django_simple/todo/templates/about.html

   1 {% extends "base.html" %}
   2
   3 {% load i18n lazysignup_tags %}
   4 {% block content %}
   5
   6 <div class="container" style="width: 110%;">
   7 <div class="row">
   8 <div class="col-sm-6">
   9               <h4>
  10               UNRES server version 01.12.2017
  11               </h4>
  12               <p><p>
  13 <b><a href="http://unres.pl"> UNRES</a></b>
  14 is a highly reduced protein model; only two interaction sites: united
  15 side chain and united peptide group  per residue are present. Owing to this
  16 reduction, it offers ~1000-4000-fold speed up in molecular dynamics
  17 simulations compared to all-atom approaches. With recently introduced
  18 parallelization of energy and force evaluation, it enables us to perform <i>ab
  19 initio</i> folding simulations of 200-residue proteins in hours and simulations
  20 of large biologically inportant conformational changes in large proteins
  21 (e.g., molecular chaperones) in days of wall-clock time.
  22 </div>
  23 <div class="col-sm-6">
  24 <img src="static/unres_model_new.png" width="320">
  25 </div>
  26 <div class="col-sm-12">
  27 <p>
  28 <p>
  29 The <b>UNRES</b> force field has been developed on a solid statistical-mechanical
  30 basis, by expanding the potential of mean force of a system containing
  31 polypeptide chain(s) in water into cluster-cumulant series and
  32 parameterization of  the terms of the series (factors) based on simple model
  33 systems. Therefore, even though no knowledge-based information is used in
  34 simulations (from homology modeling, loop and contact prediction, etc.), the
  35 force field, in its present version can be used in <i>ab initio</i> folding
  36 simulations and ab initio prediction of protein structures to predict the
  37 folds of fragments with 50-200 residues in length.
  38 <p>
  39 Selected references:
  40 <ol>
  41
  42 <li>
  43 A. Liwo, C. Czaplewski, S. Oldziej, A.V. Rojas, R. Kazmierkiewicz, M.
  44 Makowski, R.K. Murarka, H.A. Scheraga. Simulation of protein structure and
  45 dynamics with the coarse-grained UNRES force field. In: <i>Coarse-Graining of
  46 Condensed Phase and Biomolecular Systems.</i>, ed. G. Voth, Taylor & Francis,
  47 2008, Chapter 8, pp. 107-122
  48 </li>
  49
  50 <li>
  51 Y. He, Y. Xiao, A. Liwo, H.A. Scheraga. Exploring the parameter space of the
  52 coarse-grained UNRES force field by random search: selecting a transferable
  53 medium-resolution force field.
  54 <i>J. Comput. Chem.</i> 2009, 30, 2127-2135.
  55 </li>
  56
  57 <li>
  58 A. Liwo, M. Baranowski, C. Czaplewski, E. Gołaś, Y. He, D. Jagieła,
  59 P. Krupa, M. Maciejczyk, M. Makowski, M.A. Mozolewska, A. Niadzvedtski,
  60 S. Ołdziej, H.A. Scheraga, A.K. Sieradzan, R. Ślusarz, T. Wirecki, Y. Yin,
  61 B. Zaborowski.
  62 A unified coarse-grained model of biological macromolecules based on
  63 mean-field multipole-multipole interactions
  64 <i>J. Mol. Model.</i> 2014, 20, 1-15.
  65 </li>
  66
  67 <li>
  68 A.K. Sieradzan, P. Krupa, H.A. Scheraga, A. Liwo, C. Czaplewski.
  69 Physics-based potentials for the coupling between backbone- and
  70 side-chain-local conformational states in the United Residue (UNRES) force
  71 field for protein simulations.
  72 <i>J. Chem. Theory. Comput.</i> 2015, 11, 817-831.
  73 </li>
  74
  75 <li>
  76 P. Krupa, A. Hałabis, W. Żmudzińska, S. Ołdziej, H.A. Scheraga, A. Liwo.
  77 Maximum Likelihood Calibration of the UNRES Force Field for Simulation of
  78 Protein Structure and Dynamics.
  79 <i>J. Chem. Inf. Model.</i> 2017, 57, 2364–2377.
  80 </li>
  81
  82 </ol>
  83
  84 </div>
  85
  86 </div>
  87 {% endblock %}