33
33 REMARK   3 FOR RESIDUES 20 - 22 BEYOND CB ATOMS WERE NOT INCLUDED       1BGH  34
34 REMARK   3 IN THE REFINEMENT DUE TO DISORDER.                           1BGH  35
35 REMARK   4                                                              1BGH  36
36 REMARK   4 THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT CONSISTS OF A MONOMER.  1BGH  37
37 REMARK   4 THE BIOLOGICALLY ACTIVE UNIT IS A DIMER.  THE OTHER HALF     1BGH  38
38 REMARK   4 OF THE DIMER CAN BE GENERATED BY APPLYING THE                1BGH  39
39 REMARK   4 TRANSFORMATION -X, Y, -Z TO THE MONOMER.  A STRUCTURE OF     1BGH  40
40 REMARK   4 GENE 5 PROTEIN IN THE CRYSTAL FORM REPORTED IN THIS ENTRY    1BGH  41
41 REMARK   4 WAS REPORTED EARLIER BY ANOTHER GROUP (ENTRY 2GN5, G. D.     1BGH  42
42 REMARK   4 BRAYER & A. MCPHERSON, J. MOL. BIOL., (1983) V. 169, P.      1BGH  43
43 REMARK   4 565).  THE STRUCTURE REPORTED IN THIS ENTRY DIFFERS FROM     1BGH  44
44 REMARK   4 THAT IN ENTRY 2GN5 IN THE REGISTER OF SEVERAL STRANDS OF     1BGH  45
45 REMARK   4 BETA-SHEET.                                                  1BGH  46
46 REMARK   5                                                              1BGH  47
47 REMARK   5 RESIDUES 1, 87 AND THE SIDECHAINS FOR RESIDUES 20 - 22       1BGH  48
48 REMARK   5 BEYOND THE CB ATOMS ARE OMITTED FROM THIS MODEL.  SEE        1BGH  49
49 REMARK   5 REFINEMENT COMMENTS FOR INFORMATION.                         1BGH  50
50 REMARK   6                                                              1BGH  51
51 REMARK   6 THIS HELIX-DESTABILIZING PROTEIN IS IDENTICAL TO THE GENE V  1BGH  52
52 REMARK   6 PROTEINS OF BACTERIOPHAGES FD AND MD13.                      1BGH  53
53 SEQRES   1     85  ILE LYS VAL GLU ILE LYS PRO SER GLN ALA GLN PHE THR  1BGH  54
54 SEQRES   2     85  THR ARG SER GLY VAL SER ARG GLN GLY LYS PRO TYR SER  1BGH  55
55 SEQRES   3     85  LEU ASN GLU GLN LEU CYS TYR VAL ASP LEU GLY ASN GLU  1BGH  56
56 SEQRES   4     85  TYR PRO VAL LEU VAL LYS ILE THR LEU ASP GLU GLY GLN  1BGH  57
57 SEQRES   5     85  PRO ALA TYR ALA PRO GLY LEU TYR THR VAL HIS LEU SER  1BGH  58
58 SEQRES   6     85  SER PHE LYS VAL GLY GLN PHE GLY SER LEU MET ILE ASP  1BGH  59
59 SEQRES   7     85  ARG LEU ARG LEU VAL PRO ALA                          1BGH  60
60 FTNOTE   1                                                              1BGH  61
61 FTNOTE   1 SEE REMARK 5.                                                1BGH  62
62 FORMUL   2  HOH   *35(H2 O1)                                            1BGH  63
63 HELIX    1 H1  LYS      7  ALA     11  5                                1BGH  64
64 HELIX    2 H2  LEU     65  SER     67  5                                1BGH  65
65 SHEET    1 SH1 5 ARG    80  ALA    86  0                                1BGH  66
66 SHEET    2 SH1 5 LEU    60  HIS    64 -1                                1BGH  67
67 SHEET    3 SH1 5 ILE     2  ILE     6 -1                                1BGH  68
68 SHEET    4 SH1 5 LYS    24  ASP    36 -1                                1BGH  69
69 SHEET    5 SH1 5 PRO    42  LEU    49 -1                                1BGH  70
70 SHEET    1 SH2 2 GLN    12  SER    20  0                                1BGH  71
71 SHEET    2 SH2 2 LYS    24  ASP    36 -1                                1BGH  72
72 SHEET    1 SH3 2 PHE    68  GLY    71  0                                1BGH  73
73 SHEET    2 SH3 2 SER    75  ILE    78 -1                                1BGH  74
74 TURN     1 T1  SER    20  GLY    23     TYPE I                          1BGH  75
75 TURN     2 T2  ASP    50  GLN    53     TYPE II                         1BGH  76
76 TURN     3 T3  GLY    71  GLY    74     TYPE I                          1BGH  77
77 CRYST1   76.080   27.970   42.360  90.00 103.17  90.00 C 2           4  1BGH  78
78 ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                 1BGH  79
79 ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                 1BGH  80
80 ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                 1BGH  81
81 SCALE1      0.013144  0.000000  0.003076        0.00000                 1BGH  82
82 SCALE2      0.000000  0.035753  0.000000        0.00000                 1BGH  83
83 SCALE3      0.000000  0.000000  0.024245        0.00000                 1BGH  84
84 ATOM      1  N   ILE     2      -0.722  17.520   4.202  1.00 16.02      1BGH  85
85 ATOM      2  CA  ILE     2      -0.629  16.605   5.343  1.00 15.37      1BGH  86
86 ATOM      3  C   ILE     2       0.347  17.171   6.362  1.00 14.23      1BGH  87
87 ATOM      4  O   ILE     2       1.517  17.372   6.058  1.00 14.33      1BGH  88
88 ATOM      5  CB  ILE     2      -0.103  15.116   5.012  1.00 17.66      1BGH  89
89 ATOM      6  CG1 ILE     2      -1.014  14.342   4.112  1.00 19.96      1BGH  90
90 ATOM      7  CG2 ILE     2      -0.177  14.221   6.261  1.00 16.24      1BGH  91
91 ATOM      8  CD1 ILE     2      -0.390  12.979   3.744  1.00 24.93      1BGH  92
92 ATOM      9  N   LYS     3      -0.187  17.374   7.576  1.00 12.73      1BGH  93
93 ATOM     10  CA  LYS     3       0.528  17.822   8.748  1.00 13.54      1BGH  94
94 ATOM     11  C   LYS     3       1.079  16.620   9.510  1.00  9.85      1BGH  95
95 ATOM     12  O   LYS     3       0.336  15.755   9.941  1.00  9.92      1BGH  96
96 ATOM     13  CB  LYS     3      -0.428  18.592   9.634  1.00 17.94      1BGH  97
97 ATOM     14  CG  LYS     3       0.346  19.214  10.784  1.00 23.91      1BGH  98
98 ATOM     15  CD  LYS     3      -0.203  20.569  11.124  1.00 28.70      1BGH  99
99 ATOM     16  CE  LYS     3      -1.283  20.507  12.173  1.00 34.60      1BGH 100
100 ATOM     17  NZ  LYS     3      -0.693  20.240  13.476  1.00 38.31      1BGH 101
101 ATOM     18  N   VAL     4       2.411  16.522   9.651  1.00 11.98      1BGH 102
102 ATOM     19  CA  VAL     4       3.086  15.478  10.433  1.00 10.79      1BGH 103
103 ATOM     20  C   VAL     4       3.853  16.130  11.622  1.00 12.79      1BGH 104
104 ATOM     21  O   VAL     4       4.553  17.140  11.482  1.00 12.28      1BGH 105
105 ATOM     22  CB  VAL     4       4.108  14.660   9.562  1.00 11.80      1BGH 106
106 ATOM     23  CG1 VAL     4       4.735  13.535  10.424  1.00 14.31      1BGH 107
107 ATOM     24  CG2 VAL     4       3.414  14.031   8.314  1.00 13.63      1BGH 108
108 ATOM     25  N   GLU     5       3.648  15.646  12.848  1.00 10.18      1BGH 109
109 ATOM     26  CA  GLU     5       4.424  16.161  13.953  1.00 10.91      1BGH 110
110 ATOM     27  C   GLU     5       5.261  15.081  14.617  1.00 10.75      1BGH 111
111 ATOM     28  O   GLU     5       4.775  13.971  14.803  1.00 10.30      1BGH 112
112 ATOM     29  CB  GLU     5       3.480  16.747  14.928  1.00 13.19      1BGH 113
113 ATOM     30  CG  GLU     5       4.147  17.250  16.211  1.00 19.60      1BGH 114
114 ATOM     31  CD  GLU     5       3.390  18.289  17.004  1.00 20.74      1BGH 115
115 ATOM     32  OE1 GLU     5       2.196  18.440  16.812  1.00 21.34      1BGH 116
116 ATOM     33  OE2 GLU     5       4.020  18.975  17.797  1.00 24.03      1BGH 117
117 ATOM     34  N   ILE     6       6.538  15.413  14.907  1.00 11.73      1BGH 118
118 ATOM     35  CA  ILE     6       7.398  14.563  15.716  1.00 10.07      1BGH 119
119 ATOM     36  C   ILE     6       7.361  15.245  17.094  1.00  9.68      1BGH 120
120 ATOM     37  O   ILE     6       7.746  16.405  17.217  1.00  9.13      1BGH 121
121 ATOM     38  CB  ILE     6       8.861  14.526  15.136  1.00 11.85      1BGH 122
122 ATOM     39  CG1 ILE     6       8.894  13.951  13.686  1.00 14.60      1BGH 123
123 ATOM     40  CG2 ILE     6       9.727  13.672  16.057  1.00  9.11      1BGH 124
124 ATOM     41  CD1 ILE     6       8.626  12.450  13.432  1.00 12.56      1BGH 125
125 ATOM     42  N   LYS     7       6.844  14.587  18.131  1.00  7.69      1BGH 126
