django_simple/todo/templates/about.html

   1 {% extends "base.html" %}
   2
   3 {% load i18n lazysignup_tags %}
   4 {% block content %}
   5
   6 <div class="container" style="width: 110%;">
   7 <div class="row">
   8 <div class="col-sm-6">
   9               <h4>
  10               UNRES server version 01.12.2017
  11               </h4>
  12               <p><p>
  13 <b><a href="http://unres.pl"> UNRES</a></b>
  14 is a highly reduced protein model; only two interaction sites: united
  15 side chain and united peptide group  per residue are present. Owing to this
  16 reduction, it offers ~1000-4000-fold speed up in molecular dynamics
  17 simulations compared to all-atom approaches. With recently introduced
  18 parallelization of energy and force evaluation, it enables us to perform <i>ab
  19 initio</i> folding simulations of 200-residue proteins in hours and simulations
  20 of large biologically inportant conformational changes in large proteins
  21 (e.g., molecular chaperones) in days of wall-clock time.
  22 </div>
  23 <div class="col-sm-6">
  24 <img src="static/unres_model_new.png" width="320">
  25 </div>
  26 <div class="col-sm-12">
  27 <p>
  28 <p>
  29 The <b>UNRES</b> force field has been developed on a solid statistical-mechanical
  30 basis, by expanding the potential of mean force of a system containing
  31 polypeptide chain(s) in water into cluster-cumulant series and
  32 parameterization of  the terms of the series (factors) based on simple model
  33 systems. Therefore, even though no knowledge-based information is used in
  34 simulations (from homology modeling, loop and contact prediction, etc.), the
  35 force field, in its present version can be used in <i>ab initio</i> folding
  36 simulations and ab initio prediction of protein structures to predict the
  37 folds of fragments with 50-200 residues in length.
  38 <p>
  39 Selected references:
  40 <ol>
  41 <li>
  42 C. Czaplewski, A. Karczyńska, A.K. Sieradzan, A. Liwo.<br>
  43 UNRES server for physics-based coarse-grained simulations and prediction of
  44 protein structure, dynamics and thermodynamics.<br>
  45 <i> Nucleic Acids Res.</i> 2018, 46. W304-W309.
  46 <a href="https://doi.org/10.1093/nar/gky328">doi:10.1093/nar/gky328</a>
  47 </li>
  48
  49 <li>
  50 A. Liwo, C. Czaplewski, S. Oldziej, A.V. Rojas, R. Kazmierkiewicz, M.
  51 Makowski, R.K. Murarka, H.A. Scheraga. <br>Simulation of protein structure and
  52 dynamics with the coarse-grained UNRES force field. <br>In: <i>Coarse-Graining of
  53 Condensed Phase and Biomolecular Systems.</i>, ed. G. Voth, Taylor & Francis,
  54 2008, Chapter 8, pp. 107-122
  55 </li>
  56
  57 <li>
  58 Y. He, Y. Xiao, A. Liwo, H.A. Scheraga. <br>Exploring the parameter space of the
  59 coarse-grained UNRES force field by random search: selecting a transferable
  60 medium-resolution force field. <br>
  61 <i>J. Comput. Chem.</i> 2009, 30, 2127-2135.
  62 </li>
  63
  64 <li>
  65 A. Liwo, S. Ołdziej, C. Czaplewski, D. Kleinerman, P. Blood and H.A.
  66 Scheraga. <br>Implementation of molecular dynamics and its extensions with the
  67 coarse-grained UNRES force field on massively parallel systems; towards
  68 millisecond-scale simulations of protein structure, dynamics, and
  69 thermodynamics.<br> <i>J. Chem. Theory Comput.</i> 2010, 6, 890-909.
  70 </li>
  71
  72 <li>
  73 A. Liwo, M. Baranowski, C. Czaplewski, E. Gołaś, Y. He, D. Jagieła,
  74 P. Krupa, M. Maciejczyk, M. Makowski, M.A. Mozolewska, A. Niadzvedtski,
  75 S. Ołdziej, H.A. Scheraga, A.K. Sieradzan, R. Ślusarz, T. Wirecki, Y. Yin,
  76 B. Zaborowski.<br>
  77 A unified coarse-grained model of biological macromolecules based on
  78 mean-field multipole-multipole interactions.<br>
  79 <i>J. Mol. Model.</i> 2014, 20, 1-15.
  80 </li>
  81
  82 <li>
  83 A.K. Sieradzan, P. Krupa, H.A. Scheraga, A. Liwo, C. Czaplewski.<br>
  84 Physics-based potentials for the coupling between backbone- and
  85 side-chain-local conformational states in the United Residue (UNRES) force
  86 field for protein simulations.<br>
  87 <i>J. Chem. Theory. Comput.</i> 2015, 11, 817-831.
  88 </li>
  89
  90 <li>
  91 P. Krupa, A. Hałabis, W. Żmudzińska, S. Ołdziej, H.A. Scheraga, A. Liwo.<br>
  92 Maximum Likelihood Calibration of the UNRES Force Field for Simulation of
  93 Protein Structure and Dynamics.<br>
  94 <i>J. Chem. Inf. Model.</i> 2017, 57, 2364–2377.
  95 </li>
  96
  97 <li>
  98 A. Karczyńska, M.A. Mozolewska, P. Krupa, A. Giełdoń, A. Liwo, C.
  99 Czaplewski. <br>Prediction of protein structure with the coarse-grained UNRES
 100 force field assisted by small X-ray scattering data and knowledge-based
 101 information.<br>
 102 <i>Proteins: Struct. Funct. Bioinf.</i> 2018, 86, 228-239.
 103 </li>
 104
 105 <li>
 106 A. Liwo, A.K. Sieradzan, A.G. Lipska, C. Czaplewski, I.
 107 Joung, W. Żmudzińska, A. Hałabis, S. Ołdziej.<br>
 108 A general method for the derivation of the functional forms of the effective
 109 energy terms in coarse-grained energy functions of polymers. III.
 110 Determination of scale-consistent backbone-local and correlation potentials
 111 in the UNRES force field and force-field calibration and validation.<br>
 112 <i>J. Chem. Phys.</i> 2019, 150, 155104.
 113 </li>
 114
 115 <li>
 116 E.A. Lubecka, A.S. Karczyńska, A.G. Lipska, A.K.Sieradzan, K. Zięba, C. Sikorska,
 117 U. Uciechowska, S.A. Samsonov, P. Krupa, M.A. Mozolewska, Ł. Golon, A. Giełdoń,
 118 C. Czaplewski, R. Ślusarz, M. Ślusarz, S.N. Crivelli, A. Liwo.<br>
 119 Evaluation of the scale-consistent UNRES force field in template-free
 120 prediction of protein structures in the CASP13 experiment.<br>
 121 <i>J. Mol. Graph. Model.</i> 2019, 92, 154-166.
 122 </li>
 123
 124 </ol>
 125
 126 <p>
 127 License terms of UNRES package implemented in the server
 128 <ul>
 129 <li>
 130      This software is provided free of charge to academic users, subject to
 131      the condition that no part of it be sold or used otherwise for
 132      commercial purposes, including, but not limited to its incorporation
 133      into commercial software packages, without written consent from the
 134      authors. For permission contact Prof. H. A. Scheraga, Cornell
 135      University.
 136 <li>
 137      This software package is provided on an "as is" basis. We in no way
 138      warrant either this software or results it may produce.
 139 <li>
 140      Reports or publications using this software package must
 141      contain an acknowledgment to the authors and the NIH Resource
 142      in the form commonly used in academic research.
 143 </ul>
 144
 145 Third party software employed in the server
 146 <ul>
 147 <li> <a href="https://github.com/arose/ngl"> NGL Viewer </a>
 148 <li> <a href="http://pymol.org"> pymol </a>
 149 <li> convpdb.pl from <a href="http://www.mmtsb.org/">MMTSB Tool Set</a>
 150 <li> tleap, sander and ambpdb from <a href="http://ambermd.org">Amber Tools</a>
 151 <li> <a href="http://cssb.biology.gatech.edu/PULCHRA"> pulchra </a>
 152 <li> <a href="http://dunbrack.fccc.edu/scwrl4/"> Scwrl4</a>
 153 <li> <a href="https://zhanglab.ccmb.med.umich.edu/TM-score/">tmscore</a>
 154 </ul>
 155 </div>
 156
 157 </div>
 158 {% endblock %}