126 ATOM     43  CA  LYS     7       6.790  15.124  19.488  1.00 10.33      1BGH 127
127 ATOM     44  C   LYS     7       8.173  15.025  20.139  1.00 11.52      1BGH 128
128 ATOM     45  O   LYS     7       8.992  14.223  19.679  1.00 10.38      1BGH 129
129 ATOM     46  CB  LYS     7       5.806  14.336  20.356  1.00 11.21      1BGH 130
130 ATOM     47  CG  LYS     7       4.342  14.465  20.039  1.00 15.04      1BGH 131
131 ATOM     48  CD  LYS     7       3.961  15.901  20.199  1.00 14.39      1BGH 132
132 ATOM     49  CE  LYS     7       2.494  16.002  19.934  1.00 16.53      1BGH 133
133 ATOM     50  NZ  LYS     7       2.078  17.377  20.105  1.00 18.31      1BGH 134
134 ATOM     51  N   PRO     8       8.521  15.770  21.203  1.00 13.99      1BGH 135
135 ATOM     52  CA  PRO     8       9.777  15.613  21.964  1.00 14.58      1BGH 136
136 ATOM     53  C   PRO     8      10.062  14.181  22.414  1.00 11.43      1BGH 137
137 ATOM     54  O   PRO     8      11.210  13.788  22.475  1.00 11.94      1BGH 138
138 ATOM     55  CB  PRO     8       9.619  16.557  23.115  1.00 14.30      1BGH 139
139 ATOM     56  CG  PRO     8       8.729  17.630  22.556  1.00 15.67      1BGH 140
140 ATOM     57  CD  PRO     8       7.678  16.743  21.891  1.00 14.05      1BGH 141
141 ATOM     58  N   SER     9       9.028  13.382  22.710  1.00 12.75      1BGH 142
142 ATOM     59  CA  SER     9       9.227  11.999  23.111  1.00 10.88      1BGH 143
143 ATOM     60  C   SER     9       9.516  11.043  21.979  1.00 11.39      1BGH 144
144 ATOM     61  O   SER     9       9.587   9.834  22.193  1.00 13.81      1BGH 145
145 ATOM     62  CB  SER     9       8.002  11.503  23.827  1.00 12.56      1BGH 146
146 ATOM     63  OG  SER     9       6.919  11.497  22.936  1.00 14.41      1BGH 147
147 ATOM     64  N   GLN    10       9.486  11.562  20.750  1.00 11.11      1BGH 148
148 ATOM     65  CA  GLN    10       9.600  10.714  19.585  1.00 12.17      1BGH 149
149 ATOM     66  C   GLN    10      10.876  10.990  18.847  1.00 14.55      1BGH 150
150 ATOM     67  O   GLN    10      11.069  10.513  17.724  1.00 14.93      1BGH 151
151 ATOM     68  CB  GLN    10       8.423  10.961  18.662  1.00 10.28      1BGH 152
152 ATOM     69  CG  GLN    10       7.141  10.454  19.269  1.00 11.22      1BGH 153
153 ATOM     70  CD  GLN    10       5.932  10.769  18.420  1.00 10.40      1BGH 154
154 ATOM     71  OE1 GLN    10       5.802  11.854  17.858  1.00  9.03      1BGH 155
155 ATOM     72  NE2 GLN    10       5.007   9.818  18.308  1.00  8.78      1BGH 156
156 ATOM     73  N   ALA    11      11.763  11.739  19.519  1.00 12.71      1BGH 157
157 ATOM     74  CA  ALA    11      12.986  12.165  18.873  1.00 16.32      1BGH 158
158 ATOM     75  C   ALA    11      14.021  11.070  18.626  1.00 19.36      1BGH 159
159 ATOM     76  O   ALA    11      15.080  11.337  18.063  1.00 23.92      1BGH 160
160 ATOM     77  CB  ALA    11      13.620  13.230  19.729  1.00 17.11      1BGH 161
161 ATOM     78  N   GLN    12      13.697   9.833  18.978  1.00 20.75      1BGH 162
162 ATOM     79  CA  GLN    12      14.593   8.721  18.848  1.00 24.25      1BGH 163
163 ATOM     80  C   GLN    12      14.094   7.654  17.907  1.00 21.34      1BGH 164
164 ATOM     81  O   GLN    12      12.902   7.499  17.731  1.00 22.43      1BGH 165
165 ATOM     82  CB  GLN    12      14.807   8.116  20.237  1.00 28.80      1BGH 166
166 ATOM     83  CG  GLN    12      13.705   7.279  20.965  1.00 38.17      1BGH 167
167 ATOM     84  CD  GLN    12      12.352   7.855  21.423  1.00 40.86      1BGH 168
168 ATOM     85  OE1 GLN    12      11.281   7.443  20.945  1.00 44.97      1BGH 169
169 ATOM     86  NE2 GLN    12      12.326   8.768  22.373  1.00 42.03      1BGH 170
170 ATOM     87  N   PHE    13      14.979   6.898  17.285  1.00 19.29      1BGH 171
171 ATOM     88  CA  PHE    13      14.592   5.737  16.521  1.00 17.51      1BGH 172
172 ATOM     89  C   PHE    13      15.044   4.419  17.152  1.00 17.30      1BGH 173
173 ATOM     90  O   PHE    13      15.947   4.354  17.993  1.00 19.67      1BGH 174
174 ATOM     91  CB  PHE    13      15.166   5.827  15.140  1.00 19.14      1BGH 175
175 ATOM     92  CG  PHE    13      16.683   5.688  15.045  1.00 23.60      1BGH 176
176 ATOM     93  CD1 PHE    13      17.275   4.456  14.962  1.00 23.45      1BGH 177
177 ATOM     94  CD2 PHE    13      17.458   6.824  15.011  1.00 28.52      1BGH 178
178 ATOM     95  CE1 PHE    13      18.625   4.349  14.836  1.00 23.43      1BGH 179
179 ATOM     96  CE2 PHE    13      18.815   6.710  14.884  1.00 29.73      1BGH 180
180 ATOM     97  CZ  PHE    13      19.400   5.470  14.797  1.00 26.82      1BGH 181
181 ATOM     98  N   THR    14      14.405   3.322  16.783  1.00 13.68      1BGH 182
182 ATOM     99  CA  THR    14      14.856   2.018  17.214  1.00 13.50      1BGH 183
183 ATOM    100  C   THR    14      15.283   1.300  15.974  1.00 11.66      1BGH 184
184 ATOM    101  O   THR    14      14.943   1.727  14.875  1.00 14.46      1BGH 185
185 ATOM    102  CB  THR    14      13.740   1.255  17.930  1.00 14.12      1BGH 186
186 ATOM    103  OG1 THR    14      12.619   1.192  17.100  1.00 12.66      1BGH 187
187 ATOM    104  CG2 THR    14      13.288   1.972  19.176  1.00 14.23      1BGH 188
188 ATOM    105  N   THR    15      16.109   0.272  16.121  1.00 11.14      1BGH 189
189 ATOM    106  CA  THR    15      16.616  -0.477  14.995  1.00 12.16      1BGH 190
190 ATOM    107  C   THR    15      16.221  -1.944  15.024  1.00 16.40      1BGH 191
191 ATOM    108  O   THR    15      16.276  -2.612  16.053  1.00 20.12      1BGH 192
192 ATOM    109  CB  THR    15      18.134  -0.383  14.957  1.00  8.53      1BGH 193
193 ATOM    110  OG1 THR    15      18.349   1.014  14.885  1.00 14.53      1BGH 194
194 ATOM    111  CG2 THR    15      18.835  -1.025  13.785  1.00  8.27      1BGH 195
195 ATOM    112  N   ARG    16      15.775  -2.449  13.876  1.00 17.83      1BGH 196
196 ATOM    113  CA  ARG    16      15.573  -3.866  13.716  1.00 21.90      1BGH 197
197 ATOM    114  C   ARG    16      16.597  -4.273  12.681  1.00 22.19      1BGH 198
198 ATOM    115  O   ARG    16      16.903  -3.572  11.731  1.00 18.64      1BGH 199
199 ATOM    116  CB  ARG    16      14.140  -4.186  13.257  1.00 24.46      1BGH 200
200 ATOM    117  CG  ARG    16      13.604  -3.659  11.950  1.00 26.55      1BGH 201
201 ATOM    118  CD  ARG    16      12.153  -4.105  11.832  1.00 30.96      1BGH 202
202 ATOM    119  NE  ARG    16      12.006  -5.549  11.621  1.00 33.95      1BGH 203
203 ATOM    120  CZ  ARG    16      10.808  -6.120  11.420  1.00 33.19      1BGH 204
204 ATOM    121  NH1 ARG    16       9.672  -5.421  11.389  1.00 32.15      1BGH 205
205 ATOM    122  NH2 ARG    16      10.746  -7.436  11.263  1.00 34.70      1BGH 206
206 ATOM    123  N   SER    17      17.220  -5.411  12.933  1.00 27.85      1BGH 207
207 ATOM    124  CA  SER    17      18.273  -5.895  12.074  1.00 33.19      1BGH 208
208 ATOM    125  C   SER    17      17.887  -7.282  11.575  1.00 34.71      1BGH 209
209 ATOM    126  O   SER    17      16.927  -7.840  12.087  1.00 34.41      1BGH 210
210 ATOM    127  CB  SER    17      19.552  -5.890  12.912  1.00 36.75      1BGH 211
211 ATOM    128  OG  SER    17      20.656  -5.271  12.245  1.00 41.05      1BGH 212
212 ATOM    129  N   GLY    18      18.557  -7.841  10.560  1.00 36.87      1BGH 213
213 ATOM    130  CA  GLY    18      18.222  -9.179  10.099  1.00 37.47      1BGH 214
214 ATOM    131  C   GLY    18      19.092  -9.595   8.934  1.00 38.71      1BGH 215
215 ATOM    132  O   GLY    18      19.996  -8.888   8.516  1.00 32.91      1BGH 216
216 ATOM    133  N   VAL    19      18.822 -10.772   8.384  1.00 44.64      1BGH 217
217 ATOM    134  CA  VAL    19      19.527 -11.269   7.211  1.00 48.60      1BGH 218
218 ATOM    135  C   VAL    19      18.533 -11.563   6.088  1.00 50.15      1BGH 219
219 ATOM    136  O   VAL    19      17.766 -12.522   6.109  1.00 49.69      1BGH 220
220 ATOM    137  CB  VAL    19      20.332 -12.534   7.605  1.00 47.69      1BGH 221
221 ATOM    138  CG1 VAL    19      20.838 -13.279   6.365  1.00 49.05      1BGH 222
222 ATOM    139  CG2 VAL    19      21.540 -12.118   8.434  1.00 47.34      1BGH 223
223 ATOM    140  N   SER    20      18.633 -10.698   5.095  1.00 53.76   1  1BGH 224
224 ATOM    141  CA  SER    20      17.828 -10.786   3.891  1.00 59.42   1  1BGH 225
225 ATOM    142  C   SER    20      18.292 -11.959   3.055  1.00 62.85   1  1BGH 226
226 ATOM    143  O   SER    20      19.435 -11.972   2.600  1.00 64.42   1  1BGH 227
227 ATOM    144  CB  SER    20      17.983  -9.532   3.051  1.00 62.72   1  1BGH 228
228 ATOM    145  N   ARG    21      17.337 -12.873   2.839  1.00 64.72   1  1BGH 229
229 ATOM    146  CA  ARG    21      17.450 -14.182   2.189  1.00 67.70   1  1BGH 230
230 ATOM    147  C   ARG    21      18.631 -14.630   1.328  1.00 69.35   1  1BGH 231
231 ATOM    148  O   ARG    21      18.961 -15.825   1.318  1.00 71.56   1  1BGH 232
232 ATOM    149  CB  ARG    21      16.190 -14.382   1.337  1.00 68.50   1  1BGH 233
233 ATOM    150  N   GLN    22      19.311 -13.761   0.581  1.00 68.80   1  1BGH 234
234 ATOM    151  CA  GLN    22      20.518 -14.142  -0.164  1.00 66.30   1  1BGH 235
235 ATOM    152  C   GLN    22      21.653 -14.438   0.825  1.00 65.53   1  1BGH 236
236 ATOM    153  O   GLN    22      22.569 -15.218   0.566  1.00 67.03   1  1BGH 237
237 ATOM    154  CB  GLN    22      20.949 -13.001  -1.076  1.00 67.63   1  1BGH 238
238 ATOM    155  N   GLY    23      21.524 -13.850   2.020  1.00 63.37      1BGH 239
239 ATOM    156  CA  GLY    23      22.504 -13.954   3.078  1.00 60.51      1BGH 240
240 ATOM    157  C   GLY    23      22.903 -12.571   3.570  1.00 58.65      1BGH 241
241 ATOM    158  O   GLY    23      23.372 -12.478   4.702  1.00 59.26      1BGH 242
242 ATOM    159  N   LYS    24      22.745 -11.506   2.755  1.00 57.55      1BGH 243
243 ATOM    160  CA  LYS    24      23.053 -10.123   3.129  1.00 54.68      1BGH 244
244 ATOM    161  C   LYS    24      22.215  -9.645   4.323  1.00 52.37      1BGH 245
245 ATOM    162  O   LYS    24      20.982  -9.619   4.265  1.00 53.40      1BGH 246
246 ATOM    163  CB  LYS    24      22.809  -9.155   1.947  1.00 57.17      1BGH 247
247 ATOM    164  CG  LYS    24      23.120  -7.674   2.293  1.00 58.99      1BGH 248
248 ATOM    165  CD  LYS    24      22.870  -6.635   1.187  1.00 60.30      1BGH 249
249 ATOM    166  CE  LYS    24      23.251  -5.240   1.716  1.00 62.48      1BGH 250
250 ATOM    167  NZ  LYS    24      23.499  -4.271   0.662  1.00 62.87      1BGH 251
251 ATOM    168  N   PRO    25      22.827  -9.234   5.430  1.00 48.32      1BGH 252
252 ATOM    169  CA  PRO    25      22.127  -8.525   6.497  1.00 44.70      1BGH 253
253 ATOM    170  C   PRO    25      21.503  -7.152   6.160  1.00 40.51      1BGH 254
254 ATOM    171  O   PRO    25      21.783  -6.521   5.137  1.00 40.13      1BGH 255
255 ATOM    172  CB  PRO    25      23.187  -8.509   7.595  1.00 45.92      1BGH 256
256 ATOM    173  CG  PRO    25      24.521  -8.546   6.866  1.00 45.11      1BGH 257
257 ATOM    174  CD  PRO    25      24.229  -9.530   5.765  1.00 46.66      1BGH 258
258 ATOM    175  N   TYR    26      20.603  -6.685   7.020  1.00 34.92      1BGH 259
259 ATOM    176  CA  TYR    26      19.926  -5.416   6.844  1.00 29.65      1BGH 260
260 ATOM    177  C   TYR    26      19.716  -4.788   8.201  1.00 25.69      1BGH 261
261 ATOM    178  O   TYR    26      19.690  -5.490   9.207  1.00 25.70      1BGH 262
262 ATOM    179  CB  TYR    26      18.556  -5.611   6.173  1.00 27.15      1BGH 263
263 ATOM    180  CG  TYR    26      17.495  -6.346   6.993  1.00 28.06      1BGH 264
264 ATOM    181  CD1 TYR    26      16.809  -5.661   8.005  1.00 26.94      1BGH 265
265 ATOM    182  CD2 TYR    26      17.182  -7.675   6.713  1.00 27.30      1BGH 266
266 ATOM    183  CE1 TYR    26      15.834  -6.272   8.760  1.00 27.21      1BGH 267
267 ATOM    184  CE2 TYR    26      16.190  -8.297   7.470  1.00 28.19      1BGH 268
268 ATOM    185  CZ  TYR    26      15.527  -7.582   8.474  1.00 26.83      1BGH 269
269 ATOM    186  OH  TYR    26      14.532  -8.159   9.217  1.00 28.16      1BGH 270
270 ATOM    187  N   SER    27      19.467  -3.485   8.205  1.00 24.80      1BGH 271
271 ATOM    188  CA  SER    27      19.042  -2.763   9.392  1.00 25.49      1BGH 272
272 ATOM    189  C   SER    27      18.020  -1.733   8.930  1.00 23.17      1BGH 273
273 ATOM    190  O   SER    27      18.195  -1.028   7.926  1.00 23.36      1BGH 274
274 ATOM    191  CB  SER    27      20.174  -1.993  10.090  1.00 29.53      1BGH 275
275 ATOM    192  OG  SER    27      21.045  -2.751  10.926  1.00 34.37      1BGH 276
276 ATOM    193  N   LEU    28      16.965  -1.671   9.721  1.00 14.94      1BGH 277
277 ATOM    194  CA  LEU    28      15.839  -0.793   9.545  1.00 15.92      1BGH 278
278 ATOM    195  C   LEU    28      15.644   0.102  10.755  1.00 12.98      1BGH 279
279 ATOM    196  O   LEU    28      15.351  -0.403  11.829  1.00 16.14      1BGH 280
280 ATOM    197  CB  LEU    28      14.601  -1.611   9.369  1.00 15.19      1BGH 281
281 ATOM    198  CG  LEU    28      13.930  -1.794   8.039  1.00 20.46      1BGH 282
282 ATOM    199  CD1 LEU    28      14.907  -1.917   6.880  1.00 22.48      1BGH 283
283 ATOM    200  CD2 LEU    28      13.046  -3.010   8.213  1.00 20.77      1BGH 284
284 ATOM    201  N   ASN    29      15.726   1.421  10.567  1.00 14.16      1BGH 285
285 ATOM    202  CA  ASN    29      15.490   2.422  11.597  1.00 13.27      1BGH 286
286 ATOM    203  C   ASN    29      14.056   2.875  11.504  1.00 11.00      1BGH 287
287 ATOM    204  O   ASN    29      13.571   3.124  10.425  1.00 11.47      1BGH 288
288 ATOM    205  CB  ASN    29      16.436   3.593  11.381  1.00 16.16      1BGH 289
289 ATOM    206  CG  ASN    29      17.905   3.234  11.556  1.00 18.61      1BGH 290
290 ATOM    207  OD1 ASN    29      18.807   3.933  11.092  1.00 22.70      1BGH 291
291 ATOM    208  ND2 ASN    29      18.231   2.151  12.252  1.00 15.75      1BGH 292
292 ATOM    209  N   GLU    30      13.373   2.919  12.625  1.00 10.53      1BGH 293
293 ATOM    210  CA  GLU    30      11.971   3.246  12.718  1.00 12.87      1BGH 294
294 ATOM    211  C   GLU    30      11.750   4.364  13.705  1.00 12.92      1BGH 295
295 ATOM    212  O   GLU    30      12.317   4.360  14.792  1.00 13.59      1BGH 296
296 ATOM    213  CB  GLU    30      11.169   2.072  13.203  1.00  8.95      1BGH 297
297 ATOM    214  CG  GLU    30      11.438   0.939  12.303  1.00 17.87      1BGH 298
298 ATOM    215  CD  GLU    30      10.768  -0.331  12.734  1.00 28.10      1BGH 299
299 ATOM    216  OE1 GLU    30      10.756  -0.630  13.940  1.00 34.58      1BGH 300
300 ATOM    217  OE2 GLU    30      10.263  -1.007  11.830  1.00 33.21      1BGH 301
301 ATOM    218  N   GLN    31      10.901   5.322  13.370  1.00 10.92      1BGH 302
302 ATOM    219  CA  GLN    31      10.571   6.372  14.308  1.00  9.61      1BGH 303
303 ATOM    220  C   GLN    31       9.048   6.531  14.343  1.00 10.07      1BGH 304
304 ATOM    221  O   GLN    31       8.352   6.181  13.400  1.00 10.47      1BGH 305
305 ATOM    222  CB  GLN    31      11.323   7.609  13.819  1.00  7.48      1BGH 306
306 ATOM    223  CG  GLN    31      11.192   8.839  14.692  1.00  9.67      1BGH 307
307 ATOM    224  CD  GLN    31      11.906  10.071  14.154  1.00  8.77      1BGH 308
308 ATOM    225  OE1 GLN    31      12.384  10.130  13.028  1.00  8.68      1BGH 309
309 ATOM    226  NE2 GLN    31      11.995  11.108  14.965  1.00 11.66      1BGH 310
310 ATOM    227  N   LEU    32       8.498   7.036  15.426  1.00  6.65      1BGH 311
311 ATOM    228  CA  LEU    32       7.095   7.283  15.536  1.00  8.35      1BGH 312
312 ATOM    229  C   LEU    32       6.798   8.747  15.274  1.00  8.84      1BGH 313
313 ATOM    230  O   LEU    32       7.674   9.605  15.400  1.00 10.70      1BGH 314
314 ATOM    231  CB  LEU    32       6.606   6.892  16.930  1.00 10.82      1BGH 315
315 ATOM    232  CG  LEU    32       6.790   5.417  17.293  1.00 17.39      1BGH 316
316 ATOM    233  CD1 LEU    32       6.087   5.202  18.610  1.00 19.78      1BGH 317
317 ATOM    234  CD2 LEU    32       6.205   4.469  16.225  1.00 17.30      1BGH 318
318 ATOM    235  N   CYS    33       5.563   9.005  14.808  1.00  9.76      1BGH 319
319 ATOM    236  CA  CYS    33       5.076  10.346  14.601  1.00  7.48      1BGH 320
320 ATOM    237  C   CYS    33       3.575  10.389  14.675  1.00  8.88      1BGH 321
321 ATOM    238  O   CYS    33       2.908   9.372  14.853  1.00 11.94      1BGH 322
322 ATOM    239  CB  CYS    33       5.501  10.908  13.267  1.00  8.75      1BGH 323
323 ATOM    240  SG  CYS    33       4.853  10.194  11.745  1.00  9.28      1BGH 324
324 ATOM    241  N   TYR    34       3.066  11.624  14.652  1.00  8.58      1BGH 325
325 ATOM    242  CA  TYR    34       1.654  11.895  14.635  1.00  4.80      1BGH 326
326 ATOM    243  C   TYR    34       1.331  12.522  13.291  1.00  5.65      1BGH 327
327 ATOM    244  O   TYR    34       1.995  13.455  12.842  1.00  7.20      1BGH 328
328 ATOM    245  CB  TYR    34       1.311  12.853  15.729  1.00  6.85      1BGH 329
329 ATOM    246  CG  TYR    34       1.237  12.142  17.065  1.00  8.68      1BGH 330
330 ATOM    247  CD1 TYR    34       0.144  11.343  17.360  1.00  9.36      1BGH 331
331 ATOM    248  CD2 TYR    34       2.260  12.303  17.968  1.00 10.42      1BGH 332
332 ATOM    249  CE1 TYR    34       0.063  10.697  18.569  1.00 12.47      1BGH 333
333 ATOM    250  CE2 TYR    34       2.187  11.662  19.189  1.00 14.84      1BGH 334
334 ATOM    251  CZ  TYR    34       1.089  10.856  19.473  1.00 17.27      1BGH 335
335 ATOM    252  OH  TYR    34       1.013  10.206  20.694  1.00 20.57      1BGH 336
336 ATOM    253  N   VAL    35       0.258  12.022  12.675  1.00  8.82      1BGH 337
337 ATOM    254  CA  VAL    35      -0.203  12.487  11.389  1.00  8.05      1BGH 338
338 ATOM    255  C   VAL    35      -1.641  12.882  11.639  1.00  9.13      1BGH 339
339 ATOM    256  O   VAL    35      -2.430  12.192  12.284  1.00  7.94      1BGH 340
340 ATOM    257  CB  VAL    35      -0.102  11.343  10.324  1.00  8.85      1BGH 341
341 ATOM    258  CG1 VAL    35      -0.649  11.790   8.955  1.00  9.36      1BGH 342
342 ATOM    259  CG2 VAL    35       1.369  11.010  10.048  1.00  6.36      1BGH 343
343 ATOM    260  N   ASP    36      -1.982  14.058  11.118  1.00  8.79      1BGH 344
344 ATOM    261  CA  ASP    36      -3.329  14.562  11.293  1.00 11.79      1BGH 345
345 ATOM    262  C   ASP    36      -4.110  14.031  10.086  1.00 14.49      1BGH 346
346 ATOM    263  O   ASP    36      -3.824  14.367   8.932  1.00 15.08      1BGH 347
347 ATOM    264  CB  ASP    36      -3.288  16.061  11.294  1.00 14.88      1BGH 348
348 ATOM    265  CG  ASP    36      -4.567  16.744  11.733  1.00 18.44      1BGH 349
349 ATOM    266  OD1 ASP    36      -5.624  16.118  11.826  1.00 14.19      1BGH 350
350 ATOM    267  OD2 ASP    36      -4.466  17.942  12.000  1.00 24.77      1BGH 351
351 ATOM    268  N   LEU    37      -5.012  13.098  10.363  1.00 14.37      1BGH 352
352 ATOM    269  CA  LEU    37      -5.857  12.567   9.315  1.00 18.58      1BGH 353
353 ATOM    270  C   LEU    37      -7.233  13.227   9.364  1.00 22.23      1BGH 354
354 ATOM    271  O   LEU    37      -8.129  12.843   8.626  1.00 24.52      1BGH 355
355 ATOM    272  CB  LEU    37      -5.953  11.052   9.465  1.00 14.68      1BGH 356
356 ATOM    273  CG  LEU    37      -4.684  10.341   9.015  1.00 15.02      1BGH 357
357 ATOM    274  CD1 LEU    37      -5.022   8.890   8.909  1.00 14.66      1BGH 358
358 ATOM    275  CD2 LEU    37      -4.180  10.815   7.641  1.00 12.83      1BGH 359
359 ATOM    276  N   GLY    38      -7.383  14.278  10.192  1.00 22.88      1BGH 360
360 ATOM    277  CA  GLY    38      -8.610  15.024  10.296  1.00 22.58      1BGH 361
361 ATOM    278  C   GLY    38      -9.618  14.328  11.191  1.00 26.14      1BGH 362
362 ATOM    279  O   GLY    38     -10.821  14.410  10.956  1.00 31.95      1BGH 363
363 ATOM    280  N   ASN    39      -9.169  13.599  12.195  1.00 26.92      1BGH 364
364 ATOM    281  CA  ASN    39     -10.047  12.996  13.180  1.00 29.29      1BGH 365
365 ATOM    282  C   ASN    39     -10.046  13.990  14.351  1.00 27.24      1BGH 366
366 ATOM    283  O   ASN    39      -9.568  15.118  14.197  1.00 26.25      1BGH 367
367 ATOM    284  CB  ASN    39      -9.473  11.641  13.620  1.00 36.64      1BGH 368
368 ATOM    285  CG  ASN    39      -9.124  10.668  12.482  1.00 44.33      1BGH 369
369 ATOM    286  OD1 ASN    39      -7.968  10.231  12.290  1.00 45.87      1BGH 370
370 ATOM    287  ND2 ASN    39     -10.161  10.324  11.703  1.00 44.57      1BGH 371
371 ATOM    288  N   GLU    40     -10.533  13.613  15.553  1.00 26.03      1BGH 372
372 ATOM    289  CA  GLU    40     -10.475  14.499  16.718  1.00 26.18      1BGH 373
373 ATOM    290  C   GLU    40      -9.051  14.824  17.160  1.00 22.84      1BGH 374
374 ATOM    291  O   GLU    40      -8.756  15.971  17.516  1.00 22.21      1BGH 375
375 ATOM    292  CB  GLU    40     -11.166  13.893  17.907  1.00 30.46      1BGH 376
376 ATOM    293  CG  GLU    40     -12.666  14.001  17.766  1.00 37.73      1BGH 377
377 ATOM    294  CD  GLU    40     -13.420  12.697  17.523  1.00 42.41      1BGH 378
378 ATOM    295  OE1 GLU    40     -12.923  11.601  17.829  1.00 44.96      1BGH 379
379 ATOM    296  OE2 GLU    40     -14.541  12.811  17.026  1.00 44.48      1BGH 380
380 ATOM    297  N   TYR    41      -8.178  13.805  17.049  1.00 20.46      1BGH 381
381 ATOM    298  CA  TYR    41      -6.766  13.881  17.401  1.00 18.54      1BGH 382
382 ATOM    299  C   TYR    41      -5.941  13.238  16.294  1.00 17.53      1BGH 383
383 ATOM    300  O   TYR    41      -6.450  12.367  15.576  1.00 17.04      1BGH 384
384 ATOM    301  CB  TYR    41      -6.506  13.154  18.751  1.00 17.34      1BGH 385
385 ATOM    302  CG  TYR    41      -7.158  13.889  19.918  1.00 17.65      1BGH 386
386 ATOM    303  CD1 TYR    41      -6.677  15.130  20.299  1.00 14.92      1BGH 387
387 ATOM    304  CD2 TYR    41      -8.298  13.377  20.534  1.00 15.12      1BGH 388
388 ATOM    305  CE1 TYR    41      -7.323  15.865  21.275  1.00 12.37      1BGH 389
389 ATOM    306  CE2 TYR    41      -8.939  14.117  21.498  1.00 12.82      1BGH 390
390 ATOM    307  CZ  TYR    41      -8.459  15.344  21.834  1.00 11.17      1BGH 391
391 ATOM    308  OH  TYR    41      -9.241  16.102  22.657  1.00 16.05      1BGH 392
392 ATOM    309  N   PRO    42      -4.686  13.665  16.062  1.00 15.59      1BGH 393
393 ATOM    310  CA  PRO    42      -3.711  13.009  15.179  1.00 15.17      1BGH 394
394 ATOM    311  C   PRO    42      -3.496  11.560  15.577  1.00 17.09      1BGH 395
395 ATOM    312  O   PRO    42      -3.616  11.193  16.757  1.00 17.82      1BGH 396
396 ATOM    313  CB  PRO    42      -2.440  13.779  15.316  1.00 15.01      1BGH 397
397 ATOM    314  CG  PRO    42      -2.900  15.139  15.788  1.00 16.06      1BGH 398
398 ATOM    315  CD  PRO    42      -4.069  14.801  16.721  1.00 16.59      1BGH 399
399 ATOM    316  N   VAL    43      -3.198  10.739  14.574  1.00 15.56      1BGH 400
400 ATOM    317  CA  VAL    43      -2.941   9.334  14.811  1.00 14.15      1BGH 401
401 ATOM    318  C   VAL    43      -1.462   8.964  14.781  1.00 12.32      1BGH 402
402 ATOM    319  O   VAL    43      -0.652   9.572  14.062  1.00  9.53      1BGH 403
403 ATOM    320  CB  VAL    43      -3.738   8.502  13.771  1.00 15.86      1BGH 404
404 ATOM    321  CG1 VAL    43      -5.227   8.792  14.049  1.00 20.59      1BGH 405
405 ATOM    322  CG2 VAL    43      -3.325   8.793  12.333  1.00 13.45      1BGH 406
406 ATOM    323  N   LEU    44      -1.115   7.935  15.562  1.00 12.09      1BGH 407
407 ATOM    324  CA  LEU    44       0.251   7.453  15.629  1.00 13.48      1BGH 408
408 ATOM    325  C   LEU    44       0.652   6.541  14.449  1.00 12.94      1BGH 409
409 ATOM    326  O   LEU    44       0.024   5.519  14.147  1.00 15.94      1BGH 410
410 ATOM    327  CB  LEU    44       0.369   6.769  16.969  1.00 15.57      1BGH 411
411 ATOM    328  CG  LEU    44       1.780   6.504  17.454  1.00 21.84      1BGH 412
412 ATOM    329  CD1 LEU    44       2.474   7.796  17.865  1.00 20.13      1BGH 413
413 ATOM    330  CD2 LEU    44       1.682   5.562  18.642  1.00 24.14      1BGH 414
414 ATOM    331  N   VAL    45       1.742   6.917  13.765  1.00 11.10      1BGH 415
415 ATOM    332  CA  VAL    45       2.197   6.268  12.552  1.00  6.64      1BGH 416
416 ATOM    333  C   VAL    45       3.663   5.949  12.767  1.00  8.71      1BGH 417
417 ATOM    334  O   VAL    45       4.451   6.736  13.299  1.00  9.01      1BGH 418
418 ATOM    335  CB  VAL    45       1.989   7.258  11.347  1.00  5.76      1BGH 419
419 ATOM    336  CG1 VAL    45       2.501   6.777  10.025  1.00 11.15      1BGH 420
420 ATOM    337  CG2 VAL    45       0.521   7.352  11.058  1.00 10.98      1BGH 421
421 ATOM    338  N   LYS    46       4.074   4.805  12.267  1.00  8.87      1BGH 422
422 ATOM    339  CA  LYS    46       5.460   4.418  12.273  1.00  9.91      1BGH 423
423 ATOM    340  C   LYS    46       6.102   4.724  10.939  1.00 11.17      1BGH 424
424 ATOM    341  O   LYS    46       5.567   4.394   9.893  1.00 13.31      1BGH 425
425 ATOM    342  CB  LYS    46       5.538   2.942  12.548  1.00 17.04      1BGH 426
426 ATOM    343  CG  LYS    46       6.939   2.394  12.648  1.00 24.94      1BGH 427
427 ATOM    344  CD  LYS    46       6.871   0.905  12.361  1.00 29.87      1BGH 428
428 ATOM    345  CE  LYS    46       6.749   0.602  10.849  1.00 30.14      1BGH 429
429 ATOM    346  NZ  LYS    46       8.074   0.424  10.278  1.00 31.24      1BGH 430
430 ATOM    347  N   ILE    47       7.237   5.386  10.858  1.00 12.05      1BGH 431
431 ATOM    348  CA  ILE    47       7.924   5.535   9.593  1.00 15.16      1BGH 432
432 ATOM    349  C   ILE    47       9.239   4.760   9.615  1.00 13.34      1BGH 433
433 ATOM    350  O   ILE    47       9.831   4.513  10.660  1.00 13.26      1BGH 434
434 ATOM    351  CB  ILE    47       8.139   7.052   9.279  1.00 18.03      1BGH 435
435 ATOM    352  CG1 ILE    47       9.075   7.780  10.190  1.00 20.25      1BGH 436
436 ATOM    353  CG2 ILE    47       6.746   7.676   9.402  1.00 18.50      1BGH 437
437 ATOM    354  CD1 ILE    47       8.865   9.310  10.121  1.00 20.81      1BGH 438
438 ATOM    355  N   THR    48       9.649   4.214   8.488  1.00 13.18      1BGH 439
439 ATOM    356  CA  THR    48      10.920   3.550   8.411  1.00 13.93      1BGH 440
440 ATOM    357  C   THR    48      11.785   4.555   7.702  1.00 15.45      1BGH 441
441 ATOM    358  O   THR    48      11.445   5.020   6.631  1.00 19.16      1BGH 442
442 ATOM    359  CB  THR    48      10.784   2.277   7.610  1.00 15.09      1BGH 443
443 ATOM    360  OG1 THR    48       9.873   1.425   8.281  1.00 18.53      1BGH 444
444 ATOM    361  CG2 THR    48      12.086   1.539   7.550  1.00 16.75      1BGH 445
445 ATOM    362  N   LEU    49      12.917   4.931   8.278  1.00 18.02      1BGH 446
446 ATOM    363  CA  LEU    49      13.851   5.905   7.727  1.00 18.11      1BGH 447
447 ATOM    364  C   LEU    49      14.686   5.367   6.577  1.00 20.92      1BGH 448
448 ATOM    365  O   LEU    49      14.802   4.144   6.429  1.00 23.65      1BGH 449
449 ATOM    366  CB  LEU    49      14.780   6.401   8.867  1.00 16.30      1BGH 450
450 ATOM    367  CG  LEU    49      14.096   6.980  10.106  1.00 15.07      1BGH 451
451 ATOM    368  CD1 LEU    49      15.132   7.127  11.196  1.00 16.01      1BGH 452
452 ATOM    369  CD2 LEU    49      13.458   8.313   9.803  1.00 13.61      1BGH 453
453 ATOM    370  N   ASP    50      15.267   6.231   5.730  1.00 21.04      1BGH 454
454 ATOM    371  CA  ASP    50      16.160   5.706   4.707  1.00 24.15      1BGH 455
455 ATOM    372  C   ASP    50      17.550   5.498   5.245  1.00 25.59      1BGH 456
456 ATOM    373  O   ASP    50      17.895   6.099   6.252  1.00 24.29      1BGH 457
457 ATOM    374  CB  ASP    50      16.250   6.638   3.507  1.00 25.89      1BGH 458
458 ATOM    375  CG  ASP    50      14.976   6.720   2.676  1.00 25.44      1BGH 459
459 ATOM    376  OD1 ASP    50      14.382   5.685   2.346  1.00 24.63      1BGH 460
460 ATOM    377  OD2 ASP    50      14.602   7.845   2.367  1.00 23.75      1BGH 461
461 ATOM    378  N   GLU    51      18.343   4.642   4.574  1.00 32.58      1BGH 462
462 ATOM    379  CA  GLU    51      19.716   4.335   4.965  1.00 36.97      1BGH 463
463 ATOM    380  C   GLU    51      20.496   5.635   5.146  1.00 37.60      1BGH 464
464 ATOM    381  O   GLU    51      20.381   6.571   4.341  1.00 37.04      1BGH 465
465 ATOM    382  CB  GLU    51      20.445   3.482   3.899  1.00 42.30      1BGH 466
466 ATOM    383  CG  GLU    51      21.828   2.964   4.405  1.00 49.75      1BGH 467
467 ATOM    384  CD  GLU    51      22.884   2.408   3.414  1.00 53.86      1BGH 468
468 ATOM    385  OE1 GLU    51      23.318   3.116   2.492  1.00 56.31      1BGH 469
469 ATOM    386  OE2 GLU    51      23.309   1.258   3.590  1.00 55.01      1BGH 470
470 ATOM    387  N   GLY    52      21.209   5.674   6.290  1.00 37.16      1BGH 471
471 ATOM    388  CA  GLY    52      22.029   6.818   6.667  1.00 38.18      1BGH 472
472 ATOM    389  C   GLY    52      21.286   8.122   6.996  1.00 38.89      1BGH 473
473 ATOM    390  O   GLY    52      21.860   9.228   6.932  1.00 39.44      1BGH 474
474 ATOM    391  N   GLN    53      20.001   8.016   7.358  1.00 37.41      1BGH 475
475 ATOM    392  CA  GLN    53      19.218   9.203   7.630  1.00 35.61      1BGH 476
476 ATOM    393  C   GLN    53      18.953   9.200   9.118  1.00 32.57      1BGH 477
477 ATOM    394  O   GLN    53      18.485   8.210   9.673  1.00 31.91      1BGH 478
478 ATOM    395  CB  GLN    53      17.930   9.133   6.817  1.00 41.22      1BGH 479
479 ATOM    396  CG  GLN    53      17.097  10.402   6.706  1.00 45.94      1BGH 480
480 ATOM    397  CD  GLN    53      15.623  10.107   6.968  1.00 48.35      1BGH 481
481 ATOM    398  OE1 GLN    53      15.110  10.443   8.044  1.00 50.20      1BGH 482
482 ATOM    399  NE2 GLN    53      14.918   9.449   6.032  1.00 48.30      1BGH 483
483 ATOM    400  N   PRO    54      19.300  10.277   9.822  1.00 28.52      1BGH 484
484 ATOM    401  CA  PRO    54      19.060  10.431  11.245  1.00 23.70      1BGH 485
485 ATOM    402  C   PRO    54      17.592  10.595  11.525  1.00 20.60      1BGH 486
486 ATOM    403  O   PRO    54      16.851  10.909  10.601  1.00 19.07      1BGH 487
487 ATOM    404  CB  PRO    54      19.860  11.630  11.621  1.00 25.85      1BGH 488
488 ATOM    405  CG  PRO    54      19.800  12.435  10.347  1.00 27.89      1BGH 489
489 ATOM    406  CD  PRO    54      20.095  11.380   9.312  1.00 28.14      1BGH 490
490 ATOM    407  N   ALA    55      17.203  10.361  12.788  1.00 17.78      1BGH 491
491 ATOM    408  CA  ALA    55      15.840  10.577  13.221  1.00 14.95      1BGH 492
492 ATOM    409  C   ALA    55      15.526  12.052  13.012  1.00 16.71      1BGH 493
493 ATOM    410  O   ALA    55      16.382  12.941  13.058  1.00 18.01      1BGH 494
494 ATOM    411  CB  ALA    55      15.630  10.295  14.710  1.00 13.22      1BGH 495
495 ATOM    412  N   TYR    56      14.292  12.276  12.610  1.00 15.04      1BGH 496
496 ATOM    413  CA  TYR    56      13.736  13.593  12.471  1.00 13.73      1BGH 497
497 ATOM    414  C   TYR    56      13.690  14.259  13.845  1.00 15.39      1BGH 498
498 ATOM    415  O   TYR    56      13.280  13.623  14.821  1.00 14.90      1BGH 499
499 ATOM    416  CB  TYR    56      12.319  13.493  11.919  1.00 12.58      1BGH 500
500 ATOM    417  CG  TYR    56      12.277  12.984  10.486  1.00 12.81      1BGH 501
501 ATOM    418  CD1 TYR    56      12.732  13.813   9.474  1.00 10.50      1BGH 502
502 ATOM    419  CD2 TYR    56      11.787  11.726  10.213  1.00 12.22      1BGH 503
503 ATOM    420  CE1 TYR    56      12.704  13.390   8.165  1.00  9.98      1BGH 504
504 ATOM    421  CE2 TYR    56      11.752  11.302   8.897  1.00 11.59      1BGH 505
505 ATOM    422  CZ  TYR    56      12.211  12.139   7.896  1.00  9.58      1BGH 506
506 ATOM    423  OH  TYR    56      12.191  11.733   6.597  1.00 12.55      1BGH 507
507 ATOM    424  N   ALA    57      14.132  15.531  13.919  1.00 14.43      1BGH 508
508 ATOM    425  CA  ALA    57      14.064  16.292  15.151  1.00 14.59      1BGH 509
509 ATOM    426  C   ALA    57      12.621  16.627  15.543  1.00 17.44      1BGH 510
510 ATOM    427  O   ALA    57      11.759  16.684  14.657  1.00 19.97      1BGH 511
511 ATOM    428  CB  ALA    57      14.825  17.590  14.998  1.00 14.51      1BGH 512
512 ATOM    429  N   PRO    58      12.203  16.889  16.790  1.00 16.75      1BGH 513
513 ATOM    430  CA  PRO    58      10.848  17.395  17.073  1.00 17.07      1BGH 514
514 ATOM    431  C   PRO    58      10.500  18.647  16.241  1.00 17.24      1BGH 515
515 ATOM    432  O   PRO    58      11.329  19.527  15.960  1.00 15.94      1BGH 516
516 ATOM    433  CB  PRO    58      10.849  17.616  18.600  1.00 17.44      1BGH 517
517 ATOM    434  CG  PRO    58      11.932  16.690  19.122  1.00 13.93      1BGH 518
518 ATOM    435  CD  PRO    58      12.985  16.724  18.008  1.00 13.73      1BGH 519
519 ATOM    436  N   GLY    59       9.241  18.661  15.801  1.00 16.11      1BGH 520
520 ATOM    437  CA  GLY    59       8.735  19.737  14.982  1.00 14.39      1BGH 521
521 ATOM    438  C   GLY    59       7.615  19.281  14.045  1.00 13.65      1BGH 522
522 ATOM    439  O   GLY    59       7.138  18.164  14.105  1.00 12.22      1BGH 523
523 ATOM    440  N   LEU    60       7.186  20.229  13.220  1.00 16.20      1BGH 524
524 ATOM    441  CA  LEU    60       6.177  20.070  12.192  1.00 14.33      1BGH 525
525 ATOM    442  C   LEU    60       6.820  19.869  10.823  1.00 14.53      1BGH 526
526 ATOM    443  O   LEU    60       7.808  20.490  10.402  1.00 12.06      1BGH 527
527 ATOM    444  CB  LEU    60       5.289  21.286  12.183  1.00 14.70      1BGH 528
528 ATOM    445  CG  LEU    60       4.378  21.387  13.416  1.00 16.84      1BGH 529
529 ATOM    446  CD1 LEU    60       3.488  22.603  13.272  1.00 17.81      1BGH 530
530 ATOM    447  CD2 LEU    60       3.460  20.179  13.538  1.00 16.17      1BGH 531
531 ATOM    448  N   TYR    61       6.255  18.864  10.167  1.00 13.38      1BGH 532
532 ATOM    449  CA  TYR    61       6.723  18.431   8.881  1.00 10.14      1BGH 533
533 ATOM    450  C   TYR    61       5.562  18.270   7.899  1.00 11.17      1BGH 534
534 ATOM    451  O   TYR    61       4.390  18.226   8.255  1.00 10.56      1BGH 535
535 ATOM    452  CB  TYR    61       7.411  17.086   9.002  1.00 11.03      1BGH 536
536 ATOM    453  CG  TYR    61       8.685  17.103   9.787  1.00 11.60      1BGH 537
537 ATOM    454  CD1 TYR    61       9.883  17.359   9.145  1.00 12.80      1BGH 538
538 ATOM    455  CD2 TYR    61       8.625  16.868  11.137  1.00 10.45      1BGH 539
539 ATOM    456  CE1 TYR    61      11.050  17.391   9.886  1.00 14.24      1BGH 540
540 ATOM    457  CE2 TYR    61       9.786  16.903  11.877  1.00 13.93      1BGH 541
541 ATOM    458  CZ  TYR    61      10.979  17.168  11.242  1.00 12.72      1BGH 542
542 ATOM    459  OH  TYR    61      12.138  17.219  11.979  1.00 12.48      1BGH 543
543 ATOM    460  N   THR    62       5.904  18.184   6.625  1.00 12.07      1BGH 544
544 ATOM    461  CA  THR    62       4.942  17.742   5.655  1.00 14.61      1BGH 545
545 ATOM    462  C   THR    62       5.584  16.589   4.839  1.00 15.45      1BGH 546
546 ATOM    463  O   THR    62       6.770  16.276   5.002  1.00 15.15      1BGH 547
547 ATOM    464  CB  THR    62       4.554  19.026   4.834  1.00 18.79      1BGH 548
548 ATOM    465  OG1 THR    62       3.289  18.691   4.271  1.00 23.68      1BGH 549
549 ATOM    466  CG2 THR    62       5.533  19.452   3.748  1.00 10.67      1BGH 550
550 ATOM    467  N   VAL    63       4.851  15.935   3.920  1.00 13.41      1BGH 551
551 ATOM    468  CA  VAL    63       5.371  14.798   3.165  1.00 14.62      1BGH 552
552 ATOM    469  C   VAL    63       5.979  15.206   1.818  1.00 15.62      1BGH 553
553 ATOM    470  O   VAL    63       5.397  15.984   1.073  1.00 18.72      1BGH 554
554 ATOM    471  CB  VAL    63       4.197  13.792   3.013  1.00 15.86      1BGH 555
555 ATOM    472  CG1 VAL    63       4.543  12.562   2.192  1.00 14.14      1BGH 556
556 ATOM    473  CG2 VAL    63       3.890  13.237   4.389  1.00 18.00      1BGH 557
557 ATOM    474  N   HIS    64       7.198  14.755   1.512  1.00 12.58      1BGH 558
558 ATOM    475  CA  HIS    64       7.858  14.977   0.257  1.00  9.60      1BGH 559
559 ATOM    476  C   HIS    64       7.210  14.093  -0.790  1.00 11.97      1BGH 560
560 ATOM    477  O   HIS    64       6.779  12.974  -0.545  1.00  8.46      1BGH 561
561 ATOM    478  CB  HIS    64       9.284  14.612   0.377  1.00  9.82      1BGH 562
562 ATOM    479  CG  HIS    64      10.102  15.124  -0.791  1.00 13.04      1BGH 563
563 ATOM    480  ND1 HIS    64      10.648  14.456  -1.803  1.00 16.31      1BGH 564
564 ATOM    481  CD2 HIS    64      10.470  16.430  -0.958  1.00 16.07      1BGH 565
565 ATOM    482  CE1 HIS    64      11.341  15.262  -2.558  1.00 16.72      1BGH 566
566 ATOM    483  NE2 HIS    64      11.227  16.460  -2.034  1.00 18.43      1BGH 567
567 ATOM    484  N   LEU    65       7.159  14.615  -1.995  1.00 12.62      1BGH 568
568 ATOM    485  CA  LEU    65       6.638  13.920  -3.153  1.00 15.60      1BGH 569
569 ATOM    486  C   LEU    65       7.272  12.557  -3.412  1.00 13.81      1BGH 570
570 ATOM    487  O   LEU    65       6.661  11.658  -3.981  1.00 12.89      1BGH 571
571 ATOM    488  CB  LEU    65       6.861  14.839  -4.321  1.00 17.04      1BGH 572
572 ATOM    489  CG  LEU    65       6.019  14.636  -5.534  1.00 23.73      1BGH 573
573 ATOM    490  CD1 LEU    65       4.560  14.802  -5.082  1.00 20.86      1BGH 574
574 ATOM    491  CD2 LEU    65       6.507  15.557  -6.675  1.00 22.82      1BGH 575
575 ATOM    492  N   SER    66       8.550  12.395  -3.042  1.00 13.61      1BGH 576
576 ATOM    493  CA  SER    66       9.277  11.129  -3.185  1.00  9.80      1BGH 577
577 ATOM    494  C   SER    66       8.755   9.976  -2.336  1.00  7.36      1BGH 578
578 ATOM    495  O   SER    66       9.185   8.847  -2.536  1.00 10.98      1BGH 579
579 ATOM    496  CB  SER    66      10.804  11.317  -2.888  1.00 12.79      1BGH 580
580 ATOM    497  OG  SER    66      11.163  11.691  -1.561  1.00 15.59      1BGH 581
581 ATOM    498  N   SER    67       7.834  10.220  -1.404  1.00  5.13      1BGH 582
582 ATOM    499  CA  SER    67       7.176   9.167  -0.663  1.00  6.08      1BGH 583
583 ATOM    500  C   SER    67       6.291   8.257  -1.519  1.00  9.23      1BGH 584
584 ATOM    501  O   SER    67       5.932   7.181  -1.070  1.00  8.49      1BGH 585
585 ATOM    502  CB  SER    67       6.254   9.704   0.378  1.00  5.97      1BGH 586
586 ATOM    503  OG  SER    67       6.903  10.741   1.092  1.00 11.96      1BGH 587
587 ATOM    504  N   PHE    68       5.932   8.680  -2.732  1.00  8.75      1BGH 588
588 ATOM    505  CA  PHE    68       4.915   8.045  -3.545  1.00 10.06      1BGH 589
589 ATOM    506  C   PHE    68       5.525   7.362  -4.749  1.00 13.39      1BGH 590
590 ATOM    507  O   PHE    68       6.524   7.831  -5.315  1.00 12.30      1BGH 591
591 ATOM    508  CB  PHE    68       3.909   9.108  -4.033  1.00  8.32      1BGH 592
592 ATOM    509  CG  PHE    68       3.262   9.905  -2.924  1.00  9.54      1BGH 593
593 ATOM    510  CD1 PHE    68       2.251   9.342  -2.171  1.00 11.34      1BGH 594
594 ATOM    511  CD2 PHE    68       3.720  11.175  -2.620  1.00  9.40      1BGH 595
595 ATOM    512  CE1 PHE    68       1.721  10.058  -1.102  1.00 11.30      1BGH 596
596 ATOM    513  CE2 PHE    68       3.189  11.888  -1.546  1.00 11.53      1BGH 597
597 ATOM    514  CZ  PHE    68       2.189  11.322  -0.795  1.00 13.46      1BGH 598
598 ATOM    515  N   LYS    69       4.934   6.212  -5.107  1.00 15.12      1BGH 599
599 ATOM    516  CA  LYS    69       5.294   5.531  -6.344  1.00 15.43      1BGH 600
600 ATOM    517  C   LYS    69       4.068   4.867  -6.964  1.00 15.11      1BGH 601
601 ATOM    518  O   LYS    69       3.017   4.729  -6.311  1.00 14.79      1BGH 602
602 ATOM    519  CB  LYS    69       6.360   4.470  -6.105  1.00 18.60      1BGH 603
603 ATOM    520  CG  LYS    69       5.960   3.467  -5.065  1.00 22.84      1BGH 604
604 ATOM    521  CD  LYS    69       7.074   2.479  -5.150  1.00 28.65      1BGH 605
605 ATOM    522  CE  LYS    69       6.732   1.319  -4.252  1.00 36.80      1BGH 606
606 ATOM    523  NZ  LYS    69       5.649   0.542  -4.823  1.00 41.19      1BGH 607
607 ATOM    524  N   VAL    70       4.157   4.469  -8.239  1.00 13.04      1BGH 608
608 ATOM    525  CA  VAL    70       3.044   3.730  -8.824  1.00 13.26      1BGH 609
609 ATOM    526  C   VAL    70       3.271   2.254  -8.518  1.00 11.67      1BGH 610
610 ATOM    527  O   VAL    70       4.316   1.671  -8.795  1.00 14.34      1BGH 611
611 ATOM    528  CB  VAL    70       2.952   3.969 -10.351  1.00 12.87      1BGH 612
612 ATOM    529  CG1 VAL    70       1.752   3.255 -10.934  1.00 13.58      1BGH 613
613 ATOM    530  CG2 VAL    70       2.664   5.420 -10.608  1.00 13.90      1BGH 614
614 ATOM    531  N   GLY    71       2.266   1.666  -7.905  1.00 12.15      1BGH 615
615 ATOM    532  CA  GLY    71       2.304   0.281  -7.533  1.00 13.84      1BGH 616
616 ATOM    533  C   GLY    71       2.128  -0.647  -8.700  1.00 15.78      1BGH 617
617 ATOM    534  O   GLY    71       1.872  -0.276  -9.842  1.00 15.54      1BGH 618
618 ATOM    535  N   GLN    72       2.247  -1.925  -8.397  1.00 19.90      1BGH 619
619 ATOM    536  CA  GLN    72       2.116  -2.953  -9.405  1.00 21.40      1BGH 620
620 ATOM    537  C   GLN    72       0.699  -3.127  -9.944  1.00 18.80      1BGH 621
621 ATOM    538  O   GLN    72       0.542  -3.855 -10.916  1.00 19.81      1BGH 622
622 ATOM    539  CB  GLN    72       2.598  -4.273  -8.849  1.00 26.29      1BGH 623
623 ATOM    540  CG  GLN    72       1.655  -4.898  -7.832  1.00 29.52      1BGH 624
624 ATOM    541  CD  GLN    72       2.221  -6.225  -7.379  1.00 32.79      1BGH 625
625 ATOM    542  OE1 GLN    72       2.845  -6.917  -8.191  1.00 33.31      1BGH 626
626 ATOM    543  NE2 GLN    72       2.044  -6.561  -6.088  1.00 32.77      1BGH 627
627 ATOM    544  N   PHE    73      -0.347  -2.555  -9.347  1.00 14.89      1BGH 628
628 ATOM    545  CA  PHE    73      -1.622  -2.676  -9.965  1.00 15.29      1BGH 629
629 ATOM    546  C   PHE    73      -2.009  -1.356 -10.630  1.00 18.11      1BGH 630
630 ATOM    547  O   PHE    73      -3.203  -1.132 -10.836  1.00 22.73      1BGH 631
631 ATOM    548  CB  PHE    73      -2.624  -3.070  -8.942  1.00 14.65      1BGH 632
632 ATOM    549  CG  PHE    73      -2.312  -4.408  -8.340  1.00 18.22      1BGH 633
633 ATOM    550  CD1 PHE    73      -2.274  -5.545  -9.114  1.00 21.83      1BGH 634
634 ATOM    551  CD2 PHE    73      -2.090  -4.508  -6.992  1.00 21.22      1BGH 635
635 ATOM    552  CE1 PHE    73      -2.025  -6.774  -8.543  1.00 21.08      1BGH 636
636 ATOM    553  CE2 PHE    73      -1.840  -5.747  -6.437  1.00 21.60      1BGH 637
637 ATOM    554  CZ  PHE    73      -1.808  -6.877  -7.203  1.00 18.89      1BGH 638
638 ATOM    555  N   GLY    74      -1.032  -0.486 -10.977  1.00 15.93      1BGH 639
639 ATOM    556  CA  GLY    74      -1.256   0.807 -11.647  1.00 14.40      1BGH 640
640 ATOM    557  C   GLY    74      -1.764   1.929 -10.733  1.00 11.78      1BGH 641
641 ATOM    558  O   GLY    74      -1.938   3.054 -11.186  1.00 14.95      1BGH 642
642 ATOM    559  N   SER    75      -2.047   1.710  -9.439  1.00 12.12      1BGH 643
643 ATOM    560  CA  SER    75      -2.522   2.801  -8.568  1.00 12.51      1BGH 644
644 ATOM    561  C   SER    75      -1.387   3.444  -7.784  1.00 11.83      1BGH 645
645 ATOM    562  O   SER    75      -0.242   2.955  -7.809  1.00 10.92      1BGH 646
646 ATOM    563  CB  SER    75      -3.582   2.304  -7.598  1.00 11.26      1BGH 647
647 ATOM    564  OG  SER    75      -3.190   1.028  -7.108  1.00 19.23      1BGH 648
648 ATOM    565  N   LEU    76      -1.634   4.599  -7.163  1.00 11.15      1BGH 649
649 ATOM    566  CA  LEU    76      -0.565   5.268  -6.452  1.00 11.55      1BGH 650
650 ATOM    567  C   LEU    76      -0.421   4.629  -5.103  1.00 11.65      1BGH 651
651 ATOM    568  O   LEU    76      -1.390   4.280  -4.462  1.00 11.47      1BGH 652
652 ATOM    569  CB  LEU    76      -0.875   6.714  -6.221  1.00  9.81      1BGH 653
653 ATOM    570  CG  LEU    76       0.272   7.632  -5.880  1.00 10.91      1BGH 654
654 ATOM    571  CD1 LEU    76       1.178   7.718  -7.093  1.00 10.82      1BGH 655
655 ATOM    572  CD2 LEU    76      -0.248   8.998  -5.473  1.00  9.59      1BGH 656
656 ATOM    573  N   MET    77       0.807   4.445  -4.642  1.00 14.20      1BGH 657
657 ATOM    574  CA  MET    77       0.977   3.980  -3.262  1.00 14.66      1BGH 658
658 ATOM    575  C   MET    77       2.106   4.730  -2.549  1.00 11.03      1BGH 659
659 ATOM    576  O   MET    77       2.885   5.451  -3.190  1.00 10.24      1BGH 660
660 ATOM    577  CB  MET    77       1.211   2.458  -3.324  1.00 19.42      1BGH 661
661 ATOM    578  CG  MET    77       2.458   2.175  -4.096  1.00 28.28      1BGH 662
662 ATOM    579  SD  MET    77       2.970   0.450  -4.019  1.00 37.49      1BGH 663
663 ATOM    580  CE  MET    77       3.647   0.372  -2.371  1.00 37.55      1BGH 664
664 ATOM    581  N   ILE    78       2.169   4.653  -1.212  1.00 11.19      1BGH 665
665 ATOM    582  CA  ILE    78       3.256   5.220  -0.433  1.00  9.19      1BGH 666
666 ATOM    583  C   ILE    78       4.356   4.161  -0.410  1.00  9.15      1BGH 667
667 ATOM    584  O   ILE    78       4.215   2.985  -0.082  1.00 12.17      1BGH 668
668 ATOM    585  CB  ILE    78       2.738   5.547   0.992  1.00 12.64      1BGH 669
669 ATOM    586  CG1 ILE    78       2.024   6.884   0.867  1.00 11.88      1BGH 670
670 ATOM    587  CG2 ILE    78       3.829   5.638   2.052  1.00 10.40      1BGH 671
671 ATOM    588  CD1 ILE    78       1.149   7.322   2.034  1.00 12.47      1BGH 672
672 ATOM    589  N   ASP    79       5.515   4.595  -0.898  1.00  8.05      1BGH 673
673 ATOM    590  CA  ASP    79       6.718   3.803  -0.818  1.00 14.21      1BGH 674
674 ATOM    591  C   ASP    79       7.237   3.846   0.644  1.00 16.49      1BGH 675
675 ATOM    592  O   ASP    79       7.176   2.849   1.371  1.00 17.60      1BGH 676
676 ATOM    593  CB  ASP    79       7.713   4.382  -1.786  1.00 15.77      1BGH 677
677 ATOM    594  CG  ASP    79       9.060   3.697  -1.722  1.00 21.82      1BGH 678
678 ATOM    595  OD1 ASP    79       9.146   2.543  -1.300  1.00 25.10      1BGH 679
679 ATOM    596  OD2 ASP    79      10.037   4.324  -2.109  1.00 24.35      1BGH 680
680 ATOM    597  N   ARG    80       7.713   5.023   1.060  1.00 14.78      1BGH 681
681 ATOM    598  CA  ARG    80       8.209   5.250   2.402  1.00 17.51      1BGH 682
682 ATOM    599  C   ARG    80       7.835   6.690   2.709  1.00 12.90      1BGH 683
683 ATOM    600  O   ARG    80       8.090   7.556   1.865  1.00 11.72      1BGH 684
684 ATOM    601  CB  ARG    80       9.731   5.089   2.420  1.00 19.73      1BGH 685
685 ATOM    602  CG  ARG    80      10.255   4.503   3.686  1.00 26.24      1BGH 686
686 ATOM    603  CD  ARG    80      10.605   3.018   3.553  1.00 31.77      1BGH 687
687 ATOM    604  NE  ARG    80      11.896   2.905   2.900  1.00 36.11      1BGH 688
688 ATOM    605  CZ  ARG    80      12.933   2.244   3.411  1.00 37.08      1BGH 689
689 ATOM    606  NH1 ARG    80      12.861   1.613   4.555  1.00 37.65      1BGH 690
690 ATOM    607  NH2 ARG    80      14.099   2.250   2.775  1.00 41.45      1BGH 691
691 ATOM    608  N   LEU    81       7.255   6.984   3.878  1.00  9.86      1BGH 692
692 ATOM    609  CA  LEU    81       6.950   8.357   4.264  1.00 10.84      1BGH 693
693 ATOM    610  C   LEU    81       8.250   9.133   4.527  1.00 16.01      1BGH 694
694 ATOM    611  O   LEU    81       9.027   8.860   5.441  1.00 19.39      1BGH 695
695 ATOM    612  CB  LEU    81       6.076   8.336   5.513  1.00 11.27      1BGH 696
696 ATOM    613  CG  LEU    81       5.268   9.551   5.721  1.00 14.52      1BGH 697
697 ATOM    614  CD1 LEU    81       4.187   9.574   4.655  1.00 18.86      1BGH 698
698 ATOM    615  CD2 LEU    81       4.630   9.540   7.062  1.00 12.09      1BGH 699
699 ATOM    616  N   ARG    82       8.533  10.092   3.656  1.00 12.87      1BGH 700
700 ATOM    617  CA  ARG    82       9.746  10.891   3.685  1.00 12.04      1BGH 701
701 ATOM    618  C   ARG    82       9.320  12.319   3.967  1.00 12.59      1BGH 702
702 ATOM    619  O   ARG    82       8.492  12.853   3.243  1.00 14.37      1BGH 703
703 ATOM    620  CB  ARG    82      10.395  10.719   2.347  1.00 12.28      1BGH 704
704 ATOM    621  CG  ARG    82      10.977   9.306   2.172  1.00 14.78      1BGH 705
705 ATOM    622  CD  ARG    82      11.556   9.133   0.759  1.00 13.92      1BGH 706
706 ATOM    623  NE  ARG    82      12.219   7.855   0.593  1.00 13.78      1BGH 707
707 ATOM    624  CZ  ARG    82      11.756   6.816  -0.089  1.00 17.53      1BGH 708
708 ATOM    625  NH1 ARG    82      10.592   6.859  -0.742  1.00 16.77      1BGH 709
709 ATOM    626  NH2 ARG    82      12.415   5.653  -0.021  1.00 14.62      1BGH 710
710 ATOM    627  N   LEU    83       9.825  12.958   5.024  1.00 11.55      1BGH 711
711 ATOM    628  CA  LEU    83       9.355  14.256   5.480  1.00 11.57      1BGH 712
712 ATOM    629  C   LEU    83      10.230  15.429   5.106  1.00 11.00      1BGH 713
713 ATOM    630  O   LEU    83      11.427  15.286   4.892  1.00 14.65      1BGH 714
714 ATOM    631  CB  LEU    83       9.181  14.226   7.012  1.00  9.14      1BGH 715
715 ATOM    632  CG  LEU    83       8.363  13.073   7.585  1.00  9.04      1BGH 716
716 ATOM    633  CD1 LEU    83       8.234  13.223   9.104  1.00  9.46      1BGH 717
717 ATOM    634  CD2 LEU    83       6.968  13.086   6.970  1.00  7.07      1BGH 718
718 ATOM    635  N   VAL    84       9.624  16.603   4.978  1.00 10.88      1BGH 719
719 ATOM    636  CA  VAL    84      10.352  17.851   4.782  1.00 13.49      1BGH 720
720 ATOM    637  C   VAL    84       9.824  18.857   5.773  1.00 14.21      1BGH 721
721 ATOM    638  O   VAL    84       8.644  18.769   6.082  1.00 12.76      1BGH 722
722 ATOM    639  CB  VAL    84      10.172  18.458   3.384  1.00 16.87      1BGH 723
723 ATOM    640  CG1 VAL    84      11.034  17.673   2.433  1.00 19.65      1BGH 724
724 ATOM    641  CG2 VAL    84       8.741  18.426   2.946  1.00 17.76      1BGH 725
725 ATOM    642  N   PRO    85      10.560  19.812   6.344  1.00 15.96      1BGH 726
726 ATOM    643  CA  PRO    85      10.003  20.701   7.339  1.00 18.77      1BGH 727
727 ATOM    644  C   PRO    85       8.945  21.621   6.754  1.00 21.38      1BGH 728
728 ATOM    645  O   PRO    85       8.858  21.918   5.548  1.00 20.31      1BGH 729
729 ATOM    646  CB  PRO    85      11.205  21.423   7.919  1.00 18.90      1BGH 730
730 ATOM    647  CG  PRO    85      12.294  21.307   6.906  1.00 16.89      1BGH 731
731 ATOM    648  CD  PRO    85      12.015  19.971   6.236  1.00 17.62      1BGH 732
732 ATOM    649  N   ALA    86       8.103  21.912   7.743  1.00 25.17      1BGH 733
733 ATOM    650  CA  ALA    86       6.955  22.778   7.623  1.00 30.94      1BGH 734
734 ATOM    651  C   ALA    86       7.422  24.221   7.496  1.00 38.44      1BGH 735
735 ATOM    652  O   ALA    86       7.132  24.798   6.443  1.00 47.08      1BGH 736
736 ATOM    653  CB  ALA    86       6.100  22.670   8.859  1.00 29.17      1BGH 737
737 TER     654      ALA    86                                              1BGH 738
738 HETATM  655  O   HOH    88      15.325  16.951  11.608  1.00 17.54      1BGH 739
739 HETATM  656  O   HOH    89       6.818   4.803   6.042  1.00 20.39      1BGH 740
740 HETATM  657  O   HOH    90      18.233   5.844   8.924  1.00 21.37      1BGH 741
741 HETATM  658  O   HOH    91       4.359   5.494   7.517  1.00 15.61      1BGH 742
742 HETATM  659  O   HOH    92       6.775  18.941  18.134  1.00 30.87      1BGH 743
743 HETATM  660  O   HOH    93      -0.645  -0.449  -7.200  1.00 16.19      1BGH 744
744 HETATM  661  O   HOH    94      10.147   7.576  17.887  1.00 12.53      1BGH 745
745 HETATM  662  O   HOH    95      -6.383  12.334  12.732  1.00 14.00      1BGH 746
746 HETATM  663  O   HOH    96      -3.101  16.980   7.823  1.00 10.83      1BGH 747
747 HETATM  664  O   HOH    97      11.382   8.332   6.200  1.00 22.25      1BGH 748
748 HETATM  665  O   HOH    98       6.654   4.970  -9.750  1.00 26.82      1BGH 749
749 HETATM  666  O   HOH    99      10.792   3.670  17.068  1.00 37.23      1BGH 750
750 HETATM  667  O   HOH   100       3.792   5.358  21.484  1.00 44.96      1BGH 751
751 HETATM  668  O   HOH   101       7.512   7.797  22.033  1.00 36.76      1BGH 752
752 HETATM  669  O   HOH   102       8.208  17.425  -2.960  1.00 44.70      1BGH 753
753 HETATM  670  O   HOH   103      16.321   2.340   7.688  1.00 26.41      1BGH 754
754 HETATM  671  O   HOH   104       0.800  15.998  16.041  1.00 35.80      1BGH 755
755 HETATM  672  O   HOH   105      -3.016   4.088  15.045  1.00 49.24      1BGH 756
756 HETATM  673  O   HOH   106      -6.840  15.998  14.445  1.00 35.06      1BGH 757
757 HETATM  674  O   HOH   107      21.332   1.295  15.862  1.00 54.11      1BGH 758
758 HETATM  675  O   HOH   108      15.220  -2.810  18.858  1.00 30.72      1BGH 759
759 HETATM  676  O   HOH   109      14.098  17.344   5.231  1.00 46.26      1BGH 760
760 HETATM  677  O   HOH   110       0.823   2.773  14.322  1.00 45.54      1BGH 761
761 HETATM  678  O   HOH   111       2.630  -2.666  -5.405  1.00 33.80      1BGH 762
762 HETATM  679  O   HOH   112      15.975  13.834  17.088  1.00 44.70      1BGH 763
763 HETATM  680  O   HOH   113      17.826  10.277  17.439  1.00 48.11      1BGH 764
764 HETATM  681  O   HOH   114       8.211  22.922  14.064  1.00 24.86      1BGH 765
765 HETATM  682  O   HOH   115       6.100  18.510   0.175  1.00 38.63      1BGH 766
766 HETATM  683  O   HOH   116      16.801   1.318   4.304  1.00 48.23      1BGH 767
767 HETATM  684  O   HOH   117      13.573  12.657   3.823  1.00 34.54      1BGH 768
768 HETATM  685  O   HOH   118       4.327   4.349   5.008  1.00 36.71      1BGH 769
769 HETATM  686  O   HOH   119       4.979   7.961  20.556  1.00 31.30      1BGH 770
770 HETATM  687  O   HOH   120       6.819   2.501   7.604  1.00 34.95      1BGH 771
771 HETATM  688  O   HOH   121      -0.145  16.086  13.171  1.00 33.28      1BGH 772
772 HETATM  689  O   HOH   122       0.000   3.256   0.000  0.50  2.01      1BGH 773
773 MASTER       37    2    0    2    9    3    0    6  688    1    0    7  1BGH 774
774 END                                                                     1BGH 